Vilon: Was die Studien zeigen, Status und Sicherheit
Zusammenfassung
Vilon ist ein künstlich hergestelltes Peptid aus zwei Eiweißbausteinen, Lysin und Glutaminsäure, entwickelt an einem Sankt Petersburger Institut, das solche Moleküle Bioregulatoren nennt. Dieselbe Verbindung ist als gewöhnlicher Stoffwechselstoff des Menschen katalogisiert. Eine Messung dessen, was im Körper mit ihr geschieht, gibt es in keiner Tierart. Die eigenen Entwickler berichten, dass sie schneller zerfällt als die drei Peptide, gegen die sie verglichen wurde. Als Arzneimittel ist sie nirgends zugelassen, und eine Studie am Menschen wurde nie angemeldet.
Das Wichtigste in Kürze
- Kleiner kann ein Peptid nicht sein, und der Körper stellt es ohnehin selbst her. Zwei Eiweißbausteine, eine Bindung, 275,30 g/mol, und beide Bausteine sind gewöhnliche Bestandteile von Nahrungseiweiß. Lys-Glu hat auch einen Eintrag in der Datenbank menschlicher Stoffwechselprodukte, weil dieses Paar beim Abbau von Eiweiß frei wird [1], [2].
- Die eigenen Entwickler berichten, dass es das instabilste ihrer Peptide ist. In einer Übersichtsarbeit von 2022 schreiben sie, KE sei in Lösungen und teilweise in Geweben gespalten worden, und zwar stärker als die drei daneben geprüften Peptide. Was im Körper mit ihm geschieht, wurde nie gemessen: keine Halbwertszeit, kein Blutspiegel, keine Aufnahmerate, in keiner Tierart [3], [4].
- Ihre eigene Transportberechnung verfehlt ihre eigene Schwelle. Am Transporteiweiß LAT1 erreicht Vilon den Wert −12,31, wobei eine stärker negative Zahl für eine bessere berechnete Passung steht. Dieselbe Arbeit nennt −15 als den Wert, den ein Peptid unterbieten muss, damit eine wirksame Bindung wahrscheinlich wird. Mit −12,31 bleibt Vilon über dieser Marke und erfüllt das eigene Kriterium der Gruppe damit nicht [3].
- Eine unabhängige Arbeit über 228 Zweierpeptide sagt gerade für dieses Instabilität voraus. Weder Lysin am Anfang noch Glutaminsäure am Ende gehört zu den Bausteinen, die ein Zweierpeptid vor dem Zerfall schützen [4].
- 2003 berichteten die Entwickler von einer Wirkung bei etwa 6.000 Molekülen je Milliliter, erklärt als Signal ohne jeden Komplex aus Botenstoff und Rezeptor, vermittelt durch die Dynamik des Wassers [5].
- Eine angemeldete Studie gibt es nicht. Vier Datenbankabfragen am 17. September 2026 lieferten nichts Einschlägiges, während eine Kontrollabfrage 782 Studien ergab [6].
- Arzneimittel ist es in keinem Land, auch nicht in Russland. Der Leiter des Instituts schrieb 2020 selbst, Vilon sei zur Registrierung eingereicht worden, 22 Jahre nach der Patentpriorität. Auf einen Markt gelangt ist nur ein russisches Nahrungsergänzungsmittel zum Einnehmen, und im Sport ist der Stoff jederzeit verboten [7], [8], [9].
- Was diese Seite nicht sagt. Nichts davon zeigt, dass Vilon wirkungslos wäre. Es zeigt, dass die Belege für eine spezifische Signalwirkung schwach und ungemessen sind, und das ist eine andere Aussage [3], [4].
Was Vilon ist
Vilon ist ein Zweierpeptid: Lysin, über eine gewöhnliche Peptidbindung mit Glutaminsäure verknüpft, und damit das kürzeste Molekül jener Reihe, die am Sankt Petersburger Institut für Bioregulation und Gerontologie entwickelt wurde. Die Gruppe um Wladimir Chawinson nennt solche Verbindungen Peptid-Bioregulatoren [7], [12].
Nach Angaben dieser Gruppe wurde das Paar mit einem Massenspektrometer in Thymalin nachgewiesen, einem Peptidpräparat aus Kälberthymus, und anschließend künstlich nachgebaut [7]. Die erste englischsprachige Beschreibung von 1997 nennt es ein neuartiges immunmodulierendes Zweierpeptid [12], und ein US-Patent wurde 1998 angemeldet und 2003 erteilt [11].
Steckbrief
| Feld | Wert | Quelle |
|---|---|---|
| Name | Vilon; russisch Вилон; kein internationaler Freiname | [1], [7] |
| Weitere Bezeichnungen | Lys-Glu, KE-Dipeptid, Lysylglutaminsäure, H-Lys-Glu-OH | [1], [10] |
| Klasse | Künstliches Zweierpeptid; „Bioregulator" ist ein hauseigener Begriff des entwickelnden Instituts | [7] |
| Struktur | Lys-Glu, zwei Eiweißbausteine, freies Amin- und freies Säureende | [1] |
| Formel und Masse | C11H21N3O5, 275,30 g/mol | [1] |
| Verhalten in Wasser und Fett | Berechneter XLogP −6,3 und polare Oberfläche 156 Ų, also außerordentlich wasserliebend | [1] |
| Halbwertszeit | Nie veröffentlicht, für keinen Weg und keine Tierart | [3] |
| In Studien verwendete Wege | In die Kulturflüssigkeit gegeben; bei Tieren unter die Haut und in die Bauchhöhle; über den Mund in einem russischen Nahrungsergänzungsmittel | [8] |
| Status | Nirgends als Arzneimittel zugelassen; im Westen als Laborchemikalie verkauft | [7], [41] |
| Entwickelt von | Wladimir Chawinson und Kollegen, Sankt Petersburger Institut für Bioregulation und Gerontologie | [11], [12] |
| CAS-Nummer | 45234-02-4 | [2] |
| PubChem CID | 7010502 | [1] |
| InChIKey | UGTZHPSKYRIGRJ-YUMQZZPRSA-N | [1] |
| Weitere Kennungen | UNII H34V7IM5ML, ChEBI 74557, ChEMBL365790, Wikidata Q27144733, HMDB0028950 | [10], [2] |
Eines kann diese Seite bestätigen statt richtigstellen: Die Aminosäurefolge und die gängigen Synonyme stimmen, denn vier unabhängige Quellen nennen Lys-Glu, darunter das Patent und der Struktureintrag der Datenbank [1], [11].
Wie es wirkt
Das weiß niemand, und die Annahmen greifen für ein Molekül aus zwei Eiweißbausteinen ungewöhnlich weit. Jeder der folgenden Mechanismen ist eine Hypothese, die auf Computermodellen, zellfreien Versuchen oder Zellkultur beruht, nie auf einer Messung im lebenden Körper [3].
- Es soll an die DNA in Genschaltern binden und so verändern, wie bestimmte Gene abgelesen werden. Die Gruppe nimmt an, dass KE die vier Buchstaben langen Abschnitte TCGA, GCAG, GCGG und GGGC erkennt [13], [15].
- Diese Bindung wird in der kleinen Furche beschrieben, dem flacheren der beiden spiralförmigen Kanäle der DNA, dem jenes Muster von Wasserstoffbrücken fehlt, an dem sich die vier Basen unterscheiden lassen. Eine Erkennung dort gilt allgemein als unspezifisch [14].
- Das angenommene Ziel kommt außerordentlich häufig vor. Ein Abschnitt wie TCGA taucht alle paar hundert Basenpaare auf, im menschlichen Erbgut also millionenfach, sodass sich damit keine Handvoll Gene auswählen lässt [13].
- Nachgeschaltete Wirkungen werden aufgezählt, ohne dass ein Weg dorthin gezeigt wird. Die Übersicht der Gruppe ordnet jedem Peptid ein Organ und eine Wirkkategorie zu, darunter eine erhöhte Boten-RNA für Interleukin-2, ohne einen gemessenen Zwischenschritt [46].
- Die Organbindung wird aus der Herkunft abgeleitet, nicht aus einer Messung. Die Behauptung, der Stoff wirke bevorzugt auf den Thymus, stützt sich darauf, dass er in einem Thymuspräparat gefunden wurde [26].
