Ac-SDKP: badania, status i bezpieczeństwo
Podsumowanie
Ac-SDKP to maleńki peptyd złożony z czterech elementów budulcowych, który organizm odcina z białka tymozyny β4, a enzym ACE ponownie rozkłada. W internecie sprzedaje się go jako fragment TB-500, ale ta nazwa jest błędna. TB-500 odtwarza inny odcinek tego samego białka i oba fragmenty w ogóle na siebie nie zachodzą. U ludzi Ac-SDKP badano głównie jako wskaźnik we krwi, którego poziom rośnie około 5,5-krotnie, gdy ACE zostaje zablokowany. Wszystkie efekty podawania go z zewnątrz pochodzą z badań na zwierzętach i komórkach, a żaden kraj nie dopuścił go do obrotu.
Najważniejsze ustalenia w skrócie
- Pozycje od 1 do 4, a nie od 17 do 23. Ac-SDKP to pierwsze cztery elementy budulcowe tymozyny β4, a TB-500 odtwarza pozycje od 17 do 23. Oba fragmenty nie mają ani jednego wspólnego elementu [1], [2].
- Około 5,5 raza więcej po jednej tabletce na ciśnienie. U ośmiu zdrowych osób pojedyncza dawka inhibitora ACE kaptoprylu podniosła poziom we krwi około 5,5-krotnie, w przedziale od 4- do 8,5-krotnego wzrostu [3].
- Znika z krwi w ciągu kilku minut. Po wlewie dożylnym u sześciu zdrowych ochotników połowa peptydu zniknęła z krwi po około 4,5 minuty [4].
- Nie znaleziono zarejestrowanego badania, w którym podaje się sam Ac-SDKP. Jedyne zarejestrowane badanie, w którym cokolwiek się podaje, używa chemicznie zmienionej wersji do pomiaru pracy nerek i nie zamieściło żadnych wyników [5].
- Mniej blizn w sercu szczurów, ale serce nie pompuje lepiej. U szczurów z nadciśnieniem tkanka bliznowata zajmowała 5,4% lewej komory serca przy Ac-SDKP wobec 10,1% w grupie placebo [6]. U szczurów po zawale praca serca jako pompy w jednej grupie się pogorszyła [7].
- Jedna ważna praca o płucach jest objęta zastrzeżeniem redakcji. Czasopismo opublikowało takie zastrzeżenie (expression of concern) w 2025 roku [8].
- Zabroniony w sporcie przez cały czas. Nie jest wymieniony z nazwy na liście na 2026 rok, a według ściślejszej interpretacji należy do sekcji S2.3 jako pochodna tymozyny β4 [9].
Czym jest Ac-SDKP
Ac-SDKP to peptyd z czterech elementów budulcowych – seryny, kwasu asparaginowego, lizyny i proliny – zakończony z przodu małą grupą acetylową. Nie jest niczyim wynalazkiem. Francuscy badacze wyizolowali go w 1989 roku ze szpiku kostnego cieląt, ustalili jego budowę, a następnie wytworzyli go w laboratorium, by ją potwierdzić [10]. Rok później wykazano, że pochodzi z tymozyny β4 [11].
Każdy człowiek ma go we krwi na stałym poziomie około 1,7–3,2 nM [4].
Wytworzona w laboratorium cząsteczka jest chemicznie identyczna i nosi międzynarodową nazwę niezastrzeżoną goralatyd (goralatide); starsza nazwa w literaturze to seraspenid (seraspenide) [12]. Jako goralatyd przeszła w latach 90. wczesne badania kliniczne, a prac rozwojowych nie kontynuowano [4], [12].
Najważniejsze dane
| Cecha | Wartość | Źródło |
|---|---|---|
| Popularne nazwy | Ac-SDKP, AcSDKP, goralatyd (goralatide), seraspenid (seraspenide) | [12] |
| Klasa | Peptyd wytwarzany przez sam organizm, cztery elementy budulcowe | [1] |
| Sekwencja | Ac-Ser-Asp-Lys-Pro | [10] |
| Miejsce w tymozynie β4 | Pozycje 1–4 | [1] |
| Wzór i masa | C20H33N5O9, 487,5 g/mol | [13] |
| Okres półtrwania we krwi | Około 4,5 minuty po wlewie, zdrowi ochotnicy | [4] |
| Prawidłowy poziom we krwi | 1,7–3,2 nM | [4] |
| Status | Nigdzie niedopuszczony do obrotu; rozwoju jako goralatyd nie kontynuowano | [14], [15] |
| Numer CAS | 120081-14-3 | [12] |
| PubChem CID | 65938 | [13] |
| UNII | H041538E9P | [12] |
| ChEMBL | CHEMBL2104460 | [12] |
| InChIKey | HJDRXEQUFWLOGJ-AJNGGQMLSA-N | [13] |
Jak działa
Organizm odcina Ac-SDKP z większego białka i szybko go usuwa – to najlepiej ustalony fakt na jego temat. Co robi w międzyczasie, wiadomo tylko z badań na komórkach i zwierzętach; nie znaleziono dla niego receptora [16], [17].
Gdzie się znajduje. Tymozyna β4 to łańcuch 43 elementów budulcowych, obecny niemal w każdej komórce. Rozpisany początek tego łańcucha wygląda tak [1]:
| Pozycje | Elementy budulcowe | Co to jest |
|---|---|---|
| 1–4 | S D K P | Ac-SDKP |
| 5–16 | D M A E I E K F D K S K | Nie należy do żadnego z peptydów |
| 17–23 | L K K T E T Q | Odcinek, który odtwarza TB-500 |
| 24–43 | E K N P L P S K E T I E Q E K Q A G E S | Reszta białka |
Oba fragmenty dzieli dwanaście elementów budulcowych. Oba są odcinane z tego samego łańcucha, ale z różnych miejsc, więc żaden nie może być częścią drugiego. Nazywanie Ac-SDKP fragmentem TB-500 przypomina nazywanie pierwszego słowa zdania częścią wyrażenia, które zaczyna się dopiero dalej w tym samym zdaniu.
