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Vilon : ce que montrent les études, statut et sécurité

Le statut en bref

MarchéStatutDate
États-UnisNon autorisé—
Union européenneNon autorisé—
AllemagneNon autorisé—
Royaume-UniNon autorisé—
AustralieNon autorisé—
CanadaNon autorisé—
SuisseNon autorisé—
Stade de développement
Préclinique
Meilleur niveau de preuve
Étude observationnelle
Statut AMA
Interdit (S0, 2026)
Dernière vérification
2026-09-17
Version
1.0

Vilon : ce que montrent les études, statut et sécurité

Résumé

Le Vilon est un peptide de synthèse fait de deux acides aminés, la lysine et l'acide glutamique, né dans un institut de Saint-Pétersbourg qui appelle ces molécules des biorégulateurs. Le même composé est catalogué comme un produit normal du métabolisme humain. Aucune mesure de ce qu'il devient dans un corps n'existe, chez aucune espèce. Ses concepteurs écrivent qu'il se dégrade plus vite que les trois peptides auxquels ils l'ont comparé. Il n'est autorisé comme médicament nulle part, et aucun essai chez des personnes n'a jamais été enregistré.

L'essentiel en bref

  • C'est la plus petite molécule qu'un peptide puisse être, et le corps la fabrique déjà. Deux acides aminés, une liaison, 275,30 g/mol, et les deux briques sont des constituants ordinaires des protéines alimentaires. Lys-Glu possède aussi une fiche dans la base des produits du métabolisme humain, parce que cette paire se libère quand les protéines se décomposent [1], [2].
  • Ses propres concepteurs écrivent que c'est le moins stable de leurs peptides. Dans une synthèse de 2022, ils indiquent que le KE a été hydrolysé en solution et en partie dans les tissus, davantage que les trois peptides testés à côté de lui. Rien de ce qu'il devient dans un corps n'a jamais été mesuré : ni demi-vie, ni concentration sanguine, ni absorption, chez aucune espèce [3], [4].
  • Leur propre calcul de transport n'atteint pas leur propre seuil. Sur le transporteur LAT1, le Vilon obtient −12,31, sachant qu'un nombre plus négatif signale un meilleur ajustement calculé. Le même article fixe à −15 la barre sous laquelle un peptide doit descendre pour qu'une fixation efficace devienne probable. Avec −12,31, le Vilon reste au-dessus de cette barre et ne remplit donc pas le critère fixé par le groupe lui-même [3].
  • Une étude indépendante portant sur 228 dipeptides prédit justement pour celui-ci une instabilité. Ni la lysine au début ni l'acide glutamique à la fin ne figurent parmi les acides aminés qui protègent un dipeptide de la dégradation [4].
  • En 2003, les concepteurs ont décrit une activité avec environ 6 000 molécules par millilitre, expliquée par un signal sans aucun complexe entre ligand et récepteur, porté par la dynamique de l'eau [5].
  • Aucun essai enregistré n'existe. Quatre requêtes dans les bases de données, le 17 septembre 2026, n'ont rien ramené de pertinent, alors qu'une requête de contrôle en a renvoyé 782 [6].
  • Ce n'est un médicament dans aucun pays, Russie comprise. Le directeur de l'institut a écrit lui-même en 2020 que le Vilon avait été déposé pour enregistrement, 22 ans après la priorité du brevet. La seule chose qui ait atteint un marché est un complément alimentaire russe à prendre par la bouche, et la substance est interdite en sport à tout moment [7], [8], [9].
  • Ce que cette page ne dit pas. Rien de tout cela ne démontre que le Vilon ne fait rien ; cela montre que les arguments en faveur d'un signal spécifique sont faibles et non mesurés, ce qui est autre chose [3], [4].

Ce qu'est le Vilon

Le Vilon est un dipeptide : la lysine reliée à l'acide glutamique par une liaison peptidique ordinaire, et la plus courte molécule de la série mise au point à l'Institut de biorégulation et de gérontologie de Saint-Pétersbourg. Le groupe réuni autour de Vladimir Khavinson appelle ces composés des biorégulateurs peptidiques [7], [12].

D'après ce groupe, la paire a été repérée au spectromètre de masse à l'intérieur de la Thymaline, une préparation peptidique tirée du thymus de veau, puis refaite par synthèse [7]. La première description en anglais, en 1997, la présente comme un nouveau dipeptide immunomodulateur [12], et un brevet américain a été déposé en 1998 et délivré en 2003 [11].

Fiche rapide

ChampValeurSource
NomVilon ; Вилон en russe ; aucune dénomination commune internationale[1], [7]
Autres nomsLys-Glu, dipeptide KE, acide lysylglutamique, H-Lys-Glu-OH[1], [10]
ClasseDipeptide de synthèse ; « biorégulateur » est un mot maison de l'institut concepteur[7]
StructureLys-Glu, deux acides aminés, extrémité amine et extrémité acide libres[1]
Formule et masseC11H21N3O5, 275,30 g/mol[1]
Comportement dans l'eau et les graissesXLogP calculé de −6,3 et surface polaire de 156 Ų, donc extrêmement attiré par l'eau[1]
Demi-vieJamais publiée, pour aucune voie ni aucune espèce[3]
Voies utilisées dans les étudesAjouté au liquide de culture ; sous la peau et dans l'abdomen chez l'animal ; par la bouche dans un complément alimentaire russe[8]
StatutAutorisé comme médicament nulle part ; vendu en Occident comme produit chimique de laboratoire[7], [41]
Mis au point parVladimir Khavinson et ses collègues, Institut de biorégulation et de gérontologie de Saint-Pétersbourg[11], [12]
Numéro de registre CAS45234-02-4[2]
PubChem CID7010502[1]
InChIKeyUGTZHPSKYRIGRJ-YUMQZZPRSA-N[1]
Autres identifiantsUNII H34V7IM5ML, ChEBI 74557, ChEMBL365790, Wikidata Q27144733, HMDB0028950[10], [2]

Il y a une chose que cette page peut confirmer au lieu de la corriger : la séquence et les synonymes courants sont exacts, quatre sources indépendantes donnant Lys-Glu, dont le brevet et la fiche de structure de la base de données [1], [11].

Vilon : ce que montrent les études, statut et sécurité

Comment il agit

Personne ne le sait, et les hypothèses vont étonnamment loin pour une molécule de deux acides aminés. Chacun des mécanismes qui suivent repose sur des modèles, sur des expériences sans cellules ou sur de la culture cellulaire, jamais sur une mesure faite dans un corps vivant [3].

  • Il se fixerait sur l'ADN dans les interrupteurs des gènes et changerait ainsi la lecture de certains d'entre eux. Le groupe suppose que le KE reconnaît les tronçons de quatre lettres TCGA, GCAG, GCGG et GGGC [13], [15].
  • Cette fixation est décrite le long du petit sillon, le moins profond des deux canaux en spirale de l'ADN, auquel manque le motif de liaisons hydrogène qui permet de distinguer les quatre bases. Une reconnaissance à cet endroit est généralement tenue pour non spécifique [14].
  • La cible proposée est extrêmement répandue. Un tronçon comme TCGA revient toutes les quelques centaines de paires de bases, donc des millions de fois dans le génome humain, si bien que s'y fixer ne permet pas de choisir une poignée de gènes [13].
  • Les effets en aval sont énumérés sans qu'aucun chemin y mène. La synthèse du groupe attribue à chaque peptide un organe et une catégorie d'effet, dont une hausse de l'ARN messager de l'interleukine 2, sans une seule étape mesurée entre les deux [46].
  • L'attachement à un tissu se déduit de l'origine et non d'une mesure. L'affirmation selon laquelle il agirait surtout sur le thymus tient au fait qu'il a été trouvé dans une préparation de thymus [26].

