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Mechano Growth Factor (MGF): qué muestran los estudios, situación regulatoria y seguridad

Estado de un vistazo

MercadoEstadoFecha
Estados UnidosNo autorizado2026-05-14
Unión EuropeaNo autorizado—
AlemaniaNo autorizado2023-03-10
Reino UnidoNo autorizado—
AustraliaSustancia fiscalizada2026-05-28
CanadáNo autorizado—
SuizaNo autorizado2026-06-30
Fase de desarrollo
Preclínica
Evidencia más sólida
Estudio en animales
Estado AMA
Prohibida (S2.3, 2026)
Última verificación
2026-09-16
Versión
1.0

Mechano Growth Factor (MGF): qué muestran los estudios, situación regulatoria y seguridad

Resumen

El factor de crecimiento mecánico son dos cosas bajo un mismo nombre. El cuerpo fabrica una variante del factor de crecimiento IGF-1, llamada IGF-1Ec, cuando el músculo se estira o se lesiona. El mercado gris vende un trozo sintético de esa proteína, de 24 aminoácidos y casi siempre con un aminoácido cambiado. Ningún ser humano ha recibido nunca ninguna de las dos formas dentro de un estudio, y los ensayos de laboratorio muestran que el péptido corto no enciende el receptor de IGF-1. El deporte lo prohíbe por su nombre, y la ley alemana le fija uno de los umbrales penales más bajos de toda su lista.

Lo esencial de un vistazo

  • Nadie lo ha recibido nunca. Tres consultas al registro mundial de ensayos, hechas el 16 de septiembre de 2026, no devolvieron ningún estudio, registrado ni publicado, en el que se administrara MGF a una persona [1].
  • El péptido que la gente compra no activa el receptor de IGF-1. A lo largo de concentraciones que iban de 0,0625 a 1000 nanomoles por litro, ni el péptido MGF humano ni la versión estabilizada produjeron respuesta medible alguna. En ese mismo ensayo, el IGF-1 alcanzó la mitad de su máximo a 0,86 nanomoles por litro [2].
  • La proteína entera sí lo activa, y también el receptor de la insulina. El material vendido como MGF de longitud completa elevó la activación del receptor de IGF-1 89 veces, frente a 77 veces del IGF-1. La del receptor de insulina B la elevó 292 veces, frente a 98 veces de la insulina humana [2].
  • Dos compañías farmacéuticas intentaron reproducir el efecto muscular y no lo consiguieron. En dos empresas farmacéuticas, los investigadores aplicaron el péptido a células musculares humanas y de ratón en concentraciones de hasta 500 nanogramos por mililitro. No aumentó ni su crecimiento ni su maduración hacia fibras, mientras que el IGF-1 maduro logró las dos cosas en esas mismas células [3].
  • Un aminoácido difiere de la versión propia del cuerpo. El dominio Ec natural termina en GSTFEERK; el péptido investigado y decomisado, en GSTFEEHK. Los laboratorios antidopaje llaman al material incautado MGF R23H [4], [5].
  • El péptido libre no se ha encontrado nunca en un organismo vivo. Una revisión crítica deja constancia de que ningún producto del gen del IGF-1 de ese tipo se ha aislado de células, de líquido de cultivo, de tejido animal ni de ningún fluido corporal [6].
  • Figura por su nombre en la lista de prohibiciones y en la ley penal alemana. El apartado S2.3 de la lista de 2026 lleva una entrada propia para los factores de crecimiento mecánicos [7]. El umbral alemán para una cantidad no insignificante es de 3 miligramos [8].
  • Una señal de cáncer recorre toda la bibliografía. El mismo péptido aparece en varios estudios independientes como factor de crecimiento y de progresión en el cáncer de próstata, y nunca se ha hecho ningún estudio del riesgo de cáncer [9], [10].

Qué es

MGF no es una sola sustancia. La versión del cuerpo, IGF-1Ec, es una proteína precursora de 158 aminoácidos que se fabrica a partir del gen del IGF-1, situado en el cromosoma 12. El músculo la produce después de un estiramiento o de una lesión, y luego se corta en dos: el IGF-1 maduro y una pieza terminal conocida como dominio E [11], [5].

La sustancia que se vende y se estudia con el nombre de MGF es solo esa pieza terminal, sintetizada en un laboratorio: 24 aminoácidos, sin anillo y sin azúcares. Geoffrey Goldspink y Shi Yu Yang describieron la variante en 1996 en músculo de conejo estirado, en el Royal Free Hospital de Londres [11].

Dos detalles pesan más de lo que parece. La pieza terminal libre nunca se ha aislado de ningún tejido vivo [6]. Y la versión sintética casi siempre se aparta de la natural en la posición 23, razón por la cual los químicos antidopaje la escriben como MGF R23H [4].