Der heikle Teil steht in den Arbeiten der Gruppe selbst. Sie berichtet, die Wirkung hänge an der Peptidbindung, denn eine bloße Mischung aus freiem Lysin und freier Glutaminsäure habe dieselben Kulturen gebremst statt beschleunigt [14]. Zugleich schreibt sie, KE werde in Lösung und teilweise im Gewebe gespalten, und bei dieser Spaltung entsteht genau jene Mischung [3].
Was die Studien zeigen
Es gibt viel Literatur und fast keine Belege im üblichen Sinn: rund 60 verzeichnete Arbeiten aus einem einzigen Autorennetz, meist ohne Fallzahlen und ohne Statistik, und jede tragende Aussage stützt sich auf eine einzelne, nie wiederholte Untersuchung [34].
Datenbankabfragen vom 17. September 2026. In der Zahl der Arbeiten sind rund zwanzig namensgleiche, aber nicht zugehörige Treffer nicht enthalten. Quellen [34], [6], [3].
Ob es lange genug übersteht, um zu wirken
Übersichtsarbeit der Entwickler Dieser Befund trägt die Seite. In einer Transport-Übersicht von 2022 berichtet die Gruppe, KE sei in Lösungen und teilweise in Geweben gespalten worden, während zwei weitere Peptide der Reihe drei bis vier Stunden lang beständig blieben. Von den vieren zerfällt ihr eigenes am schnellsten [3].
Unabhängige Modellrechnung Eine Arbeit außerhalb dieses Netzes stellte 228 Zweierpeptide her und maß, wie gut sie die Verdauung überstehen. Geschützt sind sie durch bestimmte Endbausteine: Asparaginsäure, Glycin oder Prolin am Anfang, Prolin, Serin, Threonin oder Asparaginsäure am Ende. Vilon trägt keinen davon, denn es beginnt mit Lysin und endet mit Glutaminsäure. Dieselben Autoren kommen zu dem Schluss, dass Wirkungen von Zweierpeptiden im lebenden Körper höchstwahrscheinlich durch ihre sehr geringe Aufnahme über die Darmwand begrenzt werden, für die ihre Rechnung überhaupt keinen verlässlichen Zusammenhang ergab [4].
Nur Berechnung Als Weg in die Zelle schlägt die Gruppe das Transporteiweiß LAT1 vor, und der Beleg dafür ist ein berechneter Passungswert, keine Messung. Vilon kommt auf −12,31, während dieselbe Tabelle festhält, dass erst Werte unterhalb von −15 auf eine hohe Wahrscheinlichkeit wirksamer Bindung hindeuten. Die eigene Zahl für das eigene Peptid bleibt über der eigenen Schwelle und erreicht sie damit nicht [3].
Berechnete Passungswerte, kein gemessener Transport: Je negativer die Zahl, desto besser die berechnete Passung. Die Schwelle ist der Wert, den dieselben Autoren in derselben Tabelle nennen. Quelle [3].
Der Absatz, der diesen Spaltungsversuch beschreibt, trägt eine einzige Quellenangabe, und das ist eine allgemeine Übersicht zur Aufnahme kleiner Peptide, die diese vier Peptide gar nicht untersucht. Der Versuch selbst ließ sich nicht auffinden [45].
Wirkung bei 6.000 Molekülen je Milliliter
Laborversuch Die entwickelnde Gruppe berichtete 2003, mit dem Institutsleiter als Mitautor, von einer zweigipfligen Dosis-Wirkungs-Kurve an Thymuszellen, deren zweiter Gipfel zwischen 10⁻¹⁷ und 10⁻¹⁵ Mol pro Liter liegt. Beim niedrigeren Wert enthält ein Milliliter rund 6.000 Moleküle. Die Autoren sahen darin kein Problem: Sie nahmen an, dass ein Signal entsteht und die Zielzelle erreicht, ohne dass sich ein Komplex aus Botenstoff und Rezeptor bildet, wobei dem Wasser als Medium eine aktive Rolle zukomme [5].
Ein Signal ohne einen solchen Komplex ist mit der Rezeptorpharmakologie nicht vereinbar, also mit dem Rahmen, in dem Aussagen über die Wirkung eines Stoffes auf eine Zelle üblicherweise getroffen werden. Das ist keine Zuschreibung von Kritikern, sondern das, was die Entwickler veröffentlicht haben, und es setzt den Maßstab für ihre übrigen Dosis-Wirkungs-Angaben, darunter eine zweite Arbeit aus demselben Labor über Wirkungen zwischen 10⁻⁹ und 10⁻¹³ Mol pro Liter [30].
Lebensdauer bei Mäusen
Tierdaten Weibliche CBA-Mäuse erhielten das Peptid vom sechsten Lebensmonat an unter die Haut. Die Autoren berichten von mehr Bewegung und Ausdauer, einer niedrigeren Körpertemperatur und einer längeren Lebensdauer, während sich zwei Messgrößen ausdrücklich nicht veränderten: die altersbedingten Änderungen des Zyklus und die Prozesse um freie Radikale. Tierzahlen, Dosis, Überlebenskurven und p-Werte fehlen [19]. Die vielzitierte Angabe von 20 bis 40 Prozent längerem Leben stammt nicht aus dieser Arbeit, sondern aus einer späteren Übersicht derselben Autoren, wo sie sich auf „some peptide preparations" (einige Peptidpräparate) als Gruppe bezieht [20].
Chromatin in gespendeten menschlichen Zellen
Zellkultur Weiße Blutkörperchen von Menschen im Alter von 75 bis 88 Jahren wurden mit dem Peptid kultiviert. Die Berichte beschreiben ein insgesamt aufgelockertes dicht gepacktes Chromatin, wieder angeschaltete Ribosomengene und aus der zeitweiligen Verpackung entlassene Gene, ohne Messwerte und ohne p-Werte. Das ist der am besten gestützte Befund zu Vilon, weil zwei der drei Arbeiten ohne den Institutsleiter als Mitautor erschienen sind, und er hat eine deutliche Kehrseite: Das Chromatin um die Einschnürungsstellen der Chromosomen 1 und 9 lockerte sich nicht, während dieselbe Gruppe genau das bei zwei anderen Peptiden gesehen hatte [17].
Genaktivität
Tierdaten Die meistzitierte Arbeit zum Wirkmechanismus setzte 15.247 Genklone aus Mäuseherzen auf einen Chip. 300 davon, also 1,94 Prozent, veränderten sich um mehr als das Doppelte, und auf Vilon allein entfielen 36. Ohne eine Korrektur für Mehrfachtestung lässt sich diese Zahl nicht vom Zufallsrauschen trennen [16].
Zellkultur In menschlichen Stammzellen sind die berichteten Veränderungen groß, aber nackt. Die IGF1-Produktion stieg mit den geprüften Peptiden um das 3,5- bis 5,6-Fache, während KE FOXO1 in einem Alterungsmodell ungefähr verdoppelte und im anderen nichts bewirkte [18]. In einer zweiten Arbeit steigerte KE in jungen Zellen die SIRT1-Genaktivität um das 6-Fache und die Eiweißproduktion um das 8,2-Fache und senkte PARP1 um das 2,1- und 5,3-Fache sowie PARP2 um das 2,1- und 4,7-Fache, ohne p-Werte, Streuungen oder Angaben zur Zahl der Wiederholungen [15].
Organmodelle im Tierversuch
Tierdaten Bei Ratten mit vernarbter Leber hoben 1,7 µg/kg täglich über fünf Tage das Gesamteiweiß um 4,7 Prozent und den Chromosomensatz der Zellen um 11,5 Prozent gegenüber unbehandelten Tieren. Die Autoren selbst nennen das eine schwache anregende Wirkung, und zwei der gemessenen Enzyme unterschieden sich überhaupt nicht [22].
Tierdaten Bei Ratten mit chronischem Nierenversagen lagen das TGF-beta1 im Blut und die Durchlässigkeit kleiner Gefäße des Gekröses nach zwei Monaten deutlich niedriger, nach vier und sechs Monaten zeigte sich davon nichts mehr [24]. Bei alten, halbseitig kastrierten Rattenmännchen mit 50 µg je Tier berichten die Autoren von veränderten Werten für luteinisierendes Hormon, Prolaktin und ACTH, mit einem deutlichen Abfall des Prolaktins, aber ohne Zahlen, Tierzahlen oder Statistik [25].