La partie gênante se trouve dans le travail du groupe lui-même. Il rapporte que l'effet dépend de la liaison peptidique, puisqu'un simple mélange de lysine et d'acide glutamique libres a ralenti les mêmes cultures au lieu de les accélérer [14]. Mais il écrit aussi que le KE est hydrolysé en solution et en partie dans les tissus, et cette hydrolyse produit exactement ce mélange [3].

Ce que montrent les études

Il y a beaucoup de littérature et presque aucune preuve au sens habituel : environ 60 articles indexés issus d'un seul réseau d'auteurs, le plus souvent sans effectifs ni statistiques, et chaque affirmation porteuse repose sur une étude unique jamais refaite [34].

Le dossier Vilon, en chiffres
Articles indexés sur le peptide
60 fiches
Essais enregistrés chez des personnes
0 fiches
Mesures dans le corps, toutes espèces confondues
0 fiches
Reprises indépendantes du résultat sur la longévité
0 fiches

Requêtes lancées dans les bases de données le 17 septembre 2026. Le compte des articles laisse de côté une vingtaine de résultats qui partagent le nom sans rapport avec le peptide. Sources [34], [6], [3].

S'il tient assez longtemps pour agir

Synthèse des concepteurs eux-mêmes C'est le résultat qui porte cette page. Dans une synthèse sur le transport publiée en 2022, le groupe rapporte que le KE a été hydrolysé en solution et en partie dans les tissus, tandis que deux autres peptides de la série ont résisté trois à quatre heures. Des quatre, c'est le leur qui se défait le plus vite [3].

Modélisation indépendante Une étude extérieure à ce réseau a synthétisé 228 dipeptides et mesuré leur résistance à la digestion. La protection vient d'acides aminés précis aux extrémités : aspartate, glycine ou proline au début, proline, sérine, thréonine ou aspartate à la fin. Le Vilon n'en porte aucun, puisqu'il commence par une lysine et finit par un acide glutamique. Ces mêmes auteurs concluent que les effets des dipeptides dans un corps vivant sont très probablement limités par leur passage extrêmement faible à travers la paroi de l'intestin, passage pour lequel leur modèle n'a donné aucune corrélation fiable [4].

Calcul uniquement La porte d'entrée proposée par le groupe est le transporteur LAT1, et la preuve avancée est un score de docking, pas une mesure. Le Vilon obtient −12,31, alors que le même tableau précise que seuls les scores inférieurs à −15 signalent une forte probabilité de fixation efficace. Leur propre chiffre pour leur propre peptide reste au-dessus de leur propre repère et ne l'atteint donc pas [3].

Scores de docking sur le transporteur LAT1, selon le tableau des concepteurs
Vesilut
−34.32 score ICM
Chonluten
−30.3 score ICM
Bronchogen
−17.26 score ICM
Fuaget
−16.01 score ICM
Seuil fixé par les auteurs
−15 score ICM
Vilon (KE)
−12.31 score ICM
Normoftal
−10.49 score ICM

Scores calculés et non transport mesuré : une valeur plus négative signale un meilleur ajustement calculé. La ligne du seuil est la valeur que ces mêmes auteurs nomment dans ce même tableau. Source [3].

Le passage qui décrit cette expérience d'hydrolyse ne porte qu'une seule référence, et c'est une revue générale sur l'absorption des petits peptides qui n'examine même pas ces quatre peptides. L'expérience elle-même est restée introuvable [45].

Une activité rapportée à 6 000 molécules par millilitre

Essai de laboratoire En 2003, le groupe concepteur, avec le directeur de l'institut parmi les auteurs, a décrit sur des cellules de thymus une courbe dose-réponse à deux bosses, la seconde se situant entre 10⁻¹⁷ et 10⁻¹⁵ mole par litre. Au chiffre le plus bas, un millilitre contient environ 6 000 molécules. Les auteurs n'y ont pas vu de problème : ils ont supposé qu'un signal se forme et atteint la cellule cible sans qu'aucun complexe entre ligand et récepteur ne se forme, l'eau du milieu jouant un rôle actif [5].

Un signal sans un tel complexe ne se concilie pas avec la pharmacologie des récepteurs, c'est-à-dire le cadre dans lequel on formule d'ordinaire ce qu'une substance fait à une cellule. Ce n'est pas une étiquette collée par des critiques, mais bien ce que les concepteurs ont publié, et cela fixe le niveau auquel lire leurs autres données de dose-réponse, dont un second article du même laboratoire qui rapporte des effets entre 10⁻⁹ et 10⁻¹³ mole par litre [30].

Longévité chez la souris

Données animales Des souris CBA femelles ont reçu le peptide sous la peau à partir du sixième mois de vie. Les auteurs décrivent plus d'activité physique et d'endurance, une température corporelle plus basse et une vie plus longue, tandis que deux mesures n'ont expressément pas bougé : les modifications du cycle liées à l'âge et les processus des radicaux libres. Ni effectifs, ni dose, ni courbes de survie, ni valeurs de p n'apparaissent [19]. Le chiffre très repris de 20 à 40 pour cent de vie en plus ne vient pas de cet article, mais d'une synthèse plus tardive des mêmes auteurs, où il porte sur « some peptide preparations » (certaines préparations peptidiques) prises comme groupe [20].

Chromatine dans des cellules humaines données

Culture cellulaire Des globules blancs de personnes de 75 à 88 ans ont été cultivés avec le peptide. Les comptes rendus décrivent une chromatine compacte globalement détendue, des gènes des ribosomes rallumés et des gènes libérés d'un emballage provisoire, sans valeurs mesurées et sans valeurs de p. C'est le résultat le mieux étayé sur le Vilon, car deux des trois articles ont paru sans le directeur de l'institut parmi les auteurs, et il a un revers très net : la chromatine entourant l'étranglement des chromosomes 1 et 9 ne s'est pas détendue, alors que le même groupe avait observé cet effet avec deux autres peptides [17].

Activité des gènes

Données animales L'article le plus cité sur le mécanisme a déposé 15 247 clones de gènes de cœur de souris sur une puce. 300 d'entre eux, soit 1,94 pour cent, ont varié de plus du double, et 36 revenaient au seul Vilon. Sans correction pour les tests multiples, ce décompte ne se distingue pas du bruit de fond [16].

Culture cellulaire Dans des cellules souches humaines, les variations décrites sont grandes mais nues. La production d'IGF1 a augmenté de 3,5 à 5,6 fois avec les peptides testés, tandis que le KE a environ doublé FOXO1 dans un modèle de vieillissement et n'a rien fait dans l'autre [18]. Dans une seconde étude, le KE a multiplié par 6 l'activité du gène SIRT1 et par 8,2 la production de sa protéine dans des cellules jeunes, et il a abaissé PARP1 de 2,1 et 5,3 fois et PARP2 de 2,1 et 4,7 fois, sans valeurs de p, sans mesure de dispersion et sans nombre de répétitions [15].

Modèles d'organes chez l'animal

Données animales Chez des rats au foie couvert de cicatrices, 1,7 µg/kg par jour pendant cinq jours ont relevé les protéines totales de 4,7 pour cent et le lot de chromosomes des cellules de 11,5 pour cent par rapport aux animaux non traités. Les auteurs eux-mêmes parlent d'un faible effet stimulant, et deux des enzymes mesurées n'ont pas varié du tout [22].

Données animales Chez des rats en insuffisance rénale chronique, le TGF-bêta1 sanguin et la perméabilité des petits vaisseaux du mésentère étaient nettement plus bas au bout de deux mois, sans rien de tel à quatre ni à six mois [24]. Chez de vieux rats mâles à demi castrés recevant 50 µg par animal, les auteurs décrivent des changements de l'hormone lutéinisante, de la prolactine et de l'ACTH, avec une chute marquée de la prolactine, mais sans chiffres, sans effectifs et sans statistiques [25].