No hay documentación que explique si ese cambio se pensó como una modificación estabilizadora. Los artículos describen un análogo sintético estabilizado sin justificar la sustitución, y no se encontró ninguna publicación que dé un motivo [12], [13].

Datos rápidos

Otros nombresIGF-1Ec, isoforma IGF-1 Ec, péptido MGF-24aa-E, MGF-C25E, péptido Ec, MGF R23H [4], [14]
ClaseVariante del IGF-1, y fragmento sintético de su pieza terminal; no es una hormona por derecho propio [12]
Secuencia, péptido del mercado grisYQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEEHK, 24 aminoácidos [15]
Secuencia, pieza terminal propia del cuerpoYQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEERK, los últimos 24 de 158 aminoácidos [5], [16]
Fórmula y masa, calculadasC121H194N40O40, 2849,12 dalton de media; la versión natural C121H199N41O40, 2868,16 dalton
Semivida en personasNunca publicada [17]
SituaciónSin autorización en ningún país y para ninguna enfermedad [18], [19], [20]
Descubierto porGeoffrey Goldspink y Shi Yu Yang, Universidad de Londres, 1996 [11]
Ficha de gen y proteínaIGF1, cromosoma 12q23.2; UniProt P05019-4 [5]
CAS, PubChem, UNIINo existe ninguno para ninguna de las dos formas [21]

Mechano Growth Factor (MGF): qué muestran los estudios, situación regulatoria y seguridad

Cómo actúa

La idea que hay detrás del MGF es que una descarga breve de esta variante despierta a las células de reparación dormidas del músculo, antes de que la forma corriente del IGF-1 se ocupe del trabajo de construcción. El corte y empalme del gen es real y está bien documentado. Lo que hace el péptido libre, y si existe siquiera, no lo está.

  • No actúa por el receptor de IGF-1. Este es el hallazgo más firme de toda la página. Probado directamente sobre receptores humanos, el péptido no produjo respuesta a ninguna concentración [2].
  • Puede que trabaje dentro de la célula y no en su superficie. Las células del músculo cardíaco lo captaron deprisa y lo concentraron en el núcleo, sin que se encendiera el receptor de IGF-1 [22].
  • Puede que envíe señales por la vía ERK, en algunas células. En células de cáncer de próstata encendió la vía ERK1/2 y dejó intacta la vía Akt. Silenciar los receptores de IGF-1 y de insulina no anuló el efecto [9]. En células del músculo cardíaco, un equipo industrial posterior buscó ese mismo encendido y no vio ninguno, ni con el péptido simple ni con el estabilizado [3].
  • La parte activa puede ser el extremo final de la cadena. Al trocear el péptido humano en fragmentos, la actividad se localizó en sus cuatro últimos aminoácidos, que es justo donde la versión del mercado gris se aparta de la natural [14].
  • Sus efectos parecen depender de la especie. El péptido humano estimuló células humanas pero nunca células musculares de ratón; la versión de ratón se comportó al revés [14].
  • Un punto de fosforilación podría gobernar los efectos en el corazón. El aminoácido 18 lleva un punto donde la célula añade un fosfato, dentro de una región de acoplamiento que se sospecha importante. Imitarlo o bloquearlo cambió de manera distinta la función del corazón en ratones [23].

El propio hallazgo muscular no aguantó cuando otros lo pusieron a prueba. El efecto sobre las células musculares, la observación en la que descansa toda la idea, no se reprodujo en dos compañías farmacéuticas, cuyos autores cerraron el artículo preguntándose si el péptido tiene siquiera algún papel fisiológico [3].

Una objeción recorre todo este campo de investigación. Lo que se observó fue un cambio en el ARN mensajero, la copia de trabajo que la célula saca del gen. Lo que se inyectó, décadas después, fue un péptido sintético. Que lo primero produzca lo segundo es una suposición. Una revisión de 2012 afirma sin rodeos que la existencia de los péptidos E funcionando de forma natural no está confirmada [12].

Esto separa al MGF de los péptidos con los que suele compartir catálogo. El IGF-1 LR3 es una versión modificada de la hormona madura y se une con fuerza al receptor de IGF-1. La mecasermina, la forma autorizada del IGF-1, es la propia parte madura. El MGF es el trozo que se corta y se descarta [2].

Qué encontraron los estudios

No hay ensayos. Ni un solo estudio registrado o publicado ha administrado MGF ni su péptido E a un ser humano, así que todo lo que sigue procede de animales, de células en una placa o de ensayos de receptor [1].

El ensayo de receptor que resuelve el mecanismo

In vitro Un equipo de Róterdam midió directamente el encendido del receptor, a lo largo de un rango equimolar de 0,0625 a 1000 nanomoles por litro. Ni el péptido MGF humano ni la versión estabilizada de Goldspink activaron el receptor de IGF-1 en ningún punto [2].