Befunde, die in beide Richtungen weisen
Tierdaten Bei Taufliegen unterdrückte Vilon die reaktiven Sauerstoffverbindungen in den Kraftwerken der Zelle und regte sie im Zellsaft an, und zwar im selben Versuch, sodass die pauschale Bezeichnung „antioxidative Wirkung" in den Übersichtstabellen der Gruppe nicht gedeckt ist [23]. In Gewebestücken hing die Richtung ebenso vom Alter des Spendertieres ab: Gewebe von 21 Tage alten Ratten wuchs bei 2 bis 20 ng/ml schneller, während Thymusgewebe von einen Tag alten Ratten gebremst wurde [26].
Zellkultur In einer menschlichen Monozytenlinie erhöhten alle fünf geprüften Peptide die Phosphorylierung bestimmter Kinasen im Zellsaft; die dort berichtete Senkung von TNF gehört zu einem anderen Peptid der Reihe [28].
Was Menschen bekamen, außerhalb jeder Studie
Nicht angemeldeter klinischer Bericht Zwei Berichte einer Klinikgruppe in Tschita beschreiben, dass das Peptid bei Typ-1-Diabetes zusätzlich zur üblichen Behandlung gegeben wurde, und berichten von höherem Antithrombin III und Protein C, angeregter Fibrinolyse, weniger T-Helferzellen und natürlichen Killerzellen sowie in den meisten Fällen einem geringeren Insulinbedarf. Das sind Indikationen im rechtlichen Sinn, und diese Seite gibt sie ausschließlich als ungeprüfte Angaben der Quelle wieder: Keine der beiden Zusammenfassungen nennt Fallzahlen, Streuungen, p-Werte oder ein festgelegtes Ergebnismaß, es gab kein Scheinmedikament und keine Verblindung, und die beiden Arbeiten teilen sich mehrere Autoren und beschreiben möglicherweise dieselbe Gruppe von Patienten [21].
Tierdaten Eine unabhängige Gruppe in Iwanowo prüfte das Peptid an Ratten mit künstlich erzeugter Endometriose, allein und zusammen mit einer Operation, und nannte die Kombination vielversprechend, ohne Zahlen, Dosis oder Tierzahlen zu nennen [27].
Was weiterhin unbekannt ist
- Ob unversehrtes Vilon je ein Ziel erreicht und was der Körper mit ihm macht. Kein Versuch war darauf angelegt, die erste Frage zu beantworten, und es gibt für keine Tierart Daten zu Halbwertszeit, Aufnahme, Blutspiegel, Verteilung oder Ausscheidung [3], [4].
- Ob die Bindung an die DNA in einer lebenden Zelle stattfindet. Vorhanden sind eine Computerrechnung und ein Gelversuch, dessen Rohdaten nicht zugänglich sind, und niemand hat das unabhängig wiederholt [13], [14].
- Ob es beim Menschen überhaupt eine Wirkung gibt und was im gehandelten Material tatsächlich steckt. Weder die Angabe zur Lebensdauer noch ein klinischer Bericht wurde außerhalb des postsowjetischen Publikationsraums wiederholt, und eine unabhängige Prüfung auf Identität, Reinheit, Endotoxine oder Keimfreiheit ist nicht veröffentlicht [34], [41].
Nebenwirkungen und Sicherheit
Es gibt keine Sicherheitsdaten, weil sich nirgends eine Untersuchung die Verträglichkeit oder die Giftigkeit zum Thema gemacht hat [3].
- Der einzige Satz zur Sicherheit ist eine Nebenbemerkung. Im Lebensdauerversuch an Mäusen schreiben die Entwickler, die langfristige Gabe habe keine ungünstigen Wirkungen gehabt, und schließen daraus, der dauerhafte Gebrauch sei sicher, ohne Tierzahlen, Dosis, gemessene Größen oder Statistik [19].
- Die Berichte über Menschen nennen keine unerwünschten Ereignisse, aber auch keine Suche danach. Keiner enthält einen Abschnitt über Verträglichkeit, Abbrüche oder Nebenwirkungen, und fehlende Aufzeichnungen sind nicht dasselbe wie fehlender Schaden [21].
- Die Entwickler berichten, dass es den Selbsttod von Zellen unterdrückt. Vilon soll den programmierten Zelltod in bestrahlten Milzlymphozyten hemmen, und zwar stärker als ein verwandtes Peptid. Diesen Vorgang zu unterdrücken ist nicht ohne Weiteres gut, denn auf diesem Weg werden beschädigte Zellen entfernt [31].
- Über Schwangerschaft, Stillzeit, Kinder sowie eingeschränkte Nieren- oder Leberfunktion ist nichts bekannt. Die längste dokumentierte Anwendung eines Lys-Glu-Präparats beim Menschen ist eine 20- bis 30-tägige Kur mit Kapseln zum Einnehmen [8].
Die Lücken sind fast vollständig: keine Giftigkeitsprüfung, keine Dosisfindung, kein Wert für die höchste unbedenkliche Dosis, keine Prüfung auf Schäden an Fortpflanzung oder Erbgut, keine Prüfung auf Immunreaktionen, und für die Spritzenform, die der westliche Handel tatsächlich verkauft, überhaupt keine Sicherheitsdaten [3], [41].
Dosierungen in den Studien
Diese Dosierungen stammen aus den zitierten Studien und stehen hier nur als Beleg. Sie sind keine Empfehlung und taugen nicht als Anleitung für eine eigene Anwendung. Die eine Zeile zum Menschen stammt vom Etikett eines russischen Nahrungsergänzungsmittels und nicht aus einer Studie.
Jede Zeile stammt aus einem Tierversuch, einer Zellkultur, einem Patentanspruch oder eben diesem Etikett, und eine Umrechnung vom Tier auf den Menschen ist dabei nicht abgedeckt. Die einzige dokumentierte Menge beim Menschen ist viele tausend Mal kleiner als die Mengen, die zum Spritzen im Umlauf sind und für die es keinerlei Sicherheitsdaten am Menschen gibt [8], [41]. Vier Zeilen stammen aus Tumorstudien; das deutsche Heilmittelwerberecht erlaubt es dieser Seite nicht, deren Ergebnisse wiederzugeben, in keine Richtung, weshalb nur die Mengen erscheinen [32].