Des résultats qui pointent dans les deux sens

Données animales Chez la mouche du vinaigre, le Vilon a freiné les espèces réactives de l'oxygène dans les centrales énergétiques de la cellule et les a stimulées dans le liquide cellulaire, au cours de la même expérience, si bien que l'étiquette générale « effet antioxydant » des tableaux de synthèse du groupe n'est pas soutenue [23]. Dans des fragments d'organes, le sens dépendait de même de l'âge du donneur : le tissu de rats de 21 jours poussait plus vite entre 2 et 20 ng/ml, tandis que le tissu de thymus de rats d'un jour était freiné [26].

Culture cellulaire Dans une lignée de monocytes humains, les cinq peptides testés ont tous augmenté la phosphorylation de certaines kinases du liquide cellulaire ; la baisse du TNF décrite dans ce travail revient à un autre peptide de la série [28].

Ce que des personnes ont reçu, hors de tout essai

Compte rendu clinique non enregistré Deux comptes rendus d'un groupe hospitalier de Tchita décrivent le peptide ajouté au traitement habituel du diabète de type 1 et rapportent une antithrombine III et une protéine C plus élevées, une fibrinolyse stimulée, moins de lymphocytes T auxiliaires et de cellules tueuses naturelles, et dans la plupart des cas un besoin d'insuline réduit. Ce sont des indications au sens juridique, et cette page ne les reprend que comme des déclarations non vérifiées de la source : aucun des deux résumés ne donne d'effectifs, de dispersion, de valeurs de p ni de critère fixé d'avance, il n'y a eu ni placebo ni insu, et les deux articles partagent plusieurs auteurs et décrivent peut-être un seul groupe de patients [21].

Données animales Une équipe indépendante d'Ivanovo a testé le peptide chez des rates atteintes d'une endométriose provoquée, seul et associé à la chirurgie, et a qualifié l'association de prometteuse, sans chiffres, sans dose et sans effectifs [27].

Ce qui reste inconnu

  • Si du Vilon intact atteint un jour une cible, et ce que le corps en fait. Aucune des expériences réunies ici n'a été conçue pour répondre à la première question, et il n'existe, pour aucune espèce, de données de demi-vie, d'absorption, de concentration sanguine, de répartition ni d'élimination [3], [4].
  • Si la fixation sur l'ADN a lieu dans une cellule vivante. Ce qui existe, c'est un calcul de docking, une expérience sur gel dont les données brutes sont inaccessibles, et aucune reprise indépendante [13], [14].
  • S'il existe un effet réel chez l'humain, et ce que contient vraiment le produit qui circule. Ni le résultat sur la longévité ni aucun compte rendu clinique n'ont été refaits hors du monde éditorial postsoviétique, et aucune analyse indépendante d'identité, de pureté, d'endotoxines ou de stérilité n'a été publiée [34], [41].

Effets indésirables et sécurité

Il n'existe pas d'historique de sécurité, parce qu'aucune étude nulle part n'a pris pour sujet la tolérance ou la toxicité [3].

  • La seule phrase sur la sécurité est une remarque en passant. Dans l'expérience de longévité chez la souris, les concepteurs écrivent que l'administration prolongée n'a causé aucun effet défavorable et en concluent que l'usage chronique est sûr, sans effectifs, sans dose, sans paramètre mesuré et sans statistiques [19].
  • Les comptes rendus chez l'humain ne mentionnent aucun effet indésirable, et aucune recherche d'effets indésirables non plus. Aucun ne comporte de partie sur la tolérance, les abandons ou les effets indésirables, et l'absence de relevés n'est pas l'absence de dommage [21].
  • Les concepteurs rapportent qu'il freine le suicide des cellules. Le Vilon est décrit comme inhibant la mort cellulaire programmée dans des lymphocytes de rate irradiés, plus fortement qu'un peptide voisin. Freiner ce processus n'est pas bon en soi, car c'est par là que les cellules abîmées sont éliminées [31].
  • On ne sait rien de la grossesse, de l'allaitement, des enfants, ni d'une fonction rénale ou hépatique réduite. La plus longue exposition humaine documentée pour une préparation de Lys-Glu est une cure de 20 à 30 jours de gélules par la bouche [8].

Les manques sont presque totaux : pas de toxicologie, pas de recherche de dose, pas de dose sans effet indésirable observé, pas d'étude de toxicité pour la reproduction ni pour les gènes, pas de test de réaction immunitaire, et pour la forme injectable que le commerce occidental vend réellement, aucune donnée de sécurité [3], [41].

Doses utilisées dans les études

Les doses ci-dessous proviennent des essais cités et ne figurent ici qu'à titre d'information scientifique. Ce ne sont ni des recommandations ni des indications transposables à un usage personnel. La seule ligne portant sur des personnes vient de l'étiquette d'un complément alimentaire russe et non d'un essai.

Chaque ligne vient d'une expérience animale, d'une culture cellulaire, d'une revendication de brevet ou de cette étiquette, et aucune conversion de l'animal vers l'humain n'est couverte. La seule quantité humaine documentée est des milliers de fois plus petite que celles qui circulent pour l'injection, pour lesquelles il n'existe aucune donnée de sécurité chez l'humain [8], [41]. Quatre lignes viennent d'études sur des tumeurs ; la loi allemande sur la publicité des produits de santé interdit à cette page de reprendre ce que ces études ont trouvé, dans un sens comme dans l'autre, de sorte que seules les quantités apparaissent [32].

ÉtudeModèleQuantitéVoieFréquenceDuréeSource
Pliss 2005Souris, modèle de tumeur déclenchée chimiquement10 µg/kgNon préciséeNon préciséeJusqu'à la semaine 46[32]
Alimova 2002Souris transgénique, modèle de tumeur1 µg par animal dans 0,1 ml de sérum physiologiqueSous la peau5 jours par moisÀ partir de 2 mois[32]
Expérience combinée, 2004Souris, modèle de tumeur ; également fragments de rate1 mg/kg ; 5 ng/ml en cultureInjection, ou ajout au liquide de cultureNon préciséeNon précisée[32]
Barykina, tumeur grefféeRat, modèle de tumeur greffée0,5 µgInjectionNon préciséeNon précisée[32]
Koudriavtseva 2000, foie cicatricielRat, foie cicatrisé chimiquement1,7 µg/kgInjection, voie non préciséeChaque jour5 jours[22]
Koudriavtseva 2006, étude hormonaleVieux rat mâle, à demi castré50 µg par animalNon préciséeDécrite seulement comme régulièreNon précisée[25]
Cultures de fragments, plusieurs articlesMorceaux de thymus et de rate, rats de 1 jour à 2 ans2 à 20 ng/mlAjout au liquide de cultureEn continuLe temps de la culture[26]
Bykov 2002, doses ultra-petitesFragments de rate de rat10⁻⁹ à 10⁻¹³ MAjout au liquide de cultureEn continuLe temps de la culture[30]
Grigoriev 2003, doses ultra-faiblesCellules de thymus en boîteDeuxième pic décrit entre 10⁻¹⁷ et 10⁻¹⁵ mol/lAjout au test——[5]
Fedoreïeva 2017, cellules végétalesCulture de cal de tabac10⁻⁷ à 10⁻⁹ MAjout au milieu nutritifEn continuLe temps de la culture[29]
Achapkine 2020, cellules souchesCellules souches humaines de moelle osseuseNanomolaire, sans chiffre donnéAjout au liquide de cultureEn continuLe temps de la culture[18]
Brevet américain, une revendication et non une étudeÉtendue juridique, liée à aucune expérience0,01 à 100 µg/kgSans se limiter à une voieAu moins une fois par jour10 à 40 jours[11]
Normoftal, complément alimentaire russePersonnes, étiquette du produit100 µg d'un complexe peptidique par gélule, soit 100 à 400 µg par jourPar la bouche, aux repas1 à 2 gélules, 1 à 2 fois par jour20 à 30 jours[8]

Une concentration en boîte ne se convertit pas en quantité pour un corps, et une quantité utilisée chez l'animal pas davantage ; l'intervalle du brevet couvre quatre ordres de grandeur, ce qui relève de l'ampleur juridique et non d'une recherche de dose [11]. La dernière ligne appelle sa propre réserve : ce produit déclare un complexe peptidique et non le dipeptide pur, et il se prend par la bouche, de sorte qu'aucun des deux chiffres ne vaut pour le produit injectable vendu en Occident [8]. Des calendriers d'injection circulent bien sur des pages proches du commerce, tous au-dessus de la moindre quantité humaine documentée ; ils ne citent rien, plusieurs de ces pages écrivent dans le même texte qu'aucune donnée mesurée n'existe, et aucun n'est repris ici [42].