Los autores lo resumen en una frase: "No IGF-IR activation was observed by human MGF and Goldspink-MGF." (No se observó activación del receptor de IGF-1 ni con el MGF humano ni con el MGF de Goldspink.) [2]

La misma serie de mediciones cuenta lo contrario sobre la proteína entera. El material recuperado de un producto ofrecido a deportistas elevó la activación del receptor de IGF-1 89 veces, frente a 77 veces del IGF-1. Necesitó nueve veces más concentración para llegar a la mitad de su máximo: 7,83 nanomoles por litro frente a 0,86 [2].

También alcanzó los dos receptores de la insulina, y a uno de ellos con fuerza: una estimulación máxima de 292 veces en el receptor de insulina B, frente a 98 veces de la propia insulina humana. Cualquier producto vendido como material de longitud completa lleva incorporada, por tanto, una señal que actúa sobre el azúcar en sangre [2].

Encendido del receptor de IGF-1 en el mismo ensayo
Proteína MGF de longitud completaCE50 7,83 nmol/l
89 veces
IGF-1CE50 0,86 nmol/l
77 veces
Péptido MGF de 24 aminoácidossin activación a ninguna concentración
0 veces

Activación máxima del receptor medida en una única titulación equimolar de 0,0625 a 1000 nmol/l. El péptido de 24 aminoácidos no dio respuesta medible a ninguna concentración. Fuente [2].

La réplica que falló

In vitro Dos compañías farmacéuticas se propusieron confirmar lo que se afirmaba del péptido, porque un medicamento capaz de reparar músculo habría valido la pena. Concentraciones de hasta 500 nanogramos por mililitro no aumentaron el crecimiento de células C2C12 de ratón ni de células musculares esqueléticas humanas primarias, y el péptido tampoco frenó su fusión en fibras musculares. El IGF-1 maduro y la proteína IGF-1Eb de longitud completa sí produjeron una respuesta clara de crecimiento en esas mismas células [3].

El mismo grupo probó después con células madre musculares primarias de ratón, por si las líneas cultivadas hubieran perdido la respuesta. Tampoco apareció nada. Una última prueba buscó en células del músculo cardíaco el encendido de la vía ERK que otros habían descrito, y no encontró ninguno ni con el péptido simple ni con una versión estabilizada, mientras que el IGF-1 daba una respuesta potente [3].

Este es el resultado negativo más importante de la página, porque se opone justo a la promesa con la que se vende la sustancia.

Células musculares humanas en una placa

In vitro Se expusieron al péptido de 24 aminoácidos células tomadas de donantes de tres grupos de edad. En las células de recién nacidos y de adultos jóvenes alargó el tiempo durante el cual seguían dividiéndose y retrasó su envejecimiento. En las células de donantes mayores no hizo ni una cosa ni la otra [24].

Ese resultado va en contra del relato que suele contarse de este péptido. El público al que se dirige la venta es justamente aquel en el que no logró nada medible. Es además el hallazgo que la réplica industrial buscó en el mismo tipo de células y no vio [3].

Actividad del gen después de entrenar con pesas

Estudio de entrenamiento controlado, sin administrar ninguna sustancia Veinticuatro voluntarios entrenaron seis semanas repartidos en dos grupos, con muestras de músculo tomadas antes y después. La actividad del gen del MGF subió un 1160 por ciento en un grupo y un 59 por ciento en el otro. El IGF-1 subió un 335 por ciento solo en el grupo A [25].

Esto mide el gen propio del cuerpo, dentro del músculo de la propia persona. No dice nada sobre lo que ocurre cuando se inyecta un péptido sintético, y sin embargo se cita de forma rutinaria como si lo dijera.

Los estudios en el corazón

Datos en animales Ovejas a las que se provocó un infarto con micropartículas y se trataron con 200 nanomolar de dominio E tenían un 35 por ciento menos de músculo comprometido a los ocho días, sin rastro detectable de caspasa 3 activada, la enzima que delata la muerte celular programada [26].

En ratones, el péptido suavizó la pérdida de capacidad de bombeo y retrasó el deterioro tras una arteria obstruida. Un estudio lo liberó desde varillas de polímero de unos 100 micrómetros de largo, implantadas directamente en el músculo cardíaco, lo que redujo la mortalidad [22], [13], [15].

El momento de administrarlo cambió el resultado. Dado dentro de las primeras 12 horas, frenó el deterioro pero no evitó el engrosamiento anómalo. Dado a partir de la semana ocho, mejoró el bombeo sobre todo porque bajó la resistencia de los vasos [13].

Nervio, tendón y cartílago

Datos en animales En un modelo de enfermedad de la motoneurona, tanto el IGF-1 como el MGF mejoraron la fuerza de las patas traseras, y con MGF sobrevivieron significativamente más motoneuronas. Los animales recibieron un plásmido que llevaba el gen, no el péptido [27].

