GHRP-1: Was die Studien zeigen, Zulassungsstatus und Sicherheit
Zusammenfassung
GHRP-1 ist ein künstlich hergestelltes Peptid aus sieben Bausteinen. Es dockt an der Andockstelle des Hungerhormons Ghrelin an und bringt die Hirnanhangdrüse dazu, Wachstumshormon auszuschütten. Cyril Bowers und seine Mitarbeiter beschrieben es Anfang der 1990er-Jahre, und zwischen 1993 und 2000 bekamen Menschen den Stoff in vier kleinen Studien. Alle vier gaben eine einzige Dosis und maßen einen Hormonwert, und keine einzige Studie hat je eine wiederholte Gabe geprüft. Zugelassen hat GHRP-1 kein Land, die Welt-Anti-Doping-Liste nennt es beim Namen, und aus seinem Gerüst entstanden zwei bekanntere Peptide: Ipamorelin und NN703.
Das Wichtigste in Kürze
- Die größte Studie zu GHRP-1 allein umfasste 22 Kinder. Bei Kindern mit Wachstumshormonmangel antworteten 60 Prozent auf den Stoff, auf das natürliche Steuerungshormon dagegen 68 Prozent. Die Spitzenwerte lagen bei 7,5 ± 8,0 µg/l und bei 11,2 ± 12,1 µg/l [1].
- Die größte Studie überhaupt umfasste 68 Frauen, und es ging darin nicht um eine Behandlung. Zwanzig Minuten nach einer Spritze in die Vene erreichte das Wachstumshormon in der Vergleichsgruppe im Median 78 µg/l, also das Fünf- bis Siebenfache dessen, was stillende Mütter erreichten [2].
- Die Wirkung reicht über das Wachstumshormon hinaus. Bei 23 Kindern und Jugendlichen stieg Cortisol (p < 0,05), das Schilddrüsen-Steuerungshormon TSH fiel und das freie Thyroxin stieg (beides p < 0,01). Prolaktin, LH und FSH bewegten sich nicht [3].
- Der einzige Versuch der Industrie scheiterte. Eine Phase-2-Studie an Dialysepatienten wurde 2006 registriert, schloss drei Menschen ein und wurde 2007 mangels Teilnehmern abgebrochen. Ergebnisse hat nie jemand hinterlegt [4].
- Die Anti-Doping-Liste nennt den Stoff beim Namen. Abschnitt S2.2.4 der Verbotsliste 2026 nennt „GHRP-1“ ausgeschrieben, jederzeit verboten [5].
- In Australien ist schon der Besitz ohne Erlaubnis strafbar. Die dortige Giftliste führt die Peptide, die Wachstumshormon freisetzen, als Gruppe, sowohl unter den verschreibungspflichtigen Stoffen als auch in dem Anhang, über dem diese Regel steht [6].
- Wie der Körper mit dem Stoff umgeht, hat niemand gemessen. Zu GHRP-1 existiert keine veröffentlichte Untersuchung dazu am Menschen. Für GHRP-2 gibt es eine vollständige, an zehn Kindern, mit einer Halbwertszeit von 0,55 ± 0,14 Stunden [7].
Was GHRP-1 ist
GHRP-1 ist ein künstlich hergestelltes Peptid aus sieben Bausteinen. Es ist kein Hormon, und es ist auch kein Bruchstück von etwas, das der Körper selbst bildet. Hinter allen frühen Untersuchungen am Menschen steht Cyril Bowers vom Tulane University Medical Center in New Orleans, und sein Name findet sich auf jeder dieser Arbeiten. Die Veröffentlichung von 1993, die den Wirkweg aufklärte, nennt den Stoff schon im Titel ein Peptid der zweiten Generation [8].
Dieser Titel ist mehr als eine Formulierung, denn die Zahl im Namen führt in die Irre. GHRP-6 kam zuerst. Eine historische Übersichtsarbeit nennt es das erste künstliche Peptid, das Wachstumshormon abhängig von der Dosis freisetzte, im Reagenzglas wie im Tier. GHRP-1 und die anderen entstanden danach [9].
Bowers selbst zählte GHRP-1 im Jahr 1993 zu den drei Peptiden dieser Art, die bis dahin Menschen bekommen hatten [10].
Zwei bekanntere Peptide stammen von ihm ab. Ipamorelin fand sich in einer Reihe von Verbindungen, denen das mittlere Baustein-Paar von GHRP-1 fehlt, Alanin und Tryptophan [11]. NN703, ein geschluckt wirksames Nachfolgemolekül von Novo Nordisk, ging über Ipamorelin aus GHRP-1 hervor [12].