Développement et autorisation

Il n'y a pas de programme de développement : aucun promoteur, aucune étude enregistrée, aucune procédure en cours, et une demande visiblement immobile depuis plus de vingt ans [6], [7].

Du thymus à la gélule de complément

  1. 1997Première description en anglaisPrésenté comme un nouveau dipeptide immunomodulateur, source [12]
  2. 1998Dépôt du brevetDate de priorité du brevet américain sur la molécule, source [11]
  3. 2000Expérience de longévité chez la sourisAucun effectif, aucune dose et aucune statistique dans le résumé, source [19]
  4. 2002Article sur la puce à gènes300 clones sur 15 247 bougent, sans correction pour les tests multiples, source [16]
  5. 2003Activité revendiquée sans récepteurUn second pic entre 10 puissance moins 17 et 10 puissance moins 15 mol/l, expliqué par la dynamique du milieu aqueux, source [5]
  6. 2006 et 2007Comptes rendus hospitaliers non enregistrésAjouté au traitement habituel du diabète, sans effectifs et sans statistiques, source [21]
  7. 2008Un complément alimentaire russe est enregistréGélules par la bouche déclarant un complexe peptidique et expressément pas un médicament, source [8]
  8. 2020Déposé pour enregistrement, non autoriséLe directeur de cet institut écrit que le Vilon a été déposé au ministère de la santé, 22 ans après le brevet, source [7]
  9. 2022Synthèse des concepteurs sur le transportKE décrit comme le plus hydrolysé de quatre peptides ; score LAT1 de moins 12,31 face à leur propre seuil de moins 15, source [3]
  10. 17 septembre 2026Registres consultésAucune autorisation sur aucun marché et aucun essai enregistré, sources [6], [35]
MarchéStatutRemarqueSource
États-UnisNon autoriséAucune fiche de médicament et aucune notice ; il existe un identifiant de substance, qui n'est pas une autorisation ; jamais proposé pour la préparation en pharmacie[35], [10], [36]
Union européenneNon autoriséAucune procédure trouvée ; aucune dénomination commune internationale et aucun code ATC ; le moteur de recherche de l'agence n'a pas pu être lu[38]
AllemagneNon autoriséAucune autorisation nationale, si bien qu'un peptide injectable n'a ici aucun marché légal[38]
Royaume-UniNon autoriséLe registre n'a renvoyé qu'une coquille de page, de sorte que le constat repose sur tous les autres registres[38]
AustralieNon autoriséAbsent du registre, qui n'a pas pu être interrogé ; un produit thérapeutique non enregistré ne peut pas être fourni[38]
CanadaNon autoriséLa base de données des médicaments ne renvoie rien, alors qu'une requête de contrôle fonctionne[37]
SuisseNon autoriséAucune autorisation identifiée ; la page du registre était indisponible[38]
RussieNon autoriséDéposé pour enregistrement selon les concepteurs ; la base des médicaments ne contient aucun produit de ce nom ; un complément alimentaire contenant le dipeptide se vend par la bouche[7], [39], [8]

Plusieurs lignes demandent de la prudence. Les constats pour l'Union européenne, le Royaume-Uni, l'Australie et la Suisse reposent sur l'absence partout ailleurs, car ces registres n'ont pas pu être lus le jour de la vérification, et l'identifiant de substance américain est un numéro de catalogue qui ne dit rien d'une autorisation [10], [38]. La ligne la plus souvent mal lue est la ligne russe : un complément alimentaire ne passe aucun examen de ce qu'il fait, sa propre étiquette indique qu'il n'est pas un médicament, et il ne se vend même pas sous le nom de Vilon. Le seul produit russe portant un nom dérivé de Vilon est une crème cosmétique [8], [43].

Tous les registres ont été consultés le 17 septembre 2026. Le tableau juridique d'ensemble se trouve dans les peptides sont-ils légaux et peptides approuvés par la FDA.

Dopage

Le Vilon est interdit à tout moment, en compétition comme hors compétition. Il n'est pas nommé sur la liste 2026. Il relève de la classe S0, qui couvre toute substance à action pharmacologique qu'aucune autorité sanitaire publique n'a autorisée pour un usage thérapeutique chez l'humain [9].

Il n'y a là rien à interpréter, puisqu'il n'existe nulle part d'autorisation dont on pourrait discuter. Enregistrer un complément alimentaire ne revient pas à autoriser un traitement, et peu importe que la molécule soit faite de deux acides aminés alimentaires ordinaires [8], [9]. L'annexe de la loi antidopage allemande ne le mentionne pas, et cette liste ne comporte aucune rubrique générale pour les peptides non autorisés [40]. Aucune méthode de détection validée n'a été publiée, et ce serait de toute façon difficile : la molécule est un produit normal du métabolisme, et ce qu'elle laisse en se cassant, ce sont des acides aminés ordinaires [2]. Le tableau complet se trouve dans peptides interdits en sport.

Comparaison avec des peptides voisins

PeptideLien avec le VilonCe qu'ont trouvé les vérifications de cette page
Vilon—Lys-Glu, 275,30 g/mol ; environ 60 articles indexés, aucun essai enregistré, autorisé nulle part [1], [6]
ÉpitalonLe voisin avec lequel on le confond le plusAla-Glu-Asp-Gly ; dans les expériences partagées, les deux se comportent différemment et parfois en sens inverse, de sorte que les résultats ne se transfèrent pas [17], [27]
LivagenUn autre peptide du même laboratoireLys-Glu-Asp-Ala ; dans l'expérience de culture partagée, il a détendu la chromatine compacte des chromosomes 1 et 9, là où le Vilon ne l'a pas fait [17]
VesugenLa même séquence avec un acide aminé de plusLys-Glu-Asp ; dans les travaux sur cellules souches, les deux ont donné pour FOXO1 des résultats différents et en partie opposés [18]
ThymogèneL'autre dipeptide censé venir de la même préparation de thymusGlu-Trp, et un médicament autorisé en Russie. L'affirmation de 2020 selon laquelle le Vilon le dépasse ne repose sur aucune étude comparative ni sur aucun chiffre [7]
ChonlutenUn voisin dans le même tableau de dockingGlu-Asp-Gly ; il a obtenu −30,30 sur LAT1 contre −12,31 pour le Vilon, dans le calcul du groupe lui-même [3]

Aucune comparaison directe des effets n'existe, si bien que ce tableau parle de place et non de puissance : le plus court de la famille, avec le transport calculé le plus faible et l'aveu d'instabilité le plus franc de la part de ses propres fabricants. L'Épitalon et le Livagen se comportent autrement précisément dans les expériences qu'ils partagent avec le Vilon, de sorte qu'emprunter leurs résultats gonfle le dossier apparent [3], [17].