Jak jest uwalniany. Działają tu kolejno dwa enzymy [16]:
- Mepryna α najpierw tnie tymozynę β4 na krótsze kawałki, które wciąż zawierają przedni koniec białka.
- Oligopeptydaza prolilowa następnie wycina z tych kawałków Ac-SDKP. Sama nie potrafi przeciąć całego białka [16], [18].
- ACE, czyli enzym blokowany przez leki na ciśnienie zwane inhibitorami ACE, ponownie rozkłada Ac-SDKP. Dlatego te leki podnoszą jego poziom [17], [3].
Co może robić. Poniższe to hipotezy z badań na komórkach i zwierzętach:
- Hamulec dla krwiotwórczych komórek macierzystych. Pierwotnie opisano go jako substancję spowalniającą podziały wczesnych komórek krwiotwórczych u myszy [10].
- Wyciszanie sygnału bliznowacenia. W komórkach serca pochodzących od szczurów i z ludzkiej tkanki płodowej osłabiał łańcuch sygnałów, który przekształca komórki tkanki łącznej w komórki tworzące blizny [19], [20].
- Nowe naczynia krwionośne. W ilościach nanomolowych pobudzał komórki naczyń do przemieszczania się i tworzenia rurek, a u zarodków kurzych i szczurów wywoływał wzrost nowych naczyń [21].
TB-500 łączy się w literaturze z innym zadaniem: odcinek 17–23 wiąże aktynę, materiał budulcowy rusztowania komórki. Ac-SDKP przypisuje się tej części tymozyny β4, która wycisza stan zapalny i bliznowacenie [22].
Co wykazały badania
Żadne badanie nie sprawdziło, czy Ac-SDKP podawany z zewnątrz pomaga ludziom w jakiejkolwiek chorobie. Dane z badań u ludzi opisują, jak organizm go usuwa i jak zmienia się jego własny poziom pod wpływem inhibitorów ACE; wszystkie dane o działaniu pochodzą z badań na zwierzętach i komórkach.
Własny poziom peptydu przy inhibitorach ACE
Dane z badań u ludzi W badaniu naprzemiennym (cross-over) z placebo u ośmiu zdrowych osób jedna dawka 50 mg kaptoprylu podniosła poziom we krwi około 5,5-krotnie, w przedziale od 4- do 8,5-krotnego wzrostu, a wzrost się utrzymywał [3]. W porównaniu obserwacyjnym osób długotrwale leczonych z powodu nadciśnienia, 27 z inhibitorem ACE i 23 bez niego, średni poziom wynosił 3,78 pmol/ml z inhibitorem ACE wobec 0,75 pmol/ml bez niego. Zakresy wartości w ogóle się nie pokrywały (p < 0,0001), a autorzy uznali go za najlepszy wskaźnik długotrwałego hamowania ACE [23].
Średnie geometryczne u osób długotrwale leczonych z powodu nadciśnienia; zakresy 1,48–14,5 wobec 0,36–1,22, p < 0,0001. Peptyd mierzono, a nie podawano. Źródło [23].
Badanie obserwacyjne W badaniu DIABHYCAR poziom w moczu posłużył do sprawdzenia, czy 1871 uczestników przyjmuje tabletki. Spośród 597 osób, które miały przyjmować ramipryl, u 27,3% wynik był poniżej 4 nmol/mmol, co wskazywało, że go nie przyjmują. Spośród 621 osób przyjmujących tabletki placebo 9,7% miało wynik powyżej tej wartości, co wskazywało, że przyjmują inny inhibitor ACE [24].
Metaanaliza Przegląd połączył dane z 4 badań obejmujących 206 osób. W 3 badaniach z udziałem zdrowych osób, obejmujących 106 uczestników, inhibitory ACE podnosiły poziom średnio o 5,07 pmol/ml (95-procentowy przedział ufności od 0,64 do 9,51). W 2 badaniach z udziałem osób z niewydolnością nerek, obejmujących 100 uczestników, wzrost wyniósł 8,94 pmol/ml (od 2,55 do 15,33; I² = 44% – miara tego, jak bardzo wyniki badań się różniły). Przegląd nie sprawdzał, czy ten wzrost przynosi jakąkolwiek korzyść [25].
Co organizm robi z dawką
Dane z badań u ludzi Sześciu zdrowych ochotników otrzymało peptyd jednorazowo – w 12-godzinnym wlewie dożylnym albo we wstrzyknięciu podskórnym lub domięśniowym. Po zakończeniu wlewu połowa peptydu znikała średnio po około 4,5 minuty. Najwyższe stężenie pojawiało się po 0,26 godziny przy podaniu podskórnym i po 0,28 godziny przy domięśniowym, a do krwi docierało odpowiednio 100% i 81% dawki [4]. W ludzkim osoczu w probówce okres półtrwania wynosił 80 minut [17].
Jedyne zarejestrowane badanie dotyczy innej cząsteczki
Brak wyników Badanie paryskiego szpitala z lat 2010–2015 objęło 100 osób: zdrowych mężczyzn i pacjentów z chorobami nerek [5]. Podawano w nim AcSDKP-NH2, chemicznie zmienioną wersję, której organizm nie rozkłada, jako test filtracji w nerkach. Nie zamieszczono żadnych wyników, a jedyna powiązana publikacja opisuje wyłącznie laboratoryjną metodę pomiaru [26]. Dwa kolejne zarejestrowane wpisy jedynie mierzą własny poziom peptydu w organizmie [27], [28].