Datos en animales En ratas, el péptido del extremo C protegió a las neuronas que fabrican dopamina y encendió la enzima protectora hemo-oxigenasa 1 [28]. En tendones de Aquiles lesionados, 1000 nanogramos por mililitro elevaron el índice de función y la rigidez frente al suero salino [29].

Datos en animales En un modelo de artritis, tratar antes frenó la destrucción del cartílago y elevó el colágeno de tipo II a las cuatro y a las seis semanas. Parecía actuar por las vías PI3K-Akt y MEK-ERK [30].

Los hallazgos sobre el cáncer

In vitro y datos en animales Esta línea de trabajo es el mayor cuerpo de pruebas que existe sobre el péptido, y es la que las páginas del mercado gris dejan fuera. El IGF-1Ec se expresa con fuerza en el tejido del cáncer de próstata y en lesiones precancerosas, y nada en las células prostáticas normales [9].

Añadir el péptido E sintético hizo que las células cancerosas crecieran más deprisa. Obligar a células prostáticas normales a producirlo en exceso e implantarlas en ratones elevó el ritmo al que se extendían [10].

En biopsias humanas, la cantidad de IGF-1Ec que expresaba un tumor iba en paralelo con su estadio [10]. También se ha descrito una expresión elevada en la endometriosis, en el cáncer de endometrio, en pólipos de colon de gravedad creciente y en el cáncer de hueso [31], [32], [33].

Lo que sigue sin saberse

  • Todo lo relativo a las personas. No hay dosis, ni valores en sangre, ni datos de seguridad, ni semivida, por ninguna vía [1], [17].
  • Si el péptido libre existe siquiera en el cuerpo. Nunca se ha aislado de células, de líquido de cultivo, de tejido ni de ningún fluido [6].
  • Si lo hallado en animales se traslada. Las versiones humana y de ratón fueron inactivas cada una en las células de la otra, y el fragmento insertado difiere en tres pares de bases entre las dos especies [14], [24].
  • Si provoca cáncer. Nadie ha estudiado esa pregunta, pese a los hallazgos de expresión [10].
  • Por qué no se reprodujeron los hallazgos musculares. Ni los grupos originales ni el equipo industrial han explicado la contradicción, y no se ha publicado ningún intento posterior [3].
  • Qué ocurre al inyectarlo bajo la piel. Cada estudio en animales usó una vía distinta, y varios recurrieron a una construcción génica o a un implante [27], [15].
  • Una cifra muscular que se repite mucho. Las páginas del mercado gris citan una ganancia del 20 al 25 por ciento tras inyectar un plásmido. Las búsquedas que hay detrás de esta página no pudieron localizar esa cifra en ninguna publicación original.

Efectos adversos y seguridad

No existe historial de seguridad, porque ninguna persona ha recibido nunca la sustancia dentro de un estudio. Un expediente vacío no es un expediente limpio, y en este caso lo que hay alrededor apunta en una dirección incómoda [1].

  • La señal de cáncer es la principal preocupación. Varios grupos independientes describen el péptido Ec como factor de crecimiento y de progresión en el cáncer de próstata, con un vínculo con la distancia a la que se extienden los tumores en ratones [9], [10].
  • Nadie sabe qué hay en el vial. En mercancía incautada se ha encontrado un análogo amidado, una versión etiquetada como R23H y una proteína de 12.264,9 dalton con el extremo modificado. Tres sustancias distintas bajo un mismo nombre [34], [35], [4].
  • Todo lo que se venda como longitud completa lleva un riesgo sobre el azúcar en sangre. Esa forma activa con fuerza los dos receptores de la insulina, cosa que el péptido corto no hace. Quien compra no puede distinguir una de otra [2].
  • Ni la pureza ni las reacciones inmunitarias están cuantificadas. El regulador estadounidense, al escribir sobre la forma unida a un polímero, señala un riesgo significativo de reacción inmunitaria por ciertas vías y la dificultad de caracterizar el principio activo [36].
  • Intentar esquivar la prohibición crea moléculas desconocidas. Una revisión de 2012 advierte de que la fabricación ilegal de imitaciones del MGF produce análogos de propiedades desconocidas y efectos potencialmente graves [12].

Al expediente le falta además un efecto confirmado contra el que pesar cualquier riesgo. El hallazgo en células musculares que hizo interesante al péptido no sobrevivió a un intento de reproducirlo en dos compañías farmacéuticas [3].

No hay contraindicaciones ni advertencias de interacción archivadas, porque ninguna autoridad ha revisado jamás la ficha de un producto con esta sustancia. El propio grupo que la descubrió señaló el problema pronto. En 2008 Goldspink, Wessner y Bachl escribieron que la afirmación sobre el crecimiento muscular, la hipertrofia, tiene un potencial de abuso evidente. Ya había atraído la atención de los culturistas, añadieron [37].