Idées fausses courantes

  • « Le Vilon et l'Épitalon portent les mêmes résultats. » Non. Dans les expériences partagées, ils divergent et pointent parfois en sens inverse [17].
  • « Il est autorisé en Russie, et le complément russe, c'est le Vilon. » Ni l'un ni l'autre. Le directeur de l'institut a écrit lui-même en 2020 qu'il avait été déposé pour enregistrement, et la base de données russe des médicaments ne contenait aucun produit de ce nom en septembre 2026. Le complément ne se vend pas sous ce nom, déclare un complexe peptidique et non le dipeptide pur, se prend par la bouche et indique sur sa propre étiquette qu'il n'est pas un médicament [7], [8], [39].
  • « C'est un fragment de nombreuses cytokines, donc il doit être actif. » La paire lysine et acide glutamique apparaît par pure statistique dans presque toute protéine d'une certaine taille, et c'est justement pour cela qu'elle est cataloguée comme produit du métabolisme humain. Cela plaide contre un rôle de signal particulier, pas pour [2], [7].
  • « Il n'y a aucune étude sur le Vilon. » Faux dans l'autre sens : il existe environ 60 articles indexés, et ce qui manque, c'est un essai enregistré, ce qui est autre chose. Tous les résultats ne concernent pas non plus ce peptide : une méthode de bio-informatique porte le même nom, un copolymère servant à transporter des médicaments partage une partie de la séquence, et plusieurs articles testent des peptides sous de simples codes de laboratoire, sans donner les séquences [6], [33], [34], [44].

Questions fréquentes

Qu'est-ce que le Vilon ?

C'est un peptide de synthèse fait de deux acides aminés, la lysine et l'acide glutamique, que l'on écrit Lys-Glu ou KE. Avec 275,30 g/mol, c'est la plus petite molécule qu'un peptide puisse être. Il vient de l'Institut de biorégulation et de gérontologie de Saint-Pétersbourg.

Le Vilon tient-il assez longtemps dans le corps pour y faire quoi que ce soit ?

Personne ne l'a mesuré : ni demi-vie, ni concentration sanguine, ni chiffre d'absorption, chez aucune espèce. Ses propres concepteurs ont écrit en 2022 qu'il se dégrade en solution et en partie dans les tissus, davantage que les trois autres testés à côté de lui.

Le Vilon est-il autorisé comme médicament quelque part ?

Non, Russie comprise. Le directeur de l'institut qui l'a mis au point a écrit en 2020 que le Vilon avait été déposé pour enregistrement, ce qui est une demande et non une autorisation, 22 ans après le dépôt du brevet. La base de données russe des médicaments n'a renvoyé aucun produit de ce nom le 17 septembre 2026.

Y a-t-il eu des essais cliniques sur le Vilon ?

Aucun essai enregistré n'a été trouvé dans les bases consultées le 17 septembre 2026, alors qu'une requête de contrôle en a renvoyé 782. Il existe des comptes rendus non enregistrés venus d'hôpitaux russes, mais aucun n'a été déclaré d'avance, mené en insu ni publié avec le nombre de patients.

Un peptide aussi petit que le Vilon peut-il vraiment commander des gènes ?

C'est la grande question ouverte. Ses concepteurs supposent qu'il se fixe sur des tronçons d'ADN de quatre lettres situés dans les interrupteurs des gènes. Ces tronçons reviennent des millions de fois dans le génome humain, les preuves sont surtout des modèles informatiques du même groupe, et aucun laboratoire indépendant ne les a refaits.

Que soutenait l'article sur les doses ultra-faibles de Vilon ?

En 2003, le groupe concepteur, avec le directeur de l'institut parmi les auteurs, a décrit un deuxième pic d'activité entre 10 puissance moins 17 et 10 puissance moins 15 mole par litre. Au chiffre le plus bas, un millilitre contient environ 6 000 molécules, et ils l'ont expliqué par un signal sans aucun complexe entre ligand et récepteur, porté par la dynamique de l'eau.

Le Vilon est-il sûr ?

Personne ne le sait. Il n'existe ni étude de toxicité, ni recherche de dose, ni test de réaction immunitaire, ni la moindre donnée de sécurité pour la forme injectable vendue en Occident. La seule phrase sur la sécurité que contient la littérature est une remarque en passant dans une expérience sur des souris menée par les concepteurs.