Bliznowacenie serca u szczurów
Dane z badań na zwierzętach U szczurów z nadciśnieniem wywołanym zaciśnięciem tętnicy nerkowej tkanka bliznowata zajmowała 10,1% lewej komory serca w grupie placebo i 5,3% u zwierząt poddanych pozorowanej operacji. Przy 400 µg/kg Ac-SDKP na dobę było to 5,4% (p < 0,001). Ciśnienie krwi, masa serca i wielkość komórek mięśnia sercowego się nie zmieniły [6].
Szczury z nadciśnieniem po zaciśnięciu tętnicy nerkowej, długotrwałe leczenie dawką 400 µg/kg na dobę; streszczenie pracy nie podaje liczebności grup. Źródło [6].
Nerki i płuca
Dane z badań na zwierzętach U myszy z podwiązanym moczowodem Ac-SDKP zmniejszał ilość białek tkanki bliznowatej i komórek tworzących blizny, zarówno we wczesnej, jak i w późnej fazie. Tymozyna β4 podawana razem z substancją blokującą enzym uwalniający peptyd zwiększała natomiast bliznowacenie [29]. U dwóch rodzajów myszy z cukrzycą Ac-SDKP podawany doustnie zmniejszał bliznowacenie nerek; streszczenie nie podaje dawki [30].
Dane z badań na zwierzętach U myszy, którym podano bleomycynę, by wywołać zwłóknienie płuc, dawka 0,6 mg/kg do jamy brzusznej zmniejszała śmiertelność, utratę masy ciała, stan zapalny i bliznowacenie do 21. dnia. Streszczenie nie podaje dokładnych liczb [31]. Praca z 2015 roku na komórkach płuc pobranych od pacjentów wykazała mniejsze wytwarzanie białek tkanki bliznowatej, ale od 2025 roku jest objęta zastrzeżeniem redakcji (expression of concern) [8].
Własne zasoby organizmu
Dane z badań na zwierzętach Gdy substancja blokująca oligopeptydazę prolilową obniżyła naturalny poziom Ac-SDKP u szczurów z 1,76 ± 0,2 do 1,01 ± 0,1 nM [18], bliznowacenie wokół naczyń w sercu i nerkach się nasiliło [32]. Wskazuje to, że własne zasoby organizmu mają znaczenie, przynajmniej u szczurów.
Mózg – badanie obok TB-500
Dane z badań na zwierzętach W badaniu z 2026 roku podawano zarówno Ac-SDKP, jak i TB-500 myszom hodowanym tak, by rozwijały zmiany podobne do choroby Alzheimera. Obie substancje poprawiły wyniki testów w labiryncie i testów rozpoznawania oraz wyciszyły komórki podporowe mózgu, natomiast złogi amyloidu pozostały bez zmian [33]. To jedyna praca, w której obie substancje sprawdzono obok siebie, i nie wskazuje ona na wspólny mechanizm.
Wyniki negatywne
- Praca serca jako pompy się nie poprawiła. U szczurów po zawale całkowita ilość kolagenu spadła z 23,7 ± 0,9 do 15,0 ± 0,7 µg/mg w grupie zapobiegawczej i z 22,6 ± 2,2 do 14,4 ± 1,6 µg/mg w grupie, w której próbowano odwrócić zmiany (p < 0,01). W grupie zapobiegawczej praca serca się pogorszyła, a w drugiej pozostała bez zmian – spadek bliznowacenia był „not accompanied by an improvement in cardiac function” (nie szedł w parze z poprawą czynności serca) [7].
- Mniej komórek zapalnych, ta sama czynność serca. Liczba makrofagów w tym samym badaniu spadła z 264,7 ± 8,1 do 170,2 ± 9,2 na mm² (p < 0,001) [7].
- Szybszy wzrost komórek mięśniowych naczyń. W hodowli komórkowej Ac-SDKP obniżał laboratoryjny odczyt sygnału bliznowacenia o 55 ± 9,7% (p = 0,01), ale przyspieszał wzrost komórek mięśni gładkich ze ścian naczyń [19].
Czego wciąż nie wiadomo
- Czy którykolwiek efekt obserwowany u szczurów i myszy występuje u ludzi. Żadne badanie tego nie sprawdziło [5].
- Czy dawka podana z zewnątrz ma znaczenie, skoro organizm usuwa peptyd w ciągu minut, a w badaniach na szczurach podawano go w sposób ciągły [4], [6].
- Czy jest wchłaniany po połknięciu. Doustnie podawano go tylko w jednym badaniu na myszach [30].
- Czy inne zespoły zdołają powtórzyć te wyniki. Znaczna część prac o sercu i nerkach pochodzi z jednego zespołu szpitalnego w Detroit [6], [7], [32].
Skutki uboczne i bezpieczeństwo
Nie udało się znaleźć żadnego współczesnego badania bezpieczeństwa Ac-SDKP podawanego z zewnątrz. Nie opublikowano żadnych danych o częstości skutków ubocznych i nie znaleziono żadnego ostrzeżenia urzędów w jego sprawie [34].
- Z natury spowalnia tworzenie krwi. Organizm używa go jako hamulca dla wczesnych komórek krwiotwórczych [10]. Wśród 98 pacjentów z niewydolnością serca leczonych inhibitorami ACE u 10 wystąpiła niewyjaśniona niedokrwistość. Aktywność ACE była u nich o 73% niższa (p = 0,018), a poziom Ac-SDKP wyższy. Im wyższy poziom, tym wolniej rosły komórki prekursorowe czerwonych krwinek (r = −0,64, p = 0,001) [35].