| Studie | Modell | Menge | Verabreichung | Häufigkeit | Dauer | Quelle |
|---|---|---|---|---|---|---|
| Pliss 2005 | Maus, chemisch ausgelöstes Tumormodell | 10 µg/kg | Nicht angegeben | Nicht angegeben | Bis Woche 46 | [32] |
| Alimowa 2002 | Transgene Maus, Tumormodell | 1 µg je Tier in 0,1 ml Kochsalzlösung | Unter die Haut | 5 Tage je Monat | Ab dem Alter von 2 Monaten | [32] |
| Kombinationsversuch, 2004 | Maus, Tumormodell; zusätzlich Milzgewebestücke | 1 mg/kg; 5 ng/ml in der Kultur | Spritze oder Zugabe zur Kulturflüssigkeit | Nicht angegeben | Nicht angegeben | [32] |
| Barykina, übertragener Tumor | Ratte, Modell mit übertragenem Tumor | 0,5 µg | Spritze | Nicht angegeben | Nicht angegeben | [32] |
| Kudrjawzewa 2000, Lebervernarbung | Ratte, chemisch vernarbte Leber | 1,7 µg/kg | Spritze, Weg nicht angegeben | Täglich | 5 Tage | [22] |
| Kudrjawzewa 2006, Hormonstudie | Alte männliche Ratte, halbseitig kastriert | 50 µg je Tier | Nicht angegeben | Nur als regelmäßig beschrieben | Nicht angegeben | [25] |
| Gewebestückkulturen, mehrere Arbeiten | Thymus- und Milzstücke, Ratten im Alter von 1 Tag bis 2 Jahren | 2 bis 20 ng/ml | Zugabe zur Kulturflüssigkeit | Durchgehend | Dauer der Kultur | [26] |
| Bykow 2002, ultrakleine Dosen | Milzgewebestücke der Ratte | 10⁻⁹ bis 10⁻¹³ M | Zugabe zur Kulturflüssigkeit | Durchgehend | Dauer der Kultur | [30] |
| Grigorjew 2003, extrem niedrige Dosen | Thymuszellen in der Laborschale | Zweiter Gipfel berichtet bei 10⁻¹⁷ bis 10⁻¹⁵ mol/l | Zugabe zum Testansatz | — | — | [5] |
| Fedorejewa 2017, Pflanzenzellen | Kalluskultur von Tabak | 10⁻⁷ bis 10⁻⁹ M | Zugabe zum Nährmedium | Durchgehend | Dauer der Kultur | [29] |
| Aschapkin 2020, Stammzellen | Menschliche Stammzellen aus dem Knochenmark | Nanomolar, ohne Zahlenangabe | Zugabe zur Kulturflüssigkeit | Durchgehend | Dauer der Kultur | [18] |
| US-Patent, ein Anspruch und keine Studie | Rechtlicher Schutzumfang, an keinen Versuch gebunden | 0,01 bis 100 µg/kg | Nicht auf einen Weg beschränkt | Mindestens einmal täglich | 10 bis 40 Tage | [11] |
| Normoftal, russisches Nahrungsergänzungsmittel | Menschen, Etikett des Mittels | 100 µg eines Peptidkomplexes je Kapsel, also 100 bis 400 µg am Tag | Über den Mund, zu den Mahlzeiten | 1 bis 2 Kapseln, 1- bis 2-mal täglich | 20 bis 30 Tage | [8] |
Eine Konzentration in der Laborschale lässt sich nicht in eine Menge für einen Körper umrechnen, und eine am Tier verwendete Menge ebenso wenig; die Spanne im Patent umfasst vier Zehnerpotenzen, was rechtliche Breite ist und keine Dosisfindung [11]. Die letzte Zeile braucht eine eigene Einschränkung: Jenes Produkt deklariert einen Peptidkomplex statt des reinen Zweierpeptids und wird über den Mund eingenommen, sodass sich keine der beiden Angaben auf das im Westen verkaufte Spritzenmaterial übertragen lässt [8]. Zeitpläne zum Spritzen kursieren auf handelsnahen Seiten, allesamt über jeder dokumentierten Menge beim Menschen; sie nennen keine Quelle, mehrere dieser Seiten schreiben im selben Text, dass es keine gemessenen Daten gibt, und hier wird keiner davon wiedergegeben [42].
Entwicklungsstand und Zulassung
Ein Entwicklungsprogramm gibt es nicht: keinen Sponsor, keine angemeldete Studie, kein laufendes Verfahren, und ein Antrag, der sich seit über zwei Jahrzehnten sichtbar nicht bewegt [6], [7].
Vom Thymusextrakt zur Kapsel im Regal
- 1997Erste englischsprachige BeschreibungBezeichnet als neuartiges immunmodulierendes Zweierpeptid, Quelle [12]
- 1998Patent angemeldetPrioritätsdatum des US-Patents auf das Molekül, Quelle [11]
- 2000Der Lebensdauerversuch an MäusenKeine Tierzahlen, keine Dosis und keine Statistik in der Zusammenfassung, Quelle [19]
- 2002Die Genchip-Arbeit300 von 15.247 Klonen verändern sich, ohne Korrektur für Mehrfachtestung, Quelle [16]
- 2003Wirkung ohne Rezeptor behauptetEin zweiter Gipfel zwischen 10 hoch minus 17 und 10 hoch minus 15 mol/l, erklärt durch die Dynamik des Wassers, Quelle [5]
- 2006 und 2007Nicht angemeldete KlinikberichteZusätzlich zur üblichen Diabetesbehandlung gegeben, ohne Fallzahlen und ohne Statistik, Quelle [21]
- 2008Ein russisches Nahrungsergänzungsmittel wird registriertKapseln zum Einnehmen, die einen Peptidkomplex deklarieren und ausdrücklich kein Arzneimittel sind, Quelle [8]
- 2020Zur Registrierung eingereicht, nicht zugelassenDer Institutsleiter schreibt, Vilon sei beim Gesundheitsministerium eingereicht worden, 22 Jahre nach der Patentanmeldung, Quelle [7]
- 2022Die eigene Transport-Übersicht der EntwicklerKE als das am stärksten gespaltene von vier Peptiden; LAT1-Wert von minus 12,31 gegen die eigene Schwelle von minus 15, Quelle [3]
- 17. September 2026Register abgefragtKeine Zulassung auf irgendeinem Markt und keine angemeldete Studie, Quellen [6], [35]
| Markt | Status | Anmerkung | Quelle |
|---|---|---|---|
| Vereinigte Staaten | Nicht zugelassen | Kein Arzneimitteleintrag und keine Fachinformation; es existiert eine Stoffkennung, die keine Zulassung ist; nie für die Herstellung in Apotheken vorgeschlagen | [35], [10], [36] |
| Europäische Union | Nicht zugelassen | Kein Verfahren gefunden; kein internationaler Freiname und kein ATC-Code; die Suche der Behörde ließ sich nicht auslesen | [38] |
| Deutschland | Nicht zugelassen | Keine nationale Zulassung, damit hat ein spritzbares Peptid hier keinen legalen Markt | [38] |
| Vereinigtes Königreich | Nicht zugelassen | Das Register lieferte nur ein leeres Seitengerüst, sodass der Befund auf allen übrigen Registern beruht | [38] |
| Australien | Nicht zugelassen | Im Register nicht gefunden, das sich nicht abfragen ließ; ein nicht registriertes Therapieprodukt darf nicht abgegeben werden | [38] |
| Kanada | Nicht zugelassen | Die Arzneimitteldatenbank liefert nichts, während eine Kontrollabfrage funktioniert | [37] |
| Schweiz | Nicht zugelassen | Keine Zulassung ermittelt; die Registerseite war nicht erreichbar | [38] |
| Russland | Nicht zugelassen | Nach Angaben der Entwickler zur Registrierung eingereicht; die Arzneimitteldatenbank führt kein Produkt dieses Namens; ein Nahrungsergänzungsmittel mit dem Zweierpeptid wird zum Einnehmen verkauft | [7], [39], [8] |
Mehrere Zeilen brauchen Vorsicht. Die Befunde für die Europäische Union, das Vereinigte Königreich, Australien und die Schweiz stützen sich darauf, dass der Stoff überall sonst fehlt, denn diese Register ließen sich am Prüftag nicht auslesen, und die amerikanische Stoffkennung ist eine Katalognummer, die über eine Zulassung nichts aussagt [10], [38]. Am häufigsten falsch gelesen wird die russische Zeile: Ein Nahrungsergänzungsmittel durchläuft keine Prüfung, ob ein Produkt wirkt, sein eigenes Etikett hält fest, dass es kein Arzneimittel ist, und verkauft wird es nicht einmal unter dem Namen Vilon. Das einzige russische Produkt mit einem von Vilon abgeleiteten Namen ist eine kosmetische Creme [8], [43].
Alle Register wurden am 17. September 2026 abgefragt. Die weitere rechtliche Lage steht unter Sind Peptide legal und FDA-zugelassene Peptide.
Anti-Doping
Vilon ist jederzeit verboten, im Wettkampf wie außerhalb. Auf der Liste 2026 ist es nicht namentlich genannt. Es fällt unter die Klasse S0, die jeden arzneilich wirksamen Stoff erfasst, für den es derzeit keine Zulassung einer staatlichen Gesundheitsbehörde zur Anwendung am Menschen gibt [9].
Daran ist nichts auslegungsbedürftig, denn es gibt nirgends eine Zulassung, über die man streiten könnte. Die Registrierung als Nahrungsergänzungsmittel ist keine Zulassung zur Behandlung, und es macht keinen Unterschied, dass das Molekül aus zwei gewöhnlichen Eiweißbausteinen der Nahrung aufgebaut ist [8], [9]. Der Anhang des deutschen Anti-Doping-Gesetzes führt es nicht auf, und diese Liste kennt keinen Auffangtatbestand für nicht zugelassene Peptide [40]. Ein geprüftes Nachweisverfahren ist nicht veröffentlicht, und es wäre ohnehin schwierig: Das Molekül ist ein normaler Stoffwechselstoff, und seine Abbauprodukte sind gewöhnliche Eiweißbausteine [2]. Das vollständige Bild steht unter im Sport verbotene Peptide.