Wie das Molekül gebaut ist, erklärt, warum es sich im Körper überhaupt eine Weile hält. Zwei seiner sieben Bausteine sind Spiegelbilder der natürlichen Form, und einer davon, ein Alanin mit einem Naphthalin-Anhang, kommt in Eiweißen gar nicht vor. Dazu ist das Ende der Kette verschlossen [13]. Enzyme, die gewöhnliche Eiweiße zerschneiden, kommen mit einer solchen Kette deutlich schlechter zurecht.
Steckbrief
| Feld | Wert | Quelle |
|---|---|---|
| Freiname | Keiner. Der Stoff bekam nie einen amtlichen internationalen Namen | [13] |
| Entwicklungscode | KP 101; die Depotform der einen registrierten Studie hieß GHRP-1/AG | [4], [13] |
| Stoffgruppe | Peptid, das Wachstumshormon freisetzt, über die Andockstelle des Ghrelins | [9], [14] |
| Abfolge | Ala-His-D-2-Nal-Ala-Trp-D-Phe-Lys-NH2 | [13] |
| Aufbau | Sieben Bausteine, am Ende verschlossen, zwei davon Spiegelbilder, einer kommt in Eiweißen nicht vor | [13] |
| Formel und Masse | C51H62N12O7, 955,1 g/mol | [13] |
| Verweildauer im Körper | Nie gemessen. Eine Untersuchung dazu am Menschen existiert nicht | [7] |
| Stand | Untersuchungen am Menschen endeten nach 2000, zugelassen nirgends | [4] |
| Entdecker | Cyril Y. Bowers, Tulane University Medical Center | [8], [10] |
| CAS-Registriernummer | 141925-59-9 | [13] |
| PubChem CID | 10350910 | [13] |
| UNII | 39EVI31P0W | [13] |
| Eintrag in einem amtlichen Arzneibuch | Keiner | [13] |
Wie es wirkt
GHRP-1 dockt an der Andockstelle des Hungerhormons Ghrelin an, und die Hirnanhangdrüse antwortet darauf mit einer Ausschüttung von Wachstumshormon [14].
- Calcium statt des üblichen Botenstoffs. In gezüchteten Hirnanhangdrüsen-Zellen der Ratte steigerte GHRP-1 die Ausschüttung von Wachstumshormon um bis zum Dreifachen, ohne den Botenstoff cAMP zu verändern, über den das natürliche Steuerungshormon GHRH arbeitet. Stattdessen hob es das Calcium in der Zelle um bis zu 45,5 ± 5,6 nM an. Blockierte man die Calciumkanäle, blieb beides aus [8].
- Ein eigener Weg neben GHRH. Bei Kindern mit Wachstumshormonmangel ergab die gleichzeitige Gabe beider Peptide einen Spitzenwert, der weit über der Summe der einzelnen Antworten lag [1]. Zwei Stoffe, die sich eine Andockstelle teilen, können das nicht.
- Die Andockstelle war erst Jahre später bekannt. Menschen bekamen GHRP-1, bevor irgendjemand wusste, woran es angreift. Gefunden wurde die Andockstelle 1996, und spätere Arbeiten bestätigten, dass GHRP-1 dort mit Ghrelin konkurriert [14], [15].
- Bindungsstellen außerhalb der Hirnanhangdrüse. In menschlichem Herzgewebe verdrängte GHRP-1 einen markierten Spürstoff von den Zellmembranen, ebenso wie GHRP-2, GHRP-6 und Hexarelin. Eine Bindung ist noch keine Wirkung, und am Herzen eines Menschen hat unter diesem Peptid nie jemand etwas gemessen [16].
- Eine unmittelbare Wirkung auf die Schilddrüse. In gezüchtetem menschlichem Schilddrüsengewebe dämpfte GHRP-1 die Antwort auf TSH, und zwar umso stärker, je höher die Dosis war. GHRH tat das nicht [17].
Der Unterschied zu GHRH zieht sich durch diese ganze Seite. GHRH und seine Nachbauten, etwa Sermorelin, arbeiten über eine andere Andockstelle und über einen anderen Botenstoff. Auseinanderhalten lassen sich die beiden Familien daran, dass ihre Wirkungen zusammen deutlich größer ausfallen, als es die Summe der Einzelwirkungen erwarten ließe.
Eine Einschränkung gehört hierher. Das meiste, was über die Wirkweise dieser Familie geschrieben steht, stammt aus Untersuchungen an anderen Mitgliedern. Zu GHRP-1 selbst ist die Datenlage lückenhaft, und die Selektivität des einen lässt sich für den anderen nicht voraussetzen [11].