- Choroba nerek zwielokrotnia poziom. W badaniu 176 pacjentów z chorobami nerek, z których 39 przyjmowało inhibitory ACE, poziom u osób przyjmujących te leki był cztery razy wyższy [36]. Przy słabej pracy nerek poziom pod wpływem inhibitorów ACE był 22 razy wyższy (95-procentowy przedział ufności od 15 do 33) [37].
- U zwierząt pobudza wzrost nowych naczyń. Nigdy nie zbadano, co długotrwałe stosowanie oznaczałoby dla zmian w tkankach, których jeszcze nie zauważono [21].
- Komórki ścian naczyń rosły szybciej. W hodowli komórki mięśni gładkich ze ścian naczyń namnażały się szybciej [19].
Luki w danych:
- Nie znaleziono badań nad wielokrotnym dawkowaniem, uszkodzeniami materiału genetycznego ani skutkami długotrwałymi u ludzi.
- Brak danych o przyjmowaniu doustnym, choć w sprzedaży są kapsułki.
- Brak danych o reakcjach układu odpornościowego oraz o łączeniu z inhibitorami ACE.
- Brak niezależnych badań jakości produktów sprzedawanych w internecie.
Dawki stosowane w badaniach
Są to dawki opisane w cytowanych badaniach, podane wyłącznie po to, by można było zrozumieć ich wyniki. Nie stanowią zalecenia ani wskazówki, jak cokolwiek stosować. Tylko trzeci wiersz opisuje Ac-SDKP podany ludziom: pojedynczą dawkę u zdrowych ochotników, podaną wyłącznie po to, by zmierzyć, jak szybko organizm go usuwa. Ostatni wiersz dotyczy innej cząsteczki.
| Badanie | Substancja | Model | Dawka | Droga podania | Czas trwania | Źródło |
|---|---|---|---|---|---|---|
| Rhaleb 2001, bliznowacenie serca | Ac-SDKP | Szczur z nadciśnieniem | 400 µg/kg na dobę | Nie podano w streszczeniu | Długotrwale | [6] |
| Conte 2016, zwłóknienie płuc | Ac-SDKP | Mysz | 0,6 mg/kg | Do jamy brzusznej | Od 1 do 3 tygodni | [31] |
| Ezan 1994, wchłanianie i usuwanie | Ac-SDKP | 6 zdrowych ochotników, wyłącznie pomiar usuwania | 128 nmol/kg | Dożylnie przez 12 godzin albo podskórnie lub domięśniowo | Jednorazowo | [4] |
| NCT01588756, test nerkowy | AcSDKP-NH2, inna cząsteczka | Zdrowi mężczyźni i pacjenci z chorobami nerek | 100 µg lub mniej | Dożylnie | Jednorazowo | [5] |
Zwierzętom podawano peptyd przeważnie w sposób ciągły, podczas gdy organizm usuwa peptyd w ciągu minut. Nie da się ich przeliczyć na ludzi [4].
Stan rozwoju i dopuszczenie do obrotu
Ac-SDKP nie jest dopuszczony do obrotu jako lek na żadnym z siedmiu sprawdzonych rynków i nigdy nie był. Jego rozwoju jako goralatydu w latach 90. nie kontynuowano i nigdy nie wydano pozwolenia na dopuszczenie do obrotu.
Od szpiku cieląt do wskaźnika hamowania ACE
- 1989Wyizolowanie ze szpiku kostnego cieląt i ustalenie budowyŹródło [10]
- 1990Wykazano, że jest odcinany z tymozyny β4Źródło [11]
- 1993ACE zidentyfikowany jako enzym, który go rozkładaŹródło [17]
- 1994Pomiar wchłaniania i usuwania u sześciu zdrowych ochotnikówOkres półtrwania około 4,5 minuty, źródło [4]
- lata 90.Wczesne badania kliniczne jako goralatyd, niekontynuowaneNigdy niedopuszczony do obrotu, źródło [12]
- 1996-1997Uznany za wskaźnik hamowania ACEOkoło 5,5-krotny wzrost po kaptoprylu, źródła [3], [23]
- 2001-2004Badania na szczurach dotyczące bliznowacenia sercaMniej blizn, serce nie pompuje lepiej, źródła [6], [7]
- 2016Dwuetapowe uwalnianie przez meprynę α i oligopeptydazę prolilowąŹródło [16]
- 2025Zastrzeżenie redakcji wobec pracy o płucach z 2015 rokuŹródło [8]
- 2026Niedopuszczony do obrotu na żadnym z siedmiu sprawdzonych rynkówRejestry przeszukano 23 września 2026
- Od 1989 do 1993 – odkrycie, pochodzenie z tymozyny β4 i rozkład przez ACE [10], [11], [17].
- Lata 90. – wczesne badania kliniczne jako goralatyd, potem brak dalszego rozwoju [4], [12].
- Od 1996 – wykorzystanie jako wskaźnika leczenia inhibitorami ACE [3], [24].
- Od 2001 – badania na zwierzętach dotyczące bliznowacenia serca, nerek i płuc [6], [29], [31].
| Rynek | Status | Uwaga | Źródło |
|---|---|---|---|
| Stany Zjednoczone | Niedopuszczony do obrotu | Brak na listach substancji do sporządzania leków recepturowych | [14], [38] |
| Unia Europejska | Niedopuszczony do obrotu | Tylko kod substancji | [15] |
| Niemcy | Niedopuszczony do obrotu | Nie znaleziono pozwolenia | [15] |
| Wielka Brytania | Niedopuszczony do obrotu | Brak wpisu | [39] |
| Australia | Niejasny | Być może Schedule 4 | [40] |
| Kanada | Niedopuszczony do obrotu | Brak wpisu | [41] |
| Szwajcaria | Niedopuszczony do obrotu | Brak wpisu | [42] |
W Australii tymozyna β4 i jej pochodne znajdują się w Schedule 4 oraz w załączniku ograniczającym posiadanie. Nie rozstrzygnięto, czy urząd uznałby Ac-SDKP za taką pochodną [40]. Wszystkie rejestry przeszukano 23 września 2026 roku.