Sources

  1. PubChem compound CID 7010502, "Lysylglutamic acid", queried on 17 September 2026 for formula C11H21N3O5, mass 275.30 g/mol, exact mass 275.14812078, InChIKey UGTZHPSKYRIGRJ-YUMQZZPRSA-N, calculated XLogP −6.3, polar surface area 156 Ų, and the 49-entry synonym list including Vilon, Lys-Glu, KE dipeptide, Normophthal, AB-0 peptide and AB-17. The canonical SMILES confirms an ordinary alpha peptide bond rather than a side-chain link, and CID 7015685 was checked as the possible isomer. https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/7010502
  2. Wikidata Q27144733, "lysylglutamic acid", retrieved 17 September 2026: CAS 45234-02-4, UNII H34V7IM5ML, ChEMBL365790, ChEBI 74557, DSSTox DTXSID50196442, MeSH C415909 and Human Metabolome Database entry HMDB0028950, which is the record listing the compound as a human metabolite. The CAS number is confirmed by three independent registers rather than by trade catalogues.
  3. Khavinson V, Linkova N, Kozhevnikova E, Dyatlova A, Petukhov M (2022). Transport of Biologically Active Ultrashort Peptides Using POT and LAT Carriers. International Journal of Molecular Sciences 23(14):7733. PMID 35887081. PMCID PMC9323678. Full text and Table 2 read on 17 September 2026: "KEDW and KEDA peptides were found to be resistant to hydrolysis for 3–4 h … KE peptide (to a greater extent) and AEDG peptide (to a lesser extent) were hydrolyzed in solutions and partially in tissues"; the ICM score of −12.31 for "Vilon (KE)" against −10.49 for "Normoftal", −34.32 for Vesilut, −30.30 for Chonluten, −17.26 for Bronchogen and −16.01 for Fuaget; and the sentence "ICM-Score function values of the studied USPs less than −15 may indicate a high probability of highly efficient binding to the LAT1 transporter". No transport measurement and no pharmacokinetic data appear.
  4. Foltz M, van Buren L, Klaffke W, Duchateau GS (2009). Modeling of the relationship between dipeptide structure and dipeptide stability, permeability, and ACE inhibitory activity. Journal of Food Science 74(2):H243-H251. PMID 19895477. 228 synthesised dipeptides; stabilising residues are Asp, Gly and Pro at the N-terminus and Pro, Ser, Thr and Asp at the C-terminus, none of which Lys-Glu carries; "postabsorptive … activities of dipeptides in vivo are most likely limited due to the very low intestinal permeability of dipeptides", and no reliable correlation model for permeability was obtained. Cited by the developing group itself.
  5. Grigor'ev EI, Khavinson VKh, Malinin VV, Grigor'ev AE, Kochnev IN, Kudriavtseva TA (2003). The study of the role of the water medium in the mechanism of action of peptides in low and ultra low doses. Radiatsionnaia Biologiia, Radioekologiia 43(3):358-362. PMID 12881997. Abstract read: a bimodal dose-response curve for thymocyte proliferation with a second maximum at 10⁻¹⁷ to 10⁻¹⁵ mol/l, and the hypothesis of signal formation and transfer from ligand to target cell without formation of any ligand-receptor complex, with an active role for the water medium. The figure of roughly six thousand molecules per millilitre is the arithmetic consequence of 10⁻¹⁷ mol/l and Avogadro's number.
  6. ClinicalTrials.gov API v2, queried 17 September 2026: query.intr=Vilon returned 0 studies; query.term=Vilon returned 1, which is NCT02580799 on HER2 testing in breast cancer with an unrelated sponsor; query.term=lysylglutamic returned 0; query.term=Khavinson returned 0; the control query for semaglutide returned 782. https://clinicaltrials.gov/api/v2/studies
  7. Khavinson VKh (2020). Peptide medicines: past, present, future. Klinicheskaya Meditsina 98(3):165 ff. Full text read on 17 September 2026: the statement that the dipeptide Lys-Glu was detected in Thymalin by ultra-high-performance liquid chromatography–mass spectrometry and named Vilon; the sentence «После проведения необходимых доклинических исследований Вилон был представлен в Минздрав для регистрации в качестве лекарственного препарата», that is, Vilon was submitted to the health ministry for registration as a medicine; the claim that it is a fragment of several cytokines and surpasses Thymogen in biological activity, published without a comparative study; and the assertion that gel electrophoresis fully confirmed the modelling results, with no raw data, concentrations or controls given. https://khavinson.info/assets/files/russ/2020-khavinson.pdf
  8. medi.ru, package information for the Russian food supplement Нормофтал, state registration certificate СГР № 77.99.23.3.У.4253.5.08 of 27 May 2008, retrieved 17 September 2026. Capsules of 0.200 g, 60 per pack, declaring the peptide complex АКС-Г (lysine, glutamic acid) at 100 µg per capsule, taken as 1 to 2 capsules 1 to 2 times daily with meals for 20 to 30 days, repeated every 4 to 6 months, with the express statement «НОРМОФТАЛ не является лекарственным средством», that it is not a medicine. Whether the registration still stands in 2026 was not verified. https://medi.ru/instrukciya/normoftal_1851/
  9. World Anti-Doping Agency. The 2026 Prohibited List, class S0 Non-Approved Substances: "Any pharmacological substance which is not addressed by any of the subsequent sections of the List and with no current approval by any governmental regulatory health authority for human therapeutic use … is prohibited at all times." Full text checked on 17 September 2026: no match for Vilon, Lys-Glu, lysyl, bioregulator, Khavinson or dipeptide, with BPC-157 found in the same document as a control. https://www.wada-ama.org/en/prohibited-list
  10. United States Food and Drug Administration and NCATS. Global Substance Registration System, queried 17 September 2026: substance LYSYLGLUTAMIC ACID, UNII H34V7IM5ML, substance class chemical, name list expressly including VILON; a second record exists for the dihydrate. A UNII is a substance identifier and carries no approval and no assessment. https://gsrs.ncats.nih.gov
  11. Khavinson VKh, Morosov VG, Malinin VV, Sery SV. Use of a dipeptide for stimulating repair processes. US 6,642,201 B1; priority 23 June 1998, granted 4 November 2003. Read 17 September 2026: the claim covers L-lysil-L-glutamic acid, with a claimed range of 0.01 to 100 µg per kg of body weight, at least once daily, for 10 to 40 days depending on severity. The proprietor is the company of the developing institute. A patent claim is a scope of protection, not a tested range. https://patents.google.com/patent/US6642201B1/en
  12. Morozov VG, Khavinson VK (1997). Natural and synthetic thymic peptides as therapeutics for immune dysfunction. International Journal of Immunopharmacology 19(9-10):501-505. PMID 9637345. Abstract read: "A novel immunomodulatory dipeptide was synthesized and termed Vilon". This is the earliest English-language description found.
  13. Khavinson VKh, Tarnovskaya SI, Linkova NS, Pronyaeva VE, Shataeva LK, Yakutseni PP (2013). Short cell-penetrating peptides: a model of interactions with gene promoter sites. Bulletin of Experimental Biology and Medicine 154(3):403-410. PMID 23484211. The proposed recognition sequences TCGA, GCAG, GCGG and GGGC are derived by molecular docking and molecular dynamics. A four-base stretch of this kind occurs every few hundred base pairs in the human genome.
  14. Khavinson VKh, Tarnovskaya SI, Lin'kova NS, Chervyakova NA, Nichik TE, Elashkina EV, Chalisova NI (2015). Role of peptide bond in the realization of biological activity of short peptides. Bulletin of Experimental Biology and Medicine 158(5):551-554. PMID 25705040. Abstract read: interaction described along the minor groove of double-stranded DNA, and the report that Lys-Glu stimulated spleen cell proliferation in explant culture while a mixture of free glutamic acid and lysine inhibited culture growth.
  15. Khavinson VK, Linkova NS, Ashapkin VV, Shilovsky GA, Borushko NV, Petukhov MG, Vanuyshin BF (2023). KE peptide regulates SIRT1, PARP1, PARP2 gene expression and protein synthesis in human mesenchymal stem cells aging. Advances in Gerontology 36(3):302-312. PMID 37782636. Abstract read: SIRT1 gene expression and protein synthesis raised 6-fold and 8.2-fold in young cells; PARP1 lowered 2.1-fold and 5.3-fold and PARP2 2.1-fold and 4.7-fold during ageing; the DNA interaction with GCGG and GGGC is molecular modelling. No p-values, spread measures or replicate counts are given. The journal belongs to the developing institute.
  16. Anisimov SV, Bokheler KR, Khavinson VKh, Anisimov VN (2002). Studies of the effects of Vilon and Epithalon on gene expression in mouse heart using DNA-microarray technology. Bulletin of Experimental Biology and Medicine 133(3):293-299. PMID 12360356. 300 of 15,247 clones, that is 1.94 per cent, changed expression more than twofold; Vilon alone changed 36 clones, and Vilon alone or combined activated 157 clones up to 6.13-fold and suppressed 23 up to 2.79-fold. No correction for multiple testing and no false-discovery rate are reported.
  17. Lezhava T, Khavinson V, Monaselidze J, Jokhadze T, Dvalishvili N, Bablishvili N, Barbakadze S (2004). Bioregulator Vilon-induced reactivation of chromatin in cultured lymphocytes from old people. Biogerontology 5(2):73-79. PMID 15105581. With Lezhava T, Monaselidze J, Kadotani T, Dvalishvili N, Buadze T (2006), Georgian Medical News (133):111-115, PMID 16705247, and Lezhava T, Jokhadze T, Monaselidze J, Buadze T, et al. (2023), Georgian Medical News (335):79-83, PMID 37042594 — the latter two published without the institute's director as a co-author, making them the closest thing to an independent replication. Lymphocyte cultures from donors aged 75 to 88; decondensation of total heterochromatin and reactivation of ribosomal genes reported, while the pericentromeric structural heterochromatin of chromosomes 1 and 9 expressly did not decondense, unlike under Epitalon and Livagen. No quantitative values or p-values in the abstracts.
  18. Ashapkin V, Khavinson V, Shilovsky G, Linkova N, Vanuyshin B (2020). Gene expression in human mesenchymal stem cell aging cultures: modulation by short peptides. Molecular Biology Reports 47(6):4323-4329. PMID 32399807. Abstract read: IGF1 expression raised 3.5- to 5.6-fold; KE roughly doubled FOXO1 in the stationary ageing model and had no effect in the passage model; AED, KED and KE stimulated NF-kappaB expression in both models. No p-values given.
  19. Khavinson VK, Anisimov VN, Zavarzina NY, Zabezhinskii MA, Zimina OA, Popovich IG, et al. (2000). Effect of vilon on biological age and lifespan in mice. Bulletin of Experimental Biology and Medicine 130(7):687-690. PMID 11140587. Abstract read: subcutaneous administration to female CBA mice from the 6th month of life; increased physical activity and endurance, lowered body temperature and prolonged lifespan reported, with expressly no effect on age-related changes of oestrous function and on free-radical processes; "Long-term administration of vilon caused no unfavourable effects on animal development. The obtained results show safety of chronic vilon administration." No animal numbers, no dose, no survival data and no statistics appear.
  20. Anisimov VN, Khavinson VKh (2010). Peptide bioregulation of aging: results and prospects. Biogerontology 11(2):139-149. PMID 19830585. Abstract read: the figure of 20 to 40 per cent longer mean lifespan refers expressly to "some peptide preparations" as a group, not to Vilon. No Vilon-specific percentage was found in any accessible primary source.
  21. Kuznik BI, Isakova NV, Kliuchereva NN, Maleeva NV, Pinelis IS (2007). Effect of vilon on the immunity status and coagulation hemostasis in patients of different age with diabetes mellitus. Advances in Gerontology 20(2):106-115. PMID 18306698. With Kuznik BI, Kolesnichenko LR, Kliuchereva NN, Pinelis IuI, Ryzhak GA, Khamaeva TsB (2006), Advances in Gerontology 19:107-115, PMID 17152731. Abstracts read on 17 September 2026. Both describe the peptide added to standard treatment in type 1 diabetes without registration, randomisation, blinding, placebo or a defined endpoint. Reported: higher antithrombin III and protein C, stimulated fibrinolysis, regression of a chronic consumption coagulopathy picture, in most cases a reduced insulin requirement, fewer helper T cells and natural killer cells, and normalisation of active T lymphocytes, B lymphocytes and IgA. No numerical values, spread measures or p-values are reported. The papers share several authors and it cannot be determined whether they describe one cohort. Only the abstracts were accessible; the full texts are Russian and not open access.
  22. Kudriavtseva MV, Bezborodkina NN, Sek EN, Shapiro IIa, Baranovskii AIu, Kudriavtsev BN (2000). Effect of "vilon" on cirrhotically changed rat liver. Tsitologiia 42(8):758-764. PMID 11033862. Published without the institute's director as a co-author. Abstract read: 1.7 µg/kg daily for 5 days after 4 months of carbon tetrachloride; total protein content and hepatocyte ploidy 4.7 and 11.5 per cent above the untreated group, described by the authors themselves as a "weak stimulating effect"; glucose-6-phosphatase activity rose, while glycogen synthase and glycogen phosphorylase did not differ from control values throughout. No p-values given.