Los huecos en los datos son totales. No hay farmacocinética, es decir, ningún estudio de cómo el cuerpo absorbe y elimina la sustancia; no hay ningún estudio de toxicidad de ninguna duración ni ningún trabajo sobre la reproducción. No hay estudio del riesgo de cáncer, ni datos inmunitarios del péptido simple, ni observación a largo plazo.

Dosis usadas en los estudios

Estas dosis proceden de los estudios citados y se recogen únicamente como referencia científica. No son una recomendación y no se pueden trasladar al uso en personas.

Cada línea de abajo corresponde a un animal, a células en una placa o a un ensayo de receptor. No hay ninguna línea humana, porque no existe ningún estudio en personas.

EstudioModeloDosisVíaFrecuenciaDuraciónRef
Carpenter 2008Ovejas, infarto con micropartículas200 nanomolar por sustanciaNo consta en el resumenNo consta en el resumenMedición a los 8 días[26]
Pena 2015Ratones, arteria coronaria obstruidaUnos 0,1 ng por varilla, alrededor de 10.000 varillas; 1 µg en el grupo de comparaciónVarillas en el músculo cardíaco; comparación en el músculoUna vez, liberado a lo largo de 2 semanasSeguimiento hasta las 10 semanas[15]
Solis 2022RatonesEscalón más bajo descrito, 2,25 mg/kg al díaNo consta en el resumenA diario2 semanas[23]
Zhang 2016Ratas, tendón de Aquiles lesionado1000 ng/mlLocalmente en el tendónNo consta en el resumenNo consta en el resumen[29]
Papageorgiou 2016Células humanas PC-3Ventana activa de 5 a 50 nmol/l, solo con un 10 por ciento de sueroAñadido al medioNo procedeNo procede[14]
Janssen 2016Ensayo de receptor humanoTitulación de 0,0625 a 1000 nmol/lNo procedeNo procedeNo procede[2]

Las cantidades en animales expresadas en miligramos por kilo no se pueden extrapolar a las personas, y aquí la objeción es más contundente de lo habitual. Las versiones humana y de ratón de este péptido fueron inactivas cada una en las células de la otra. La humana solo funcionó dentro de una ventana estrecha que dependía de las condiciones del cultivo [14].

Desarrollo y situación regulatoria

El MGF nunca entró en desarrollo clínico. No hubo promotor, ni estudio de primera administración en humanos, ni ficha de registro que lo nombrara como sustancia a ensayar. Pasó de la investigación básica directamente al mercado gris [1].

De un músculo de conejo estirado a una sustancia prohibida

  1. 1996Se describe la variante del genMúsculo de conejo estirado, Royal Free Hospital, ref. [11]
  2. 1999El disparador es el estiramiento, no la contracciónLa estimulación eléctrica sola no cambió nada, ref. [38]
  3. 2003Aparece el artículo de las células satéliteRitmo del ARN mensajero, sin administrar ningún péptido, ref. [39]
  4. 2005El deporte prohíbe la clase de sustanciasRecogido por investigadores antidopaje, ref. [35]
  5. 2008Los descubridores nombran el potencial de abusoRef. [37]
  6. 2010Una revisión señala que el péptido libre nunca se aislóRef. [6]
  7. 2012 y 2014Se caracteriza la mercancía del mercado negroUn análogo amidado y después una proteína de 12,3 kDa, refs. [34], [35]
  8. 2016Se responde a la pregunta del receptorEl péptido corto no activa el receptor de IGF-1, ref. [2]
  9. 2023La ley alemana fija el umbral en 3 mgRef. [8]
  10. 2026Nombrado en la lista de prohibiciones, sin autorización en ningún paísRefs. [7], [18], [19]
  • 1996 — la variante aparece en músculo de conejo estirado [11].
  • 1999 — el estiramiento activa el gen; la estimulación eléctrica sola no lo hace [38].
  • 2001 — las ratas viejas expresan mucho menos, y sus marcadores de reparación se quedan planos [40].
  • 2003 — el estudio más citado mide el ritmo del ARN mensajero tras una lesión muscular [39].
  • 2004 — resulta que la hormona del crecimiento también lo eleva, así que el disparador no es solo mecánico [41].
  • 2005 — la clase de sustancias pasa a estar prohibida en el deporte [35].
  • 2016 — el ensayo de receptor muestra que el péptido corto no activa nada [2].
  • 2026 — sigue sin autorización en ningún país y sigue nombrado en la lista de prohibiciones [7], [18].
MercadoSituaciónNotaRef
Estados UnidosSin autorizarPropuesto para formulación magistral sin respaldo suficiente[19], [36], [42]
Unión EuropeaSin autorizarSin autorización de comercialización[18]
AlemaniaSin autorizarNombrado en la ley antidopaje[43]
Reino UnidoSin autorizarNo es una droga fiscalizada[44]
AustraliaSolo con recetaLa posesión es delito, por clase[45]
CanadáSin autorizarSin ficha en la base de datos[20]
SuizaSin autorizarEnvíos retenidos en la frontera[46]

Todas las consultas a registros que sostienen esta tabla se hicieron el 16 de septiembre de 2026. Cada una llevaba una búsqueda de control con mecasermina que sí devolvió resultados en la misma llamada [19], [18], [20].