Antydoping
Ac-SDKP jest zabroniony w sporcie przez cały czas, choć nie z nazwy. Sekcja S2.3 listy zabronionej WADA na 2026 rok obejmuje „Thymosin-ß4 and its derivatives e.g. TB-500” (tymozyna β4 i jej pochodne, np. TB-500) [9]. Ac-SDKP jest naturalnym fragmentem tymozyny β4, tak jak TB-500 odtwarza inny jej fragment, więc ściślejsza interpretacja umieszcza go właśnie tam, wśród substancji nieokreślonych.
To interpretacja, a nie oficjalne rozstrzygnięcie; nie znaleziono żadnego stanowiska WADA w sprawie Ac-SDKP. Gdyby sekcja S2.3 nie miała zastosowania, objęłaby go klauzula zbiorcza S0 jako substancję, która nigdzie nie jest dopuszczona do obrotu. Wynik jest w każdym razie ten sam: zakaz w zawodach i poza zawodami [9].
Niemiecka ustawa antydopingowa wymienia „Thymosin-beta-4 und seine Derivate” (tymozyna β4 i jej pochodne) i zaznacza, że obejmuje także pochodne [43]. Sądy nie rozstrzygały dotąd, czy naturalny fragment białka jest pochodną w rozumieniu prawa karnego. Więcej o przepisach w artykule peptydy zabronione w sporcie.
Porównanie z pokrewnymi peptydami
| Peptyd | Miejsce w tymozynie β4 | Wytwarzany przez organizm | Dane z badań u ludzi | Sport |
|---|---|---|---|---|
| Ac-SDKP | Pozycje 1–4 [1] | Tak, odcinany przez dwa enzymy [16] | Usuwanie u 6 ochotników; badania markerowe [4], [23] | Niewymieniony z nazwy; S2.3 według ściślejszej interpretacji [9] |
| TB-500 | Pozycje 17–23, z grupą zamykającą [2] | Nie, wytwarzany w laboratorium [2] | Zob. osobną stronę | Wymieniony w S2.3 [9] |
| TB-500 Fragment 17-23 | Pozycje 17–23 [1] | Nie, wytwarzany w laboratorium | Nie oceniano na tej stronie | Nie oceniano na tej stronie |
| Tymozyna β4 | Całe białko, 43 elementy budulcowe [1] | Tak | Zob. stronę TB-500 | Wymieniona w S2.3 [9] |
Wszystkie cztery pochodzą z tego samego białka, ale Ac-SDKP pochodzi z jego przedniego końca, a pozostałe fragmenty ze środkowej części wiążącej aktynę. Wyniki dotyczące TB-500 lub całego białka nie mówią nic o Ac-SDKP – i odwrotnie [22].
Strona o TB-500 dochodzi do tego samego wniosku z przeciwnego kierunku. Opisano tam, że wyciszające stan zapalny działanie tymozyny β4 należy do fragmentu, którego TB-500 nie zawiera. Tym fragmentem jest Ac-SDKP [22].
Częste nieporozumienia
- „Ac-SDKP to fragment 1-4 TB-500”. TB-500 sam jest fragmentem: to pozycje od 17 do 23 tymozyny β4. Ac-SDKP to pozycje od 1 do 4 tego samego białka i nie może pochodzić z TB-500 [1], [2].
- „Ac-SDKP i TB-500 działają tak samo”. Literatura wiąże je z różnymi częściami białka: Ac-SDKP ze stanem zapalnym i bliznowaceniem, a odcinek TB-500 z wiązaniem aktyny i ruchem komórek [22].
- „To peptyd projektowany w laboratorium”. Organizm wytwarza go nieustannie a u każdego człowieka jego poziom daje się zmierzyć [4], [16].
- „Inhibitory ACE nie mają z nim nic wspólnego”. Inhibitory ACE to najlepiej znana przyczyna wzrostu jego poziomu i dlatego służy on do sprawdzania, czy pacjenci przyjmują tabletki. Czy ma to znaczenie dla korzyści z tych leków u ludzi, nie udowodniono [23], [24].
- „Istnieje badanie kliniczne Ac-SDKP”. Zarejestrowane badanie podaje inną, zmienioną cząsteczkę w celu pomiaru pracy nerek i nie ma wyników [5].
- „Goralatyd to dopuszczony do obrotu lek”. To nazwa leku nadana tej samej cząsteczce, a jej rozwój zakończył się bez dopuszczenia do obrotu [12], [15].
Najczęściej zadawane pytania
Czy Ac-SDKP jest fragmentem TB-500?
Nie. Ac-SDKP to pozycje od 1 do 4 białka tymozyny β4, a TB-500 odtwarza pozycje od 17 do 23 tego samego białka. Te dwa odcinki na siebie nie zachodzą, więc Ac-SDKP nie jest zawarty w TB-500 i nie da się go z niego uzyskać. Poprawny opis to fragment 1–4 tymozyny β4.
Czy organizm sam wytwarza Ac-SDKP?
Tak. Dwa enzymy odcinają go z tymozyny β4 w dwóch etapach, najpierw mepryna α, a potem oligopeptydaza prolilowa, a enzym ACE ponownie go rozkłada. Zdrowi ludzie mają we krwi stały poziom wynoszący około 1,7–3,2 nM.