Vergleich mit verwandten Peptiden
| Peptid | Bezug zu Vilon | Was die Prüfungen hinter dieser Seite ergaben |
|---|---|---|
| Vilon | — | Lys-Glu, 275,30 g/mol; rund 60 verzeichnete Arbeiten, keine angemeldete Studie, nirgends zugelassen [1], [6] |
| Epitalon | Das Geschwisterpeptid, mit dem es am häufigsten verwechselt wird | Ala-Glu-Asp-Gly; in gemeinsamen Versuchen verhalten sich beide unterschiedlich und teils gegensätzlich, Befunde lassen sich also nicht übertragen [17], [27] |
| Livagen | Ein weiteres Peptid desselben Labors | Lys-Glu-Asp-Ala; es lockerte im gemeinsamen Kulturversuch das dicht gepackte Chromatin der Chromosomen 1 und 9 auf, wo Vilon das nicht tat [17] |
| Vesugen | Dieselbe Folge mit einem Baustein mehr | Lys-Glu-Asp; in Arbeiten an Stammzellen ergaben beide für FOXO1 unterschiedliche und teils gegensätzliche Ergebnisse [18] |
| Thymogen | Das andere Zweierpeptid, das aus demselben Thymuspräparat stammen soll | Glu-Trp, und in Russland ein zugelassenes Arzneimittel. Die Behauptung von 2020, Vilon übertreffe es, stützt sich auf keine Vergleichsstudie und auf keine Zahlen [7] |
| Chonluten | Ein Geschwisterpeptid in derselben Rechentabelle | Glu-Asp-Gly; es erreichte am LAT1 den Wert −30,30 gegen −12,31 für Vilon, in der Berechnung der Gruppe selbst [3] |
Ein direkter Vergleich der Wirkung existiert nicht, deshalb beschreibt die Tabelle den Platz und nicht die Stärke: das kürzeste Peptid der Familie, mit dem schwächsten berechneten Transport und dem offensten Eingeständnis der eigenen Hersteller zur Instabilität. Epitalon und Livagen verhalten sich gerade in jenen Versuchen anders, die sie mit Vilon teilen, sodass entliehene Befunde die Aktenlage größer erscheinen lassen, als sie ist [3], [17].
Verbreitete Irrtümer
- „Für Vilon und Epitalon gelten dieselben Befunde." Das stimmt nicht. In gemeinsamen Versuchen gehen beide auseinander und weisen bisweilen in entgegengesetzte Richtungen [17].
- „In Russland ist es zugelassen, und das russische Nahrungsergänzungsmittel ist Vilon." Beides trifft nicht zu. Der Institutsleiter schrieb 2020 selbst, es sei zur Registrierung eingereicht worden, und die russische Arzneimitteldatenbank führte im September 2026 kein Produkt dieses Namens. Das Nahrungsergänzungsmittel wird nicht unter diesem Namen verkauft, deklariert einen Peptidkomplex statt des reinen Zweierpeptids, wird über den Mund eingenommen und hält auf dem eigenen Etikett fest, dass es kein Arzneimittel ist [7], [8], [39].
- „Es ist ein Bruchstück vieler Botenstoffe, also muss es wirksam sein." Das Paar Lysin-Glutaminsäure kommt schon aus statistischen Gründen in fast jedem größeren Eiweiß vor, und genau deshalb ist es als menschlicher Stoffwechselstoff katalogisiert. Das spricht gegen eine besondere Signalrolle und nicht für sie [2], [7].
- „Zu Vilon gibt es keine Studien." Falsch in die andere Richtung: Es gibt rund 60 verzeichnete Arbeiten, und was fehlt, ist eine angemeldete Studie, was eine andere Aussage ist. Nicht jeder Treffer gehört überhaupt zu diesem Peptid: Ein bioinformatisches Verfahren trägt denselben Namen, ein Trägermolekül aus der Wirkstoffzustellung teilt einen Teil der Aminosäurefolge, und mehrere Arbeiten prüfen Peptide nur unter Laborcodes, ohne die Folgen zu nennen [6], [33], [34], [44].
Häufige Fragen
Was ist Vilon?
Es ist ein künstlich hergestelltes Peptid aus zwei Eiweißbausteinen, Lysin und Glutaminsäure, geschrieben Lys-Glu oder KE. Mit 275,30 g/mol ist es das kleinstmögliche Molekül, das ein Peptid sein kann. Es stammt aus dem Sankt Petersburger Institut für Bioregulation und Gerontologie.
Bleibt Vilon im Körper lange genug erhalten, um etwas zu bewirken?
Gemessen hat das niemand: keine Halbwertszeit, kein Blutspiegel und kein Wert zur Aufnahme, in keiner Tierart. Die eigenen Entwickler schrieben 2022, dass es in Lösung und teilweise im Gewebe zerfällt, und zwar stärker als die drei anderen, die sie daneben geprüft haben.
Ist Vilon irgendwo als Arzneimittel zugelassen?
Nein, auch in Russland nicht. Der Leiter des entwickelnden Instituts schrieb 2020, Vilon sei zur Registrierung eingereicht worden, und eine Einreichung ist ein Antrag und keine Zulassung, 22 Jahre nach der Patentanmeldung. Die russische Arzneimitteldatenbank lieferte am 17. September 2026 kein Produkt dieses Namens.
Gab es klinische Studien zu Vilon?
Nein. In keiner am 17. September 2026 geprüften Datenbank fand sich eine angemeldete Studie, während eine Kontrollabfrage 782 Studien lieferte. Es gibt nicht angemeldete Berichte aus russischen Kliniken, aber keiner davon war vorab registriert, verblindet oder mit Fallzahlen veröffentlicht.
Kann ein so kleines Peptid wie Vilon wirklich Gene steuern?
Das ist die zentrale offene Frage. Die Entwickler nehmen an, dass es an vier Buchstaben lange DNA-Abschnitte in Genschaltern bindet. Solche Abschnitte kommen im menschlichen Erbgut millionenfach vor, die Belege sind überwiegend Computermodelle derselben Gruppe, und kein unabhängiges Labor hat sie nachvollzogen.
Was behauptet die Arbeit über extrem niedrige Dosen von Vilon?
Die entwickelnde Gruppe berichtete 2003, mit dem Institutsleiter als Mitautor, von einem zweiten Wirkgipfel zwischen 10 hoch minus 17 und 10 hoch minus 15 Mol pro Liter. Beim niedrigeren Wert enthält ein Milliliter rund 6.000 Moleküle, und erklärt wurde das als Signal ohne jeden Komplex aus Botenstoff und Rezeptor, getragen von der Dynamik des Wassers.
Ist Vilon sicher?
Das weiß niemand. Es gibt keine Giftigkeitsprüfung, keine Dosisfindung, keine Prüfung auf Immunreaktionen und für die im Westen verkaufte Spritzenform überhaupt keine Sicherheitsdaten. Der einzige Satz zur Sicherheit in der Literatur ist eine Nebenbemerkung in einem Mäuseversuch der Entwickler.
Quellen
- PubChem compound CID 7010502, "Lysylglutamic acid", queried on 17 September 2026 for formula C11H21N3O5, mass 275.30 g/mol, exact mass 275.14812078, InChIKey UGTZHPSKYRIGRJ-YUMQZZPRSA-N, calculated XLogP −6.3, polar surface area 156 Ų, and the 49-entry synonym list including Vilon, Lys-Glu, KE dipeptide, Normophthal, AB-0 peptide and AB-17. The canonical SMILES confirms an ordinary alpha peptide bond rather than a side-chain link, and CID 7015685 was checked as the possible isomer. https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/7010502
- Wikidata Q27144733, "lysylglutamic acid", retrieved 17 September 2026: CAS 45234-02-4, UNII H34V7IM5ML, ChEMBL365790, ChEBI 74557, DSSTox DTXSID50196442, MeSH C415909 and Human Metabolome Database entry HMDB0028950, which is the record listing the compound as a human metabolite. The CAS number is confirmed by three independent registers rather than by trade catalogues.