Hay dos entradas que conviene matizar. La australiana es una entrada de clase para los factores de crecimiento similares a la insulina, no el nombre MGF. Colocar ahí al MGF es, por tanto, una deducción. La consecuencia, que poseerlo sin autorización sea delito, no lo es [45].

El caso estadounidense hay que enunciarlo con precisión. El MGF simple se propuso como ingrediente para la formulación magistral en farmacia y se colocó en la categoría de sustancias propuestas sin respaldo suficiente, donde seguía cuando esa lista se actualizó el 14 de mayo de 2026 [42]. La forma unida a un polímero fue por el otro camino, a la categoría de sustancias que plantean problemas de seguridad importantes, y esa propuesta se retiró después [36]. Ninguna de las dos vías desemboca en un medicamento legal.

Suiza ha actuado contra esta familia. El 22 de junio de 2026, las agencias de aduanas, de medicamentos y antidopaje revisaron conjuntamente 46 envíos de péptidos. Retuvieron 23, de los cuales 21 se clasificaron como material de dopaje, y alrededor del 80 por ciento llegaba desde Polonia [46].

Antidopaje

El MGF está prohibido en el deporte en todo momento, dentro y fuera de competición, y está prohibido por su nombre. El apartado S2.3 de la lista de prohibiciones de 2026 dice "Mechano growth factors (MGFs)" (factores de crecimiento mecánicos) como punto propio, al lado de la entrada del IGF-1 y no debajo de ella [7].

Esa redacción desactiva un argumento antes de que nazca. Nunca hará falta decidir si una variante del gen cuenta como análogo del IGF-1, porque el plural abarca todas las versiones. Es una sustancia no específica, la categoría más estricta, y está prohibida desde 2005 [7], [35].

La ley alemana va más lejos que una prohibición deportiva. El anexo de la ley antidopaje nombra "Mechano Growth Factor (MGF) und MGF-Varianten" (factor de crecimiento mecánico y variantes del MGF) [43]. El reglamento que la acompaña fija la cantidad no insignificante en 3 miligramos [8].

Para comparar dentro de la misma tabla: los análogos del IGF-1 están también en 3 miligramos, los péptidos liberadores de hormona del crecimiento en 1,5, la somatropina en 16, la mecasermina en 60 y la timosina beta-4 100 [8]. Adquirir o poseer esa cantidad para dopar a un ser humano es materia penal, compita o no la persona.

Umbrales penales alemanes dentro de la misma lista
Timosina beta-4
100 mg
Mecasermina (IGF-1)
60 mg
Somatropina
16 mg
Factor de crecimiento mecánico
3 mg
Análogos del IGF-1
3 mg
Péptidos liberadores de hormona del crecimiento
1.5 mg

Cantidades no insignificantes fijadas por el reglamento de 2023, apartado II.3. El MGF queda en la parte baja de toda la tabla. Fuente [8].

Detectarlo es rutina, y lo es desde hace más de una década. En 2012 se caracterizó en Gante un análogo del mercado negro. Una transición de fragmento de m/z 717,8 a 431,1 lo separa de la molécula propia del cuerpo [34]. En 2014 se caracterizó en Colonia un producto anunciado como indetectable, y se incorporó a los análisis hasta 0,25 nanogramos por mililitro [35], [47].

El panorama más amplio de esta familia está en péptidos prohibidos en el deporte.

Comparación con péptidos afines

PéptidoQué esAutorizaciónAntidopajeQué lo distingue
Mechano Growth FactorPieza terminal de una variante del IGF-1Ninguna, en ningún país [18], [19]Nombrado, S2.3 [7]No activa en absoluto el receptor de IGF-1 [2]
PEG-MGFEl mismo péptido con una cadena de polímeroNinguna; propuesto para formulación magistral y luego retirado [36]Cubierto por la misma entrada [7]La única forma para la que un regulador ha puesto por escrito problemas de seguridad [36]
IGF-1 LR3IGF-1 maduro modificadoNinguna [19]Nombrado, S2.3 [7]Se une con fuerza al receptor de IGF-1, cosa que el MGF no hace [2]
HGH 191AALa hormona del crecimiento enteraAutorizada como somatropina [19]Nombrada, S2 [7]Eleva por sí sola la actividad del gen del MGF en el músculo [41]
Follistatina-344Bloqueante natural de los frenos del crecimiento muscularNinguna [19]Cubierta por el encabezado de clase [7]Trabaja en una vía aparte, no a través del IGF-1
TesamorelinaCopia de la hormona liberadora naturalAutorizada [19]Nombrada, S2 [7]El único medicamento con receta de esta tabla, junto con la somatropina
IpamorelinaProvoca la liberación de la hormona propia del cuerpoNinguna [19]Nombrada, S2 [7]Actúa sobre la hipófisis, una diana sobre la que nunca se ha demostrado que el MGF actúe

Destacan tres cosas. El MGF es la única entrada de esta tabla que no tiene receptor propio: el que se le suponía se puso a prueba y quedó descartado [2].