Czy Ac-SDKP był kiedykolwiek badany u ludzi?
Tylko w wąskim zakresie. W badaniu z lat 90. zmierzono, jak sześciu zdrowych ochotników wchłania i usuwa pojedynczą dawkę. Większość późniejszych danych z badań u ludzi dotyczy własnego poziomu peptydu w organizmie jako wskaźnika leczenia inhibitorami ACE, bez podawania jakiegokolwiek Ac-SDKP.
Dlaczego inhibitory ACE podnoszą poziom Ac-SDKP?
ACE to enzym, który rozkłada Ac-SDKP, więc gdy zostaje zablokowany, peptyd się gromadzi. Pojedyncza dawka kaptoprylu podniosła jego poziom we krwi około 5,5-krotnie u ośmiu zdrowych osób, a wzrost był na tyle duży, że w jednym badaniu posłużył do sprawdzania, czy pacjenci przyjmują swoje tabletki.
Czym jest goralatyd i jaki ma związek z Ac-SDKP?
Goralatyd to międzynarodowa nazwa niezastrzeżona Ac-SDKP wytwarzanego w laboratorium, a cząsteczka jest identyczna z naturalną. W latach 90. pod tą nazwą przeszła wczesne badania kliniczne. Prac rozwojowych nie kontynuowano i nigdzie nie została dopuszczona do obrotu.
Co wykazały badania Ac-SDKP na zwierzętach?
U szczurów i myszy w kilku modelach zmniejszał ilość tkanki bliznowatej w sercu, nerkach i płucach. U szczurów po zawale bliznowacenie się zmniejszyło, ale praca serca jako pompy się nie poprawiła, a w jednej grupie wręcz pogorszyła. Niczego z tego nie sprawdzono u ludzi.
Czy istnieje zarejestrowane badanie kliniczne Ac-SDKP?
Nie udało się znaleźć żadnego, w którym podaje się sam peptyd. Jedyne znalezione zarejestrowane badanie, w którym cokolwiek się podaje, testuje chemicznie zmienioną wersję, amid, jako sposób pomiaru pracy nerek, i nie opublikowało żadnych wyników. Dwa kolejne wpisy jedynie mierzą własny poziom peptydu w organizmie.
Jakie skutki uboczne ma Ac-SDKP?
Nie udało się znaleźć rzetelnego badania na ten temat. Organizm wykorzystuje Ac-SDKP do spowalniania podziałów krwiotwórczych komórek macierzystych, a wyższy jego poziom u pacjentów z niewydolnością serca leczonych inhibitorami ACE współwystępował z niewyjaśnioną niedokrwistością. Brak danych o wielokrotnym stosowaniu, o kapsułkach i o jakości produktów.
Czy Ac-SDKP jest zabroniony w sporcie?
Tak, przez cały czas. Nie jest wymieniony z nazwy na liście zabronionej na 2026 rok. Według ściślejszej interpretacji podlega sekcji S2.3 jako pochodna tymozyny β4, a nawet gdyby tak nie było, zakazywałaby go klauzula zbiorcza S0.
Źródła
- UniProt Consortium. UniProtKB P62328, Thymosin beta-4 (human); feature "Hemoregulatory peptide AcSDKP". Retrieved 23 September 2026. https://rest.uniprot.org/uniprotkb/P62328.json
- Esposito S, Deventer K, Goeman J, Van der Eycken J, Van Eenoo P (2012). Synthesis and characterization of the N-terminal acetylated 17-23 fragment of thymosin beta 4 identified in TB-500, a product suspected to possess doping potential. Drug Testing and Analysis 4(9):733-738. PMID 22962027. DOI 10.1002/dta.1402
- Azizi M, Rousseau A, Ezan E, et al. (1996). Acute angiotensin-converting enzyme inhibition increases the plasma level of the natural stem cell regulator N-acetyl-seryl-aspartyl-lysyl-proline. Journal of Clinical Investigation 97(3):839-844. PMID 8609242. DOI 10.1172/JCI118484
- Ezan E, Carde P, Le Kerneau J, et al. (1994). Pharmacokinetics in healthy volunteers and patients of NAc-SDKP (seraspenide), a negative regulator of hematopoiesis. Drug Metabolism and Disposition 22(6):843-848. PMID 7895600. Only the healthy-volunteer part is used on this page.