Was die Studien zeigen
Wachstumshormon bei gesunden Kindern
Mensch, Einzeldosis Fünfzehn kleinwüchsige, ansonsten gesunde Kinder und Jugendliche bekamen 1 µg/kg in die Vene. Das Wachstumshormon stieg bei allen und erreichte nach 15 bis 30 Minuten seinen höchsten Wert. Bei den neun Kindern, die schon in der Pubertät waren, fiel der Anstieg stärker aus als bei den sechs davor (p < 0,05). Die Antwort auf GHRH war bei denselben Kindern ähnlich hoch oder etwas höher [3].
Elf der 23 Menschen in dieser Studie bekamen zum Vergleich zusätzlich 1 µg/kg GHRH. Für die gesunden Kinder sind keine absoluten Spitzenwerte veröffentlicht, deshalb lässt sich nicht sagen, wie groß die Wirkung bei ihnen war.
Acht junge Patienten mit einer versagenden Hirnanhangdrüse wurden daneben getestet. Sechs von ihnen antworteten auf keines der beiden Peptide. Der eine mit einem teilweisen Mangel erreichte fünf Minuten nach GHRP-1 einen Spitzenwert von 6,5 µg/l und fünfzehn Minuten nach GHRH einen von 9,2 µg/l, und ein weiterer Patient kam allein nach GHRH auf 10 µg/l [3].
Kinder mit Wachstumshormonmangel
Mensch, Einzeldosis Das ist die größte Studie zu GHRP-1 allein. Zweiundzwanzig Kinder mit nachgewiesenem Mangel wurden an drei getrennten Tagen im Abstand von mindestens einer Woche untersucht und bekamen dabei GHRP-1, GHRH oder beides. Auf GHRP-1 antworteten 60 Prozent von ihnen deutlich, auf GHRH 68 Prozent [1].
Die Spitzenwerte lagen bei 7,5 ± 8,0 µg/l nach GHRP-1 und bei 11,2 ± 12,1 µg/l nach GHRH. Bei GHRP-1 ist die Streuung größer als der Mittelwert selbst, und das heißt: Die Kinder reagierten sehr unterschiedlich. Der Anstieg hielt außerdem kürzer an als nach GHRH, und beide fielen kleiner aus als das, was man bei gesunden Kindern gesehen hatte [1].
Zusammen brachten es die beiden Peptide auf 34,2 ± 44,8 µg/l, deutlich mehr als die Summe der einzelnen Antworten, und 86 Prozent der Kinder antworteten [1].
Drei Testtage im Abstand von mindestens einer Woche, jedes Peptid mit 1 Mikrogramm je Kilogramm in die Vene. Die gemeinsame Antwort fällt größer aus als beide einzelnen zusammengerechnet. Beachtenswert ist die Streuung: Nach GHRP-1 allein ist sie größer als der Mittelwert. Quelle [1].
Frauen nach der Geburt
Mensch, Einzeldosis Die größte Studie überhaupt nutzte GHRP-1 als Werkzeug und nicht als Behandlung. Zehn Frauen, die nie schwanger gewesen waren, und 58 Mütter bekamen eine einzelne Spritze mit 100 µg in die Vene, in einem zufällig zugeteilten Aufbau mit Scheinbehandlung [2].
Die Mütter wurden zu einem von zwei Zeitpunkten untersucht: entweder im Median 48 Stunden nach der Entbindung, mit einer Spanne von 42 bis 54 Stunden, oder im Median zehn Wochen danach, mit einer Spanne von 3 bis 25 Wochen [2].
Zwanzig Minuten später erreichte das Wachstumshormon in der Vergleichsgruppe im Median 78 µg/l, also den Wert, unter dem und über dem jeweils die Hälfte der Frauen lag. Das war das Siebenfache dessen, was stillende Mütter zwei Tage nach der Geburt erreichten, und das Fünffache des Werts nach zehn Wochen [2].
Je höher das Prolaktin einer Frau zu Beginn lag, desto kleiner und langsamer fiel ihre Wachstumshormon-Antwort aus. Im Median lagen die Prolaktinwerte bei 5 µg/l in der Vergleichsgruppe, 102 µg/l zwei Tage nach der Geburt und 27 µg/l nach zehn Wochen [2].
Welche Formen von Wachstumshormon freigesetzt werden
Mensch, Einzeldosis Eine Folgearbeit maß, welche Formen des Wachstumshormons nach einer Anregung auftreten, und zwar bei 10 Neugeborenen, 10 Frauen kurz nach der Geburt, 18 Frauen zehn Wochen danach und 9 Frauen, die nie schwanger gewesen waren. Bei den Neugeborenen machten die selteneren Formen im Median 10 Prozent aus, mit einer Spanne von 7,2 bis 19,4 Prozent, genauso viel wie bei den nie schwangeren Erwachsenen [18].
Kurz nach der Geburt fielen die Gesamtwerte nach GHRP-1 niedriger aus und der Anteil dieser selteneren Formen höher. Bis zur zehnten Woche hatte sich die Antwort teilweise erholt [18]. Das beschreibt normale Körpervorgänge und belegt keinen Nutzen des Peptids.