- Khavinson V, Linkova N, Kozhevnikova E, Dyatlova A, Petukhov M (2022). Transport of Biologically Active Ultrashort Peptides Using POT and LAT Carriers. International Journal of Molecular Sciences 23(14):7733. PMID 35887081. PMCID PMC9323678. Full text and Table 2 read on 17 September 2026: "KEDW and KEDA peptides were found to be resistant to hydrolysis for 3–4 h … KE peptide (to a greater extent) and AEDG peptide (to a lesser extent) were hydrolyzed in solutions and partially in tissues"; the ICM score of −12.31 for "Vilon (KE)" against −10.49 for "Normoftal", −34.32 for Vesilut, −30.30 for Chonluten, −17.26 for Bronchogen and −16.01 for Fuaget; and the sentence "ICM-Score function values of the studied USPs less than −15 may indicate a high probability of highly efficient binding to the LAT1 transporter". No transport measurement and no pharmacokinetic data appear.
- Foltz M, van Buren L, Klaffke W, Duchateau GS (2009). Modeling of the relationship between dipeptide structure and dipeptide stability, permeability, and ACE inhibitory activity. Journal of Food Science 74(2):H243-H251. PMID 19895477. 228 synthesised dipeptides; stabilising residues are Asp, Gly and Pro at the N-terminus and Pro, Ser, Thr and Asp at the C-terminus, none of which Lys-Glu carries; "postabsorptive … activities of dipeptides in vivo are most likely limited due to the very low intestinal permeability of dipeptides", and no reliable correlation model for permeability was obtained. Cited by the developing group itself.
- Grigor'ev EI, Khavinson VKh, Malinin VV, Grigor'ev AE, Kochnev IN, Kudriavtseva TA (2003). The study of the role of the water medium in the mechanism of action of peptides in low and ultra low doses. Radiatsionnaia Biologiia, Radioekologiia 43(3):358-362. PMID 12881997. Abstract read: a bimodal dose-response curve for thymocyte proliferation with a second maximum at 10⁻¹⁷ to 10⁻¹⁵ mol/l, and the hypothesis of signal formation and transfer from ligand to target cell without formation of any ligand-receptor complex, with an active role for the water medium. The figure of roughly six thousand molecules per millilitre is the arithmetic consequence of 10⁻¹⁷ mol/l and Avogadro's number.
- ClinicalTrials.gov API v2, queried 17 September 2026: query.intr=Vilon returned 0 studies; query.term=Vilon returned 1, which is NCT02580799 on HER2 testing in breast cancer with an unrelated sponsor; query.term=lysylglutamic returned 0; query.term=Khavinson returned 0; the control query for semaglutide returned 782. https://clinicaltrials.gov/api/v2/studies
- Khavinson VKh (2020). Peptide medicines: past, present, future. Klinicheskaya Meditsina 98(3):165 ff. Full text read on 17 September 2026: the statement that the dipeptide Lys-Glu was detected in Thymalin by ultra-high-performance liquid chromatography–mass spectrometry and named Vilon; the sentence «После проведения необходимых доклинических исследований Вилон был представлен в Минздрав для регистрации в качестве лекарственного препарата», that is, Vilon was submitted to the health ministry for registration as a medicine; the claim that it is a fragment of several cytokines and surpasses Thymogen in biological activity, published without a comparative study; and the assertion that gel electrophoresis fully confirmed the modelling results, with no raw data, concentrations or controls given. https://khavinson.info/assets/files/russ/2020-khavinson.pdf
- medi.ru, package information for the Russian food supplement Нормофтал, state registration certificate СГР № 77.99.23.3.У.4253.5.08 of 27 May 2008, retrieved 17 September 2026. Capsules of 0.200 g, 60 per pack, declaring the peptide complex АКС-Г (lysine, glutamic acid) at 100 µg per capsule, taken as 1 to 2 capsules 1 to 2 times daily with meals for 20 to 30 days, repeated every 4 to 6 months, with the express statement «НОРМОФТАЛ не является лекарственным средством», that it is not a medicine. Whether the registration still stands in 2026 was not verified. https://medi.ru/instrukciya/normoftal_1851/
- World Anti-Doping Agency. The 2026 Prohibited List, class S0 Non-Approved Substances: "Any pharmacological substance which is not addressed by any of the subsequent sections of the List and with no current approval by any governmental regulatory health authority for human therapeutic use … is prohibited at all times." Full text checked on 17 September 2026: no match for Vilon, Lys-Glu, lysyl, bioregulator, Khavinson or dipeptide, with BPC-157 found in the same document as a control. https://www.wada-ama.org/en/prohibited-list
- United States Food and Drug Administration and NCATS. Global Substance Registration System, queried 17 September 2026: substance LYSYLGLUTAMIC ACID, UNII H34V7IM5ML, substance class chemical, name list expressly including VILON; a second record exists for the dihydrate. A UNII is a substance identifier and carries no approval and no assessment. https://gsrs.ncats.nih.gov
- Khavinson VKh, Morosov VG, Malinin VV, Sery SV. Use of a dipeptide for stimulating repair processes. US 6,642,201 B1; priority 23 June 1998, granted 4 November 2003. Read 17 September 2026: the claim covers L-lysil-L-glutamic acid, with a claimed range of 0.01 to 100 µg per kg of body weight, at least once daily, for 10 to 40 days depending on severity. The proprietor is the company of the developing institute. A patent claim is a scope of protection, not a tested range. https://patents.google.com/patent/US6642201B1/en
- Morozov VG, Khavinson VK (1997). Natural and synthetic thymic peptides as therapeutics for immune dysfunction. International Journal of Immunopharmacology 19(9-10):501-505. PMID 9637345. Abstract read: "A novel immunomodulatory dipeptide was synthesized and termed Vilon". This is the earliest English-language description found.
- Khavinson VKh, Tarnovskaya SI, Linkova NS, Pronyaeva VE, Shataeva LK, Yakutseni PP (2013). Short cell-penetrating peptides: a model of interactions with gene promoter sites. Bulletin of Experimental Biology and Medicine 154(3):403-410. PMID 23484211. The proposed recognition sequences TCGA, GCAG, GCGG and GGGC are derived by molecular docking and molecular dynamics. A four-base stretch of this kind occurs every few hundred base pairs in the human genome.
- Khavinson VKh, Tarnovskaya SI, Lin'kova NS, Chervyakova NA, Nichik TE, Elashkina EV, Chalisova NI (2015). Role of peptide bond in the realization of biological activity of short peptides. Bulletin of Experimental Biology and Medicine 158(5):551-554. PMID 25705040. Abstract read: interaction described along the minor groove of double-stranded DNA, and the report that Lys-Glu stimulated spleen cell proliferation in explant culture while a mixture of free glutamic acid and lysine inhibited culture growth.
- Khavinson VK, Linkova NS, Ashapkin VV, Shilovsky GA, Borushko NV, Petukhov MG, Vanuyshin BF (2023). KE peptide regulates SIRT1, PARP1, PARP2 gene expression and protein synthesis in human mesenchymal stem cells aging. Advances in Gerontology 36(3):302-312. PMID 37782636. Abstract read: SIRT1 gene expression and protein synthesis raised 6-fold and 8.2-fold in young cells; PARP1 lowered 2.1-fold and 5.3-fold and PARP2 2.1-fold and 4.7-fold during ageing; the DNA interaction with GCGG and GGGC is molecular modelling. No p-values, spread measures or replicate counts are given. The journal belongs to the developing institute.
- Anisimov SV, Bokheler KR, Khavinson VKh, Anisimov VN (2002). Studies of the effects of Vilon and Epithalon on gene expression in mouse heart using DNA-microarray technology. Bulletin of Experimental Biology and Medicine 133(3):293-299. PMID 12360356. 300 of 15,247 clones, that is 1.94 per cent, changed expression more than twofold; Vilon alone changed 36 clones, and Vilon alone or combined activated 157 clones up to 6.13-fold and suppressed 23 up to 2.79-fold. No correction for multiple testing and no false-discovery rate are reported.