- ClinicalTrials.gov. NCT01588756, a new non-radioactive test of kidney filtration using AcSDKP-NH2 (Assistance Publique – Hôpitaux de Paris); no results posted. API v2, retrieved 23 September 2026. https://clinicaltrials.gov/study/NCT01588756
- Rhaleb NE, Peng H, Yang XP, et al. (2001). Long-term effect of N-acetyl-seryl-aspartyl-lysyl-proline on left ventricular collagen deposition in rats with 2-kidney, 1-clip hypertension. Circulation 103(25):3136-3141. PMID 11425781. DOI 10.1161/01.cir.103.25.3136
- Yang F, Yang XP, Liu YH, et al. (2004). Ac-SDKP reverses inflammation and fibrosis in rats with heart failure after myocardial infarction. Hypertension 43(2):229-236. PMID 14691195. DOI 10.1161/01.HYP.0000107777.91185.89
- Conte E, Iemmolo M, Fruciano M, et al. (2015). Effects of thymosin β4 and its N-terminal fragment Ac-SDKP on TGF-β-treated human lung fibroblasts and in the mouse model of bleomycin-induced lung fibrosis. Expert Opinion on Biological Therapy 15 Suppl 1:S211-S221. PMID 26098610. DOI 10.1517/14712598.2015.1026804. Expression of concern: Expert Opinion on Biological Therapy 2025;25(11):1269, DOI 10.1080/14712598.2025.2596474
- World Anti-Doping Agency. The 2026 Prohibited List, classes S0 and S2.3; full text searched for SDKP, goralatide and seraspenide with no match. https://www.wada-ama.org/en/prohibited-list
- Lenfant M, Wdzieczak-Bakala J, Guittet E, Prome JC, Sotty D, Frindel E (1989). Inhibitor of hematopoietic pluripotent stem cell proliferation: purification and determination of its structure. Proceedings of the National Academy of Sciences USA 86(3):779-782. PMID 2915977. DOI 10.1073/pnas.86.3.779
- Grillon C, Rieger K, Bakala J, et al. (1990). Involvement of thymosin beta 4 and endoproteinase Asp-N in the biosynthesis of the tetrapeptide AcSerAspLysPro, a regulator of the hematopoietic system. FEBS Letters 274(1-2):30-34. PMID 2253778. DOI 10.1016/0014-5793(90)81322-f
- US FDA / NCATS. Global Substance Registration System, GORALATIDE, UNII H041538E9P; INN 7149, CAS 120081-14-3, ChEMBL2104460; seraspenide listed as a common name. Retrieved 23 September 2026. https://gsrs.ncats.nih.gov/ginas/app/beta/substances/f69fcec4-e8b1-4d88-b4b9-9198ba1cb321
- PubChem. Compound CID 65938 (Goralatide), properties. Retrieved 23 September 2026. https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/65938
- openFDA (Drugs@FDA, labels, NDC directory, enforcement reports) and DailyMed, searched for goralatide, seraspenide and SDKP with no match; control search for captopril returned results. Retrieved 23 September 2026. https://api.fda.gov/drug/drugsfda.json?search=openfda.generic_name:goralatide
- European Medicines Agency. Medicines output – medicines report (xlsx, 23 September 2026); no match for goralatide, seraspenide or SDKP. https://www.ema.europa.eu/en/documents/report/medicines-output-medicines-report_en.xlsx
- Kumar N, Nakagawa P, Janic B, et al. (2016). The anti-inflammatory peptide Ac-SDKP is released from thymosin-β4 by renal meprin-α and prolyl oligopeptidase. American Journal of Physiology – Renal Physiology 310(10):F1026-F1034. PMID 26962108. DOI 10.1152/ajprenal.00562.2015
- Rieger KJ, Saez-Servent N, Papet MP, et al. (1993). Involvement of human plasma angiotensin I-converting enzyme in the degradation of the haemoregulatory peptide N-acetyl-seryl-aspartyl-lysyl-proline. Biochemical Journal 296(Pt 2):373-378. PMID 8257427. DOI 10.1042/bj2960373
- Cavasin MA, Rhaleb NE, Yang XP, Carretero OA (2004). Prolyl oligopeptidase is involved in release of the antifibrotic peptide Ac-SDKP. Hypertension 43(5):1140-1145. PMID 15037553. DOI 10.1161/01.HYP.0000126172.01673.84
- Pokharel S, Rasoul S, Roks AJ, et al. (2002). N-acetyl-Ser-Asp-Lys-Pro inhibits phosphorylation of Smad2 in cardiac fibroblasts. Hypertension 40(2):155-161. PMID 12154106. DOI 10.1161/01.hyp.0000025880.56816.fa
- Peng H, Carretero OA, Peterson EL, Rhaleb NE (2010). Ac-SDKP inhibits transforming growth factor-beta1-induced differentiation of human cardiac fibroblasts into myofibroblasts. American Journal of Physiology – Heart and Circulatory Physiology 298(5):H1357-H1364. PMID 20154264. DOI 10.1152/ajpheart.00464.2009
- Liu JM, Lawrence F, Kovacevic M, et al. (2003). The tetrapeptide AcSDKP, an inhibitor of primitive hematopoietic cell proliferation, induces angiogenesis in vitro and in vivo. Blood 101(8):3014-3020. PMID 12480715. DOI 10.1182/blood-2002-07-2315
- Sosne G, Qiu P, Goldstein AL, Wheater M (2010). Biological activities of thymosin beta4 defined by active sites in short peptide sequences. FASEB Journal 24(7):2144-2151. PMID 20179146. DOI 10.1096/fj.09-142307
- Azizi M, Ezan E, Nicolet L, Grognet JM, Ménard J (1997). High plasma level of N-acetyl-seryl-aspartyl-lysyl-proline: a new marker of chronic angiotensin-converting enzyme inhibition. Hypertension 30(5):1015-1019. PMID 9369248. DOI 10.1161/01.hyp.30.5.1015
- Azizi M, Ménard J, Peyrard S, Lièvre M, Marre M, Chatellier G (2006). Assessment of patients' and physicians' compliance to an ACE inhibitor treatment based on urinary N-acetyl Ser-Asp-Lys-Pro determination in the DIABHYCAR study. Diabetes Care 29(6):1331-1336. PMID 16732017. DOI 10.2337/dc06-0255