Es también la única que nunca llegó a un estudio de primera administración en humanos, ni siquiera a uno fallido. La follistatina-344 tiene al menos ensayos de terapia génica detrás, y la tesamorelina tiene una autorización [1].

Y la comparación que la gente busca de verdad suele ser con la mecasermina, la forma autorizada del IGF-1. Esa es la parte madura de la misma proteína precursora. Está autorizada en la Unión Europea y en Estados Unidos para un trastorno raro del crecimiento [18], [19]. El MGF es el trozo que se descarta cuando se fabrica la mecasermina.

Ideas equivocadas frecuentes

  • "Es un péptido natural, así que inyectarlo solo añade lo que el cuerpo fabrica." Falso por partida doble. El péptido libre nunca se ha aislado de ningún organismo, y el material que se vende termina en GSTFEEHK donde el propio del cuerpo termina en GSTFEERK [6], [4], [5].
  • "Funciona como el IGF-1, solo que localmente." No funciona como el IGF-1 en absoluto. A lo largo de un rango de concentración de 16.000 veces no produjo activación alguna del receptor de IGF-1, y bloquear ese receptor con anticuerpos o silenciarlo no detuvo sus efectos en las células [2], [14], [9].
  • "Los registros recogen más de cien estudios." Recogen 105 fichas que coinciden con las palabras factor de crecimiento. Todas ellas tratan del IGF-1 como marcador, del IGF-1 recombinante, de la hormona del crecimiento o de anticuerpos contra el cáncer. Una búsqueda de IGF-1Ec devuelve exactamente un estudio observacional de niveles en sangre en pacientes con cáncer [1].
  • "Los estudios en animales muestran lo que hacen las inyecciones de MGF." El estudio más citado no administró ningún péptido y midió ARN mensajero. El trabajo sobre la motoneurona inyectó una construcción génica. El trabajo cardíaco usó en parte varillas de polímero implantadas [39], [27], [15].
  • "Lo que sale en roedores vale para las personas." Para este péptido, demostrablemente no. Probadas una frente a otra, la versión humana no hizo nada en células musculares de ratón y la de ratón no hizo nada en células humanas [14].
  • "Es inofensivo porque actúa localmente y poco tiempo." El expediente de seguridad está vacío, y la única señal que contiene va en sentido contrario: hallazgos repetidos de este péptido como factor de crecimiento y de progresión del cáncer, sin ningún estudio del riesgo oncológico que poner en la otra balanza [9], [10].
  • "No se puede detectar, así que es seguro usarlo en el deporte." Se detecta con métodos de rutina desde 2012, hasta 0,25 nanogramos por mililitro en una de sus formas, y la versión R23H incautada resultó estable en plasma [34], [35], [4].
  • "La semivida es de unos minutos, así que de ahí se deducen los tiempos." Nunca se ha medido ni publicado semivida alguna para ninguna de las dos formas. La cifra que circula por internet no lleva a ningún estudio original. Lo que ofrece la bibliografía es una predicción de vida muy corta para la versión propia del cuerpo, y una nota expresa de que no hay ninguna publicada [12], [17].
  • "Una etiqueta de uso exclusivo en investigación mantiene legal la compra." No cambia nada en ninguno de los tres regímenes que se aplican. El umbral alemán se aplica al margen del etiquetado, la ley australiana prohíbe la posesión por clase y Estados Unidos trata la mercancía comercializada para uso humano como medicamento nuevo sin autorizar [8], [45], [48].

Preguntas frecuentes

¿Se ha probado MGF alguna vez en personas?

No. Tres consultas al registro mundial de ensayos, hechas el 16 de septiembre de 2026, no encontraron ningún estudio en el que se administrara MGF a un ser humano. Una de esas consultas devuelve 105 fichas, pero todas ellas tratan del IGF-1 como marcador en sangre, del IGF-1 recombinante, de la hormona del crecimiento o de anticuerpos contra el cáncer. El buscador está reaccionando a las palabras factor de crecimiento dentro del texto libre.

¿Actúa MGF a través del receptor de IGF-1?

El péptido corto no lo hace. En un ensayo de receptor que abarcó concentraciones de 0,0625 a 1000 nanomoles por litro, ni el péptido MGF humano ni la versión estabilizada produjeron activación medible alguna. El propio IGF-1 alcanzó la mitad de su máximo en ese mismo ensayo a 0,86 nanomoles por litro. Haga lo que haga el péptido, no lo hace por esa vía.