- Lezhava T, Khavinson V, Monaselidze J, Jokhadze T, Dvalishvili N, Bablishvili N, Barbakadze S (2004). Bioregulator Vilon-induced reactivation of chromatin in cultured lymphocytes from old people. Biogerontology 5(2):73-79. PMID 15105581. With Lezhava T, Monaselidze J, Kadotani T, Dvalishvili N, Buadze T (2006), Georgian Medical News (133):111-115, PMID 16705247, and Lezhava T, Jokhadze T, Monaselidze J, Buadze T, et al. (2023), Georgian Medical News (335):79-83, PMID 37042594 — the latter two published without the institute's director as a co-author, making them the closest thing to an independent replication. Lymphocyte cultures from donors aged 75 to 88; decondensation of total heterochromatin and reactivation of ribosomal genes reported, while the pericentromeric structural heterochromatin of chromosomes 1 and 9 expressly did not decondense, unlike under Epitalon and Livagen. No quantitative values or p-values in the abstracts.
- Ashapkin V, Khavinson V, Shilovsky G, Linkova N, Vanuyshin B (2020). Gene expression in human mesenchymal stem cell aging cultures: modulation by short peptides. Molecular Biology Reports 47(6):4323-4329. PMID 32399807. Abstract read: IGF1 expression raised 3.5- to 5.6-fold; KE roughly doubled FOXO1 in the stationary ageing model and had no effect in the passage model; AED, KED and KE stimulated NF-kappaB expression in both models. No p-values given.
- Khavinson VK, Anisimov VN, Zavarzina NY, Zabezhinskii MA, Zimina OA, Popovich IG, et al. (2000). Effect of vilon on biological age and lifespan in mice. Bulletin of Experimental Biology and Medicine 130(7):687-690. PMID 11140587. Abstract read: subcutaneous administration to female CBA mice from the 6th month of life; increased physical activity and endurance, lowered body temperature and prolonged lifespan reported, with expressly no effect on age-related changes of oestrous function and on free-radical processes; "Long-term administration of vilon caused no unfavourable effects on animal development. The obtained results show safety of chronic vilon administration." No animal numbers, no dose, no survival data and no statistics appear.
- Anisimov VN, Khavinson VKh (2010). Peptide bioregulation of aging: results and prospects. Biogerontology 11(2):139-149. PMID 19830585. Abstract read: the figure of 20 to 40 per cent longer mean lifespan refers expressly to "some peptide preparations" as a group, not to Vilon. No Vilon-specific percentage was found in any accessible primary source.
- Kuznik BI, Isakova NV, Kliuchereva NN, Maleeva NV, Pinelis IS (2007). Effect of vilon on the immunity status and coagulation hemostasis in patients of different age with diabetes mellitus. Advances in Gerontology 20(2):106-115. PMID 18306698. With Kuznik BI, Kolesnichenko LR, Kliuchereva NN, Pinelis IuI, Ryzhak GA, Khamaeva TsB (2006), Advances in Gerontology 19:107-115, PMID 17152731. Abstracts read on 17 September 2026. Both describe the peptide added to standard treatment in type 1 diabetes without registration, randomisation, blinding, placebo or a defined endpoint. Reported: higher antithrombin III and protein C, stimulated fibrinolysis, regression of a chronic consumption coagulopathy picture, in most cases a reduced insulin requirement, fewer helper T cells and natural killer cells, and normalisation of active T lymphocytes, B lymphocytes and IgA. No numerical values, spread measures or p-values are reported. The papers share several authors and it cannot be determined whether they describe one cohort. Only the abstracts were accessible; the full texts are Russian and not open access.
- Kudriavtseva MV, Bezborodkina NN, Sek EN, Shapiro IIa, Baranovskii AIu, Kudriavtsev BN (2000). Effect of "vilon" on cirrhotically changed rat liver. Tsitologiia 42(8):758-764. PMID 11033862. Published without the institute's director as a co-author. Abstract read: 1.7 µg/kg daily for 5 days after 4 months of carbon tetrachloride; total protein content and hepatocyte ploidy 4.7 and 11.5 per cent above the untreated group, described by the authors themselves as a "weak stimulating effect"; glucose-6-phosphatase activity rose, while glycogen synthase and glycogen phosphorylase did not differ from control values throughout. No p-values given.
- Khavinson VK, Myl'nikov SV, Oparina TI, Arutyunyan AV (2001). Effects of peptides on generation of reactive oxygen species in subcellular fractions of Drosophila melanogaster. Bulletin of Experimental Biology and Medicine 132(1):682-685. PMID 11687853. Abstract read: the peptide suppressed reactive oxygen species formation in mitochondria and stimulated it in the cytosol, with sex- and age-dependent differences. No figures given.
- Gavrisheva NA, Malinin VV, Ses TP, Kozlov KL, Panchenko AV, Titkov AY (2005). Effect of peptide Vilon on the content of transforming growth factor-beta and permeability of microvessels during experimental chronic renal failure. Bulletin of Experimental Biology and Medicine 139(1):24-26. PMID 16142267. Abstract read: significantly lowered serum TGF-beta1 and mesenteric microvessel permeability two months after onset, with no corresponding effect reported at four and six months; the authors speak of an effect in the early period. Dose, animal numbers and p-values are not given.
- Kudriavtseva TA, Zaichenko IN, Efremov OM, Bairamov AA, Grigor'ev EI, Ryzhak GA (2006). Effect of vilon on neuroendocrine status and sexual function of old male rats. Advances in Gerontology 19:97-101. PMID 17152729. Abstract read: 50 µg per animal in a half-castration model; reported changes in luteinising hormone, prolactin and ACTH and in hypothalamic neurotransmitters, with a marked fall in prolactin. No values, animal numbers, route or p-values given.
- Chalisova NI, Khavinson V, Nozdrachev AD (2001). Modulating and protective effects of thymic peptides in lymphoid tissue culture. Doklady Biological Sciences 379. PMID 12918362, together with the explant series PMID 10591126, 12096446, 12096432 and 11713572, abstracts read 17 September 2026. Organotypic thymus and spleen explants from rats aged 1 day to 2 years at 2 to 20 ng/ml: growth stimulated in explants from 21-day-old rats at 2, 10 and 5 ng/ml for Vilon, Thymogen and Thymalin, and suppressed in thymus explants from 1-day-old rats. PMID 11713572 is also the source of the tissue-specificity claim, which is argued from the peptide's origin in a thymus preparation rather than from a comparative measurement.
- Aleksinskaya ES, Nazarov SB, Posiseeva LV, Nazarova AO, Malyshkina AI (2015). Comparison of treatment options for experimental endometriosis in rats. Bulletin of Experimental Biology and Medicine 158(5):681-683. PMID 25778659. Published without any author from the developing group, at a research institute in Ivanovo. Abstract read: surgery, intraperitoneal peptide and the combination compared on reproductive parameters, with the combination called promising. No figures, dose, animal numbers or p-values are given.
- Avolio F, Martinotti S, Khavinson VK, Esposito JE, et al. (2022). Peptides Regulating Proliferative Activity and Inflammatory Pathways in the Monocyte/Macrophage THP-1 Cell Line. International Journal of Molecular Sciences 23(7):3607. PMID 35408963. Abstract and full text read: all five peptides tested, Vilon among them, raised tyrosine phosphorylation of mitogen-activated cytoplasmic kinases. The reported inhibition of TNF concerns Chonluten, not Vilon. The institute's director is a co-author, so this is not an independent replication despite the Italian first authors.
- Fedoreyeva LI, Dilovarova TA, Ashapkin VV, Martirosyan YT, Khavinson VK, Kharchenko PN, Vanyushin BF (2017). Short exogenous peptides regulate expression of CLE, KNOX1, and GRF family genes in Nicotiana tabacum. Biochemistry (Moscow) 82:521-528. PMID 28371610. Abstract read: callus cultures of tobacco at 10⁻⁷ to 10⁻⁹ M; growth, development and differentiation affected, with the stronger effects belonging to other peptides of the series.
- Bykov NM, Chalisova NI (2002). Characteristics of effect of ultralow doses of vilon in organotypic culture of spleens from rats of various ages. Advances in Gerontology 10:85-87. PMID 12577696. Abstract read: effects reported for "ultra-small doses" of 10⁻⁹ to 10⁻¹³ M in organotypic spleen culture.