- Mnguni AT, Engel ME, Borkum MS, Mayosi BM (2015). The effects of angiotensin converting enzyme inhibitors (ACE-I) on human N-acetyl-seryl-aspartyl-lysyl-proline (Ac-SDKP) levels: a systematic review and meta-analysis. PLoS One 10(12):e0143338. PMID 26656271. DOI 10.1371/journal.pone.0143338
- Mesmin C, Cholet S, Blanchard A, Chambon Y, Azizi M, Ezan E (2012). Mass spectrometric quantification of AcSDKP-NH2 in human plasma and urine and comparison with an immunoassay. Rapid Communications in Mass Spectrometry 26(2):163-172. PMID 22173804. DOI 10.1002/rcm.5326
- ClinicalTrials.gov. NCT00224549, PHARES (Assistance Publique – Hôpitaux de Paris); Ac-SDKP measured only as a marker of tablet taking. Retrieved 23 September 2026. https://clinicaltrials.gov/study/NCT00224549
- ClinicalTrials.gov. NCT01485900, SAR407899A in kidney disease on ACE inhibitors (Sanofi); Ac-SDKP measured only as a marker of ACE inhibition. Retrieved 23 September 2026. https://clinicaltrials.gov/study/NCT01485900
- Zuo Y, Chun B, Potthoff SA, et al. (2013). Thymosin β4 and its degradation product, Ac-SDKP, are novel reparative factors in renal fibrosis. Kidney International 84(6):1166-1175. PMID 23739235. DOI 10.1038/ki.2013.209
- Nitta K, Shi S, Nagai T, et al. (2016). Oral administration of N-acetyl-seryl-aspartyl-lysyl-proline ameliorates kidney disease in both type 1 and type 2 diabetic mice via a therapeutic regimen. BioMed Research International 2016:9172157. PMID 27088094. DOI 10.1155/2016/9172157
- Conte E, Fagone E, Gili E, et al. (2016). Preventive and therapeutic effects of thymosin β4 N-terminal fragment Ac-SDKP in the bleomycin model of pulmonary fibrosis. Oncotarget 7(23):33841-33854. PMID 27029074. DOI 10.18632/oncotarget.8409
- Cavasin MA, Liao TD, Yang XP, Yang JJ, Carretero OA (2007). Decreased endogenous levels of Ac-SDKP promote organ fibrosis. Hypertension 50(1):130-136. PMID 17470726. DOI 10.1161/HYPERTENSIONAHA.106.084103
- Ou H, Chen R, Zhou L, Zhang Y, Zhao S, Yang Z (2026). Thymosin β4-derived peptides alleviate neuroinflammation and neurite atrophy in both in vitro models and in vivo 5×FAD mice. International Immunopharmacology 170:116097. PMID 41443105. DOI 10.1016/j.intimp.2025.116097
- US Food and Drug Administration. Certain Bulk Drug Substances for Use in Compounding that May Present Significant Safety Risks; Ac-SDKP not listed. Content current as of 22 April 2026. https://www.fda.gov/drugs/human-drug-compounding/certain-bulk-drug-substances-use-compounding-may-present-significant-safety-risks
- van der Meer P, Lipsic E, Westenbrink BD, et al. (2005). Levels of hematopoiesis inhibitor N-acetyl-seryl-aspartyl-lysyl-proline partially explain the occurrence of anemia in heart failure. Circulation 112(12):1743-1747. PMID 16172283. DOI 10.1161/CIRCULATIONAHA.105.549121
- Le Meur Y, Lorgeot V, Comte L, et al. (2001). Plasma levels and metabolism of AcSDKP in patients with chronic renal failure: relationship with erythropoietin requirements. American Journal of Kidney Diseases 38(3):510-517. PMID 11532682. DOI 10.1053/ajkd.2001.26839
- Azizi M, Ezan E, Reny JL, Wdzieczak-Bakala J, Gerineau V, Ménard J (1999). Renal and metabolic clearance of N-acetyl-seryl-aspartyl-lysyl-proline (AcSDKP) during angiotensin-converting enzyme inhibition in humans. Hypertension 33(3):879-886. PMID 10082503. DOI 10.1161/01.hyp.33.3.879
- US Food and Drug Administration. Bulk drug substances nominated for use in compounding under section 503A (updated 14 May 2026) and 503B (updated 21 March 2025); Ac-SDKP not nominated. https://www.fda.gov/media/94155/download
- Electronic Medicines Compendium (UK). Search for goralatide: no results. Retrieved 23 September 2026. https://www.medicines.org.uk/emc/search?q=goralatide
- Therapeutic Goods (Poisons Standard—June 2026) Instrument 2026, F2026L00633, Australia. No match for goralatide or SDKP; thymosin beta-4 in Schedule 4 and Appendix D; rule that entries cover derivatives. https://www.legislation.gov.au/F2026L00633/latest/text
- Health Canada. Drug Product Database, active ingredient search for goralatide; empty result. Retrieved 23 September 2026. https://health-products.canada.ca/api/drug/activeingredient/?lang=en&type=json&ingredientname=goralatide
- Swissmedic. Extended list of medicinal products (HAM, xlsx); no match for goralatide, seraspenide or SDKP. Retrieved 23 September 2026. https://www.swissmedic.ch/dam/swissmedic/de/dokumente/internetlisten/erweiterte_ham_ind.xlsx.download.xlsx/Erweiterte_Arzneimittelliste%20HAM.xlsx
- Germany. Anti-Doping Act, annex to section 2(3), Federal Law Gazette 2023 I No. 67, section II.3. https://www.gesetze-im-internet.de/antidopg/anlage.html
Jak cytować tę stronę
Fakty na tej stronie sprawdzono 24 września 2026 roku, a przeszukania rejestrów, na których opiera się tabela statusu, przeprowadzono 23 września 2026 roku. Zarówno klasyfikacja antydopingowa, jak i australijska opierają się na interpretacji i mogą się zmienić, jeśli któryś urząd wyda w tej sprawie rozstrzygnięcie.
myPeptides Research & Editing. (2026). Ac-SDKP: badania, status i bezpieczeństwo. Wersja 1.0, 24 września 2026. Rejestr peptydów myPeptides. Pobrano z https://mypep.app/peptides/ac-sdkp
Sposób opracowywania i oceniania stron tego rejestru opisano w części metodologia; pełny rejestr znajduje się w części peptydy.
| Wersja | Data | Uwaga |
|---|---|---|
| 1.0 | 24 września 2026 | Pierwsza publikacja |