¿Es MGF la misma molécula que fabrica el cuerpo?

Normalmente no. El dominio Ec propio del cuerpo termina en la secuencia GSTFEERK. El péptido que aparece en los artículos científicos y en los viales incautados termina en GSTFEEHK, con un aminoácido distinto en la posición 23. Por eso mismo los químicos antidopaje etiquetan el material decomisado como MGF R23H.

¿Está prohibido MGF en el deporte?

Sí, en todo momento, dentro y fuera de competición. El apartado S2.3 de la lista de prohibiciones de 2026 recoge los factores de crecimiento mecánicos como entrada propia, al lado del IGF-1 y no por debajo de él. Cuenta como sustancia no específica, la más estricta de las dos categorías. La prohibición se mantiene desde 2005.

¿Pueden los laboratorios detectar MGF?

Sí, y llevan más de una década pudiendo hacerlo. En 2012 se caracterizó un análogo del mercado negro, con una transición de fragmento concreta que lo separa de la molécula propia del cuerpo. En 2014 se caracterizó un producto anunciado como indetectable, y se incorporó a los análisis de rutina hasta 0,25 nanogramos por mililitro.

¿Qué efectos adversos se conocen de MGF?

No hay ninguno documentado, porque ninguna persona lo ha recibido nunca dentro de un estudio. Eso es un expediente vacío, no un expediente limpio. La única señal que sí existe apunta en mala dirección: el péptido Ec aparece una y otra vez en la investigación oncológica como factor de crecimiento y de progresión, y no se ha hecho ningún estudio del riesgo de cáncer.

Ningún país lo ha autorizado como medicamento. La ley alemana lo nombra en el anexo de su ley antidopaje y fija el umbral penal en 3 miligramos, una de las cifras más bajas de toda la lista. Australia lo alcanza a través de una entrada de clase que convierte la posesión sin autorización en un delito. Una etiqueta de uso exclusivo en investigación no cambia nada de esto.

¿Qué diferencia hay entre MGF y PEG-MGF?

PEG-MGF es el mismo péptido corto con una cadena de polímero unida, y tiene página propia. Los reguladores los tratan por separado. PEG-MGF se propuso en Estados Unidos como ingrediente para la formulación magistral, se marcó por problemas de seguridad y después se retiró, mientras que el MGF simple figura en la categoría de ingredientes propuestos sin respaldo suficiente. Nunca se ha publicado la semivida de ninguno de los dos.

¿Los estudios en animales de MGF valen para las personas?

No de forma directa, y este péptido es un caso especialmente claro. Cuando los investigadores fabricaron la versión humana y la de ratón y probaron cada una en la otra especie, las dos resultaron inactivas en todos los casos. Varios de los estudios en animales, además, administraron una construcción génica o una varilla de polímero implantada en lugar de un péptido inyectado.

Fuentes

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  2. Janssen JA, Hofland LJ, Strasburger CJ, van den Dungen ES, Thevis M (2016). Potency of full-length MGF to induce maximal activation of the IGF-I R is similar to recombinant human IGF-I at high equimolar concentrations. PLoS One 11(3):e0150453. PMID 26991004. DOI 10.1371/journal.pone.0150453. Full text retrieved 16 September 2026.
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  4. Cox HD, Miller GD, Eichner D (2017). Detection and in vitro metabolism of the confiscated peptides BPC 157 and MGF R23H. Drug Testing and Analysis 9(10):1490-1498. PMID 28035768. DOI 10.1002/dta.2152.
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Cómo citar esta página

Los datos de esta página se comprobaron el 16 de septiembre de 2026, y todas las consultas a registros que sostienen la tabla de situación se hicieron ese mismo día. Nadie está desarrollando el MGF como medicamento, así que las partes que más probablemente cambien son las entradas antidopaje y legales.

myPeptides Research & Editing. (2026). Mechano Growth Factor (MGF): qué muestran los estudios, situación regulatoria y seguridad. Versión 1.0, 16 de septiembre de 2026. Registro de péptidos myPeptides. Consultado en https://mypep.app/peptides/mgf

Cómo se elaboran y se califican las páginas de este registro se explica en metodología; el registro completo está en péptidos.

VersiónFechaCambio
1.02026-09-16Publicación inicial

Última verificación: 16 de septiembre de 2026. Próxima revisión: ante el primer estudio en personas, ante cualquier cambio en las listas de formulación magistral o ante cualquier cambio en la clasificación antidopaje o en el Poisons Standard.

Identificadores

IdentificadorValor
Fórmula molecularC121H194N40O40
Masa molecular2849.12
SecuenciaYQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEEHK

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Última revisión: Septiembre de 2026

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