  23. Khavinson VK, Myl'nikov SV, Oparina TI, Arutyunyan AV (2001). Effects of peptides on generation of reactive oxygen species in subcellular fractions of Drosophila melanogaster. Bulletin of Experimental Biology and Medicine 132(1):682-685. PMID 11687853. Abstract read: the peptide suppressed reactive oxygen species formation in mitochondria and stimulated it in the cytosol, with sex- and age-dependent differences. No figures given.
  24. Gavrisheva NA, Malinin VV, Ses TP, Kozlov KL, Panchenko AV, Titkov AY (2005). Effect of peptide Vilon on the content of transforming growth factor-beta and permeability of microvessels during experimental chronic renal failure. Bulletin of Experimental Biology and Medicine 139(1):24-26. PMID 16142267. Abstract read: significantly lowered serum TGF-beta1 and mesenteric microvessel permeability two months after onset, with no corresponding effect reported at four and six months; the authors speak of an effect in the early period. Dose, animal numbers and p-values are not given.
  25. Kudriavtseva TA, Zaichenko IN, Efremov OM, Bairamov AA, Grigor'ev EI, Ryzhak GA (2006). Effect of vilon on neuroendocrine status and sexual function of old male rats. Advances in Gerontology 19:97-101. PMID 17152729. Abstract read: 50 µg per animal in a half-castration model; reported changes in luteinising hormone, prolactin and ACTH and in hypothalamic neurotransmitters, with a marked fall in prolactin. No values, animal numbers, route or p-values given.
  26. Chalisova NI, Khavinson V, Nozdrachev AD (2001). Modulating and protective effects of thymic peptides in lymphoid tissue culture. Doklady Biological Sciences 379. PMID 12918362, together with the explant series PMID 10591126, 12096446, 12096432 and 11713572, abstracts read 17 September 2026. Organotypic thymus and spleen explants from rats aged 1 day to 2 years at 2 to 20 ng/ml: growth stimulated in explants from 21-day-old rats at 2, 10 and 5 ng/ml for Vilon, Thymogen and Thymalin, and suppressed in thymus explants from 1-day-old rats. PMID 11713572 is also the source of the tissue-specificity claim, which is argued from the peptide's origin in a thymus preparation rather than from a comparative measurement.
  27. Aleksinskaya ES, Nazarov SB, Posiseeva LV, Nazarova AO, Malyshkina AI (2015). Comparison of treatment options for experimental endometriosis in rats. Bulletin of Experimental Biology and Medicine 158(5):681-683. PMID 25778659. Published without any author from the developing group, at a research institute in Ivanovo. Abstract read: surgery, intraperitoneal peptide and the combination compared on reproductive parameters, with the combination called promising. No figures, dose, animal numbers or p-values are given.
  28. Avolio F, Martinotti S, Khavinson VK, Esposito JE, et al. (2022). Peptides Regulating Proliferative Activity and Inflammatory Pathways in the Monocyte/Macrophage THP-1 Cell Line. International Journal of Molecular Sciences 23(7):3607. PMID 35408963. Abstract and full text read: all five peptides tested, Vilon among them, raised tyrosine phosphorylation of mitogen-activated cytoplasmic kinases. The reported inhibition of TNF concerns Chonluten, not Vilon. The institute's director is a co-author, so this is not an independent replication despite the Italian first authors.
  29. Fedoreyeva LI, Dilovarova TA, Ashapkin VV, Martirosyan YT, Khavinson VK, Kharchenko PN, Vanyushin BF (2017). Short exogenous peptides regulate expression of CLE, KNOX1, and GRF family genes in Nicotiana tabacum. Biochemistry (Moscow) 82:521-528. PMID 28371610. Abstract read: callus cultures of tobacco at 10⁻⁷ to 10⁻⁹ M; growth, development and differentiation affected, with the stronger effects belonging to other peptides of the series.
  30. Bykov NM, Chalisova NI (2002). Characteristics of effect of ultralow doses of vilon in organotypic culture of spleens from rats of various ages. Advances in Gerontology 10:85-87. PMID 12577696. Abstract read: effects reported for "ultra-small doses" of 10⁻⁹ to 10⁻¹³ M in organotypic spleen culture.
  31. Khavinson VK, Kvetnoii IM (2000). Peptide bioregulators inhibit apoptosis. Bulletin of Experimental Biology and Medicine 130(12):1175-1176. PMID 11276315. Abstract read: Epitalon and Vilon reported to inhibit programmed cell death of spleen lymphocytes after irradiation, with the antiapoptotic effect of Vilon the more pronounced of the two.
  32. Tumour studies in the evidence base of this substance, recorded here for completeness and to document why their results do not appear: PubMed identifiers 10944717, 16308980, 11586406, 11785104, 12101568, 12428286, 16075684, 19670728 and 14743610, plus the transplanted-tumour experiment of Barykina and colleagues. All abstracts were read on 17 September 2026. Section 12 of the German Heilmittelwerbegesetz prohibits advertising statements relating to tumour diseases, so this page reproduces none of their findings, favourable or unfavourable, and takes from them only the administered amounts of the peptide itself. One of these papers, PMID 10944717, carries no abstract in PubMed at all, so its content cannot be checked.
  33. Sevostianova NN, Linkova NS, Polyakova VO, Chervyakova NA, et al. (2013). Immunomodulating effects of Vilon and its analogue in the culture of human and animal thymus cells. Bulletin of Experimental Biology and Medicine 154(4):562-565. PMID 23486604, together with Lin'kova NS, Polyakova VO, Trofimov AV, Kvetnoy IM, Khavinson VKh (2011), Bulletin of Experimental Biology and Medicine 151(2):239-242, PMID 22238759. Abstracts read: the first tests two dipeptides under the codes AB-O and R-1 without disclosing sequences; the second tests T-31, AB-17 and AB-9, likewise without sequences, and reports that only AB-9 showed an effect. Which code denotes Vilon cannot be established from either abstract.
  34. NCBI E-utilities esearch and efetch against PubMed and the Europe PMC REST search, both queried 17 September 2026: "Vilon" returned 80 records, of which roughly 60 concern the peptide after title review; "Vilon AND peptide" returned 74; the Europe PMC query "vilon AND peptide" returned 54. About twenty hits are unrelated. The searches "vilon AND pharmacokinetic" (4 records, none on the pharmacokinetics of the peptide) and "Lys-Glu AND pharmacokinetics" (17 records, none on Vilon) returned nothing usable. The publication peak lies between 2000 and 2006, all venues lie in the post-Soviet research world or are institute-affiliated, and no paper on this substance from North America, Japan or China was found.
  35. openFDA drug/drugsfda and drug/label endpoints and the DailyMed API version 2, all queried 17 September 2026: the searches for "vilon" and "lysyl-glutamic" returned NOT_FOUND; DailyMed returned only an unrelated skin barrier product, while the control query for semaglutide returned 2 records. https://api.fda.gov/drug/drugsfda.json
  36. United States Food and Drug Administration. Bulk Drug Substances Nominated for Use in Compounding Under Section 503A of the Federal Food, Drug, and Cosmetic Act. Downloaded and searched in full with pdftotext on 17 September 2026: no entry for Vilon, Lys-Glu or lysylglutamic acid in any category; the only remotely similar entry is lysine aspirin, a different substance. The compound was never even nominated. https://www.fda.gov/media/94155/download
  37. Health Canada Drug Product Database API, queried 17 September 2026: brandname=vilon returned only an unrelated skin ointment, and the active ingredient query for lysylglutamic returned an empty array, while the control query for Ozempic returned the expected record. https://health-products.canada.ca/api/drug/drugproduct/
  38. Registers that could not be read on 17 September 2026, documented here rather than treated as clean negative findings: the European Medicines Agency medicine search is JavaScript-driven and returned no readable result list; the British medicines register returned an empty results shell, including for the control query; the Australian register returned HTTP code 000 twice; the Swiss list of authorised medicines returned HTTP 404; and the Russian state medicines register could not be operated without a browser, the control query for Thymalin included. For these markets the negative finding rests additionally on the absence of an international non-proprietary name and of an ATC code. No novel food authorisation under Regulation (EU) 2015/2283 was found, but the European novel food catalogue could not be evaluated either. The medicines registers of China and Japan were not queried.
  39. Vidal, the Russian medicines database, searched for "Вилон" on 17 September 2026: «Точных совпадений не найдено», no exact matches; the only suggestion was an unrelated oncology product with a similar name. https://www.vidal.ru/
  40. Germany, annex to section 2(3) of the Anti-Doping Act, official citation BGBl. 2023 I no. 67, read in full on 17 September 2026: no entry for Vilon, Lys-Glu, lysyl or the German word for dipeptide. Section II names only erythropoiesis-stimulating agents, gonadotropins and their releasing factors, corticotropins, growth hormone and its analogues, GHRH analogues, growth hormone secretagogues, GHRP, IGF-1 and analogues, MGF and variants, and thymosin beta-4 and derivatives. The annex is a closed list with no catch-all position for unapproved peptides. Somatropin was found as a control.
  41. Western research-chemical listings retrieved 17 September 2026, used only as evidence of how the material is traded and labelled, never as a scientific reference: 20 mg of lyophilised powder per vial at 60.00 US dollars, "≥99% Purity — HPLC + Mass Spec", "third-party tested", and the wording "For Laboratory & Research Use Only — Not for Human or Veterinary Use" alongside "not approved by the FDA, and is not intended to diagnose, treat, cure, or prevent any disease". At least nine further sellers offer the identical 20 mg configuration. No independent analysis of identity, purity, endotoxin content or sterility has been published, and the storage advice given by sellers rests on no measured stability data.
  42. Dosing and advice pages retrieved 17 September 2026, recorded only as evidence of what unsupported claims circulate, never as a source for any figure on this page. They state a plasma half-life below 5 minutes, dominant renal elimination and effects persisting for weeks to months through epigenetic modification, while conceding within the same text that no measured data are published. One dedicated page gives injection schedules for a substance whose only documented human exposure is 100 to 400 µg a day by mouth.
  43. Russian trade listings retrieved 17 September 2026, used only as evidence of how the molecule reaches a market: a cosmetic cream sold under a Vilon-derived name, and a Russian research-grade listing of the pure substance in 20 mg vials. Cosmetic status is neither an approval nor evidence that anything works.
  44. Name collisions checked in order to separate them from this substance: Doroszko M, et al. (2022), ViLoN, a multi-layer network approach to data integration demonstrated for patient stratification, PMID 36395816, a bioinformatics method; Xu Q, et al. (2024), a graphene oxide–polyethylene glycol conjugate carrying a Glu-Lys-Glu motif as a drug delivery system, Journal of Biomaterials Science, Polymer Edition 35(3):330-344, PMID 38032009, materials science; and NCT02580799, the HER2 testing study that is the single free-text hit of the trial registry search. None of the three concerns the peptide.
  45. Shen W, Matsui T (2019). Intestinal absorption of small peptides: a review. International Journal of Food Science and Technology 54:1942-1948. This is the single reference carried by the hydrolysis passage in source 3. It is a general review of small peptide absorption and does not examine AEDG, KE, KEDW or KEDA. The hydrolysis experiment itself could not be located in the literature, so the developers' statement about KE stands as their statement and not as a traceable experiment.
  46. Khavinson V, Popovich IG, Linkova NS, Mironova ES, Ilina AR (2021). Peptide regulation of gene expression: a systematic review. Molecules 26:7053. PMID 34834147. PMCID PMC8619776. Full text read on 17 September 2026, including Table 5 and the row for KE, which is the overview the developing group uses to assign each peptide to an organ and an effect category, and the source of the interleukin-2 expression claims through its cited primary work PMID 12447482, PMID 16224591 and PMID 17461018.