- Khavinson VK, Kvetnoii IM (2000). Peptide bioregulators inhibit apoptosis. Bulletin of Experimental Biology and Medicine 130(12):1175-1176. PMID 11276315. Abstract read: Epitalon and Vilon reported to inhibit programmed cell death of spleen lymphocytes after irradiation, with the antiapoptotic effect of Vilon the more pronounced of the two.
- Tumour studies in the evidence base of this substance, recorded here for completeness and to document why their results do not appear: PubMed identifiers 10944717, 16308980, 11586406, 11785104, 12101568, 12428286, 16075684, 19670728 and 14743610, plus the transplanted-tumour experiment of Barykina and colleagues. All abstracts were read on 17 September 2026. Section 12 of the German Heilmittelwerbegesetz prohibits advertising statements relating to tumour diseases, so this page reproduces none of their findings, favourable or unfavourable, and takes from them only the administered amounts of the peptide itself. One of these papers, PMID 10944717, carries no abstract in PubMed at all, so its content cannot be checked.
- Sevostianova NN, Linkova NS, Polyakova VO, Chervyakova NA, et al. (2013). Immunomodulating effects of Vilon and its analogue in the culture of human and animal thymus cells. Bulletin of Experimental Biology and Medicine 154(4):562-565. PMID 23486604, together with Lin'kova NS, Polyakova VO, Trofimov AV, Kvetnoy IM, Khavinson VKh (2011), Bulletin of Experimental Biology and Medicine 151(2):239-242, PMID 22238759. Abstracts read: the first tests two dipeptides under the codes AB-O and R-1 without disclosing sequences; the second tests T-31, AB-17 and AB-9, likewise without sequences, and reports that only AB-9 showed an effect. Which code denotes Vilon cannot be established from either abstract.
- NCBI E-utilities esearch and efetch against PubMed and the Europe PMC REST search, both queried 17 September 2026: "Vilon" returned 80 records, of which roughly 60 concern the peptide after title review; "Vilon AND peptide" returned 74; the Europe PMC query "vilon AND peptide" returned 54. About twenty hits are unrelated. The searches "vilon AND pharmacokinetic" (4 records, none on the pharmacokinetics of the peptide) and "Lys-Glu AND pharmacokinetics" (17 records, none on Vilon) returned nothing usable. The publication peak lies between 2000 and 2006, all venues lie in the post-Soviet research world or are institute-affiliated, and no paper on this substance from North America, Japan or China was found.
- openFDA drug/drugsfda and drug/label endpoints and the DailyMed API version 2, all queried 17 September 2026: the searches for "vilon" and "lysyl-glutamic" returned NOT_FOUND; DailyMed returned only an unrelated skin barrier product, while the control query for semaglutide returned 2 records. https://api.fda.gov/drug/drugsfda.json
- United States Food and Drug Administration. Bulk Drug Substances Nominated for Use in Compounding Under Section 503A of the Federal Food, Drug, and Cosmetic Act. Downloaded and searched in full with pdftotext on 17 September 2026: no entry for Vilon, Lys-Glu or lysylglutamic acid in any category; the only remotely similar entry is lysine aspirin, a different substance. The compound was never even nominated. https://www.fda.gov/media/94155/download
- Health Canada Drug Product Database API, queried 17 September 2026: brandname=vilon returned only an unrelated skin ointment, and the active ingredient query for lysylglutamic returned an empty array, while the control query for Ozempic returned the expected record. https://health-products.canada.ca/api/drug/drugproduct/
- Registers that could not be read on 17 September 2026, documented here rather than treated as clean negative findings: the European Medicines Agency medicine search is JavaScript-driven and returned no readable result list; the British medicines register returned an empty results shell, including for the control query; the Australian register returned HTTP code 000 twice; the Swiss list of authorised medicines returned HTTP 404; and the Russian state medicines register could not be operated without a browser, the control query for Thymalin included. For these markets the negative finding rests additionally on the absence of an international non-proprietary name and of an ATC code. No novel food authorisation under Regulation (EU) 2015/2283 was found, but the European novel food catalogue could not be evaluated either. The medicines registers of China and Japan were not queried.
- Vidal, the Russian medicines database, searched for "Вилон" on 17 September 2026: «Точных совпадений не найдено», no exact matches; the only suggestion was an unrelated oncology product with a similar name. https://www.vidal.ru/
- Germany, annex to section 2(3) of the Anti-Doping Act, official citation BGBl. 2023 I no. 67, read in full on 17 September 2026: no entry for Vilon, Lys-Glu, lysyl or the German word for dipeptide. Section II names only erythropoiesis-stimulating agents, gonadotropins and their releasing factors, corticotropins, growth hormone and its analogues, GHRH analogues, growth hormone secretagogues, GHRP, IGF-1 and analogues, MGF and variants, and thymosin beta-4 and derivatives. The annex is a closed list with no catch-all position for unapproved peptides. Somatropin was found as a control.
- Western research-chemical listings retrieved 17 September 2026, used only as evidence of how the material is traded and labelled, never as a scientific reference: 20 mg of lyophilised powder per vial at 60.00 US dollars, "≥99% Purity — HPLC + Mass Spec", "third-party tested", and the wording "For Laboratory & Research Use Only — Not for Human or Veterinary Use" alongside "not approved by the FDA, and is not intended to diagnose, treat, cure, or prevent any disease". At least nine further sellers offer the identical 20 mg configuration. No independent analysis of identity, purity, endotoxin content or sterility has been published, and the storage advice given by sellers rests on no measured stability data.
- Dosing and advice pages retrieved 17 September 2026, recorded only as evidence of what unsupported claims circulate, never as a source for any figure on this page. They state a plasma half-life below 5 minutes, dominant renal elimination and effects persisting for weeks to months through epigenetic modification, while conceding within the same text that no measured data are published. One dedicated page gives injection schedules for a substance whose only documented human exposure is 100 to 400 µg a day by mouth.
- Russian trade listings retrieved 17 September 2026, used only as evidence of how the molecule reaches a market: a cosmetic cream sold under a Vilon-derived name, and a Russian research-grade listing of the pure substance in 20 mg vials. Cosmetic status is neither an approval nor evidence that anything works.
- Name collisions checked in order to separate them from this substance: Doroszko M, et al. (2022), ViLoN, a multi-layer network approach to data integration demonstrated for patient stratification, PMID 36395816, a bioinformatics method; Xu Q, et al. (2024), a graphene oxide–polyethylene glycol conjugate carrying a Glu-Lys-Glu motif as a drug delivery system, Journal of Biomaterials Science, Polymer Edition 35(3):330-344, PMID 38032009, materials science; and NCT02580799, the HER2 testing study that is the single free-text hit of the trial registry search. None of the three concerns the peptide.
- Shen W, Matsui T (2019). Intestinal absorption of small peptides: a review. International Journal of Food Science and Technology 54:1942-1948. This is the single reference carried by the hydrolysis passage in source 3. It is a general review of small peptide absorption and does not examine AEDG, KE, KEDW or KEDA. The hydrolysis experiment itself could not be located in the literature, so the developers' statement about KE stands as their statement and not as a traceable experiment.
- Khavinson V, Popovich IG, Linkova NS, Mironova ES, Ilina AR (2021). Peptide regulation of gene expression: a systematic review. Molecules 26:7053. PMID 34834147. PMCID PMC8619776. Full text read on 17 September 2026, including Table 5 and the row for KE, which is the overview the developing group uses to assign each peptide to an organ and an effect category, and the source of the interleukin-2 expression claims through its cited primary work PMID 12447482, PMID 16224591 and PMID 17461018.
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myPeptides Research & Editing. (2026). Vilon: Was die Studien zeigen, Status und Sicherheit. Version 1.0, 17. September 2026. myPeptides Peptid-Register. Abgerufen von https://mypep.app/peptides/vilon
Wie die Seiten dieses Registers erstellt und bewertet werden, steht unter Methodik; das vollständige Register findet sich unter Peptide.
| Version | Datum | Änderung |
|---|---|---|
| 1.0 | 2026-09-17 | Erstveröffentlichung |
Zuletzt geprüft: 17. September 2026. Nächste Überprüfung: bei jeder angemeldeten Studie, bei jeder veröffentlichten Messung im Körper oder bei jeder Änderung der Anti-Doping-Einstufung.