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Les données de cette page ont été vérifiées le 17 septembre 2026, et chaque registre derrière le tableau des statuts a été interrogé ce jour-là. Trois choses pourraient encore bouger : un compte rendu en russe hors des bases internationales pourrait apparaître, une mesure dans le corps pourrait enfin être publiée, et cinq lignes de registres reposent sur une déduction, faute d'avoir pu lire ces registres.

myPeptides Research & Editing. (2026). Vilon : ce que montrent les études, statut et sécurité. Version 1.0, 17 septembre 2026. Registre des peptides myPeptides. Consulté sur https://mypep.app/peptides/vilon

La façon dont les pages de ce registre sont établies et notées est décrite dans méthodologie ; le registre complet se trouve dans peptides.

VersionDateModification
1.02026-09-17Première publication

Dernière vérification : 17 septembre 2026. Prochaine révision : à tout essai enregistré, à toute mesure dans le corps qui serait publiée, ou à tout changement du classement antidopage.

Identifiants

IdentifiantValeur
Numéro CAS45234-02-4
CID PubChem7010502
UNIIH34V7IM5ML
InChIKeyUGTZHPSKYRIGRJ-YUMQZZPRSA-N
ChEMBLCHEMBL365790
WikidataQ27144733
Formule bruteC11H21N3O5
Masse moléculaire275.3
SéquenceKE

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myPeptides Research & Editing (2026). Vilon : ce que montrent les études, statut et sécurité (Version 1.0). myPeptides. https://mypep.app/fr/peptides/vilon

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Dernière vérification : Septembre 2026

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