Geschluckt
Mensch, verschiedene Wege Bowers verglich die Wachstumshormon-Antwort nach einer Spritze in die Vene, einer Spritze unter die Haut und nach dem Schlucken. Er berichtete, GHRP-6, GHRP-1 und GHRP-2 setzten Wachstumshormon in dieser aufsteigenden Reihenfolge frei, und alle drei wirkten auch geschluckt; nach geschlucktem GHRP-1 lasse sich nahezu die höchstmögliche Menge freisetzen [10].
Das ist die einzige Quelle zur Einnahme über den Mund beim Menschen, und es ist der Entdecker, der seine eigenen unveröffentlichten Daten zusammenfasst. Der zugängliche Text nennt weder Dosen noch Teilnehmerzahlen noch Spitzenwerte, es lässt sich also nichts davon nachprüfen. Bestätigt hat es für GHRP-1 keine unabhängige Arbeitsgruppe.
Die Schilddrüse im Reagenzglas
Menschliches Gewebe Gezüchtete menschliche Schilddrüsenbläschen wurden GHRP-1 in einer Konzentration von 6 bis 600 µg/l ausgesetzt und GHRH in einer von 6 bis 1200 µg/l. Die Ausschüttung von Schilddrüsenhormon im Ruhezustand veränderte keines von beiden. GHRP-1 dämpfte jedoch, anders als GHRH, die durch TSH und durch Forskolin ausgelöste Ausschüttung, und zwar umso stärker, je höher die Dosis war [17].
Die Autoren verorteten den Angriffspunkt unterhalb des Botenstoffs cAMP. Der Befund passt zu dem sinkenden TSH bei den Kindern, und er legt nahe, dass die Wirkung auf die Schilddrüse nicht einfach eine Folge des Wachstumshormons ist.
Tierversuche, und wo sie widersprechen
Tierdaten Bei acht Jungschafen hob nur die höchste von drei Dosen das Wachstumshormon an. Die Spitzenwerte betrugen 2,2 ± 0,9 ng/ml nach Kochsalzlösung und dann, mit steigender Dosis, 9,3 ± 2,5, 8,8 ± 2,4 und 35,1 ± 5,8 ng/ml, gegenüber 51,6 ± 10,5 ng/ml unter GHRH in einer Dosis von 0,3 nmol/kg.
Die Autoren wiesen darauf hin, dass auch von allein Spitzen von 20 ng/ml vorkommen, womit die beiden niedrigeren Dosen ohne brauchbare Wirkung bleiben [19].
Das ist das Gegenteil des Bildes beim Menschen, wo diese Peptide mehr Wachstumshormon freisetzen als GHRH. In Hirnanhangdrüsen-Zellen vom Schaf war GHRP-1 zehnmal schwächer als der natürliche Freisetzungsfaktor, mit einer halbmaximalen Dosis von 10⁻⁷ M und damit gleichauf mit GHRP-6 [20]. Im selben System war GHRP-2 zehnmal stärker als beide [21].
Tierdaten Ratten mit Herzschwäche bekamen vier Peptide dieser Familie, darunter GHRP-1, in einer Dosis von 100 µg/kg zweimal täglich über drei Wochen. Herzleistung und Auszehrung besserten sich beide, die Stresshormone sanken, und das Absterben von Herzmuskelzellen wurde unterdrückt [22].
Berichtet werden diese Ergebnisse für die vier Peptide zusammen als eine Gruppe. Über GHRP-1 allein lässt sich daraus nichts sagen.
Die einzige registrierte Studie
Phase 2, abgebrochen Im September 2006 meldete QLT Inc. eine zufällig zugeteilte Studie mit Scheinbehandlung an, doppelt verblindet und mit Wechsel der Behandlungen, zu einer Depotform namens GHRP-1/AG. Laufen sollte sie in Tulane und an der Mayo Clinic, bei Erwachsenen an der Blutwäsche mit Anzeichen einer Mangelernährung, über 12 Wochen [4].
Gemessen werden sollte in erster Linie die Sicherheit, daneben eine Punktzahl zur Mangelernährung, die aufgenommenen Kalorien und das Körpergewicht. Wachstumshormon, IGF-1, Prolaktin und Cortisol waren zweitrangig. Eingeschlossen wurden drei Menschen, im Mai 2007 endete die Studie, als Grund ist Mangel an Teilnehmern angegeben. Ergebnisse hat nie jemand hinterlegt [4].
Was weiterhin unbekannt ist
- Was eine wiederholte Gabe bewirkt. Keine Studie hat GHRP-1 je einem Menschen an mehr als einem Tag gegeben und das Ergebnis veröffentlicht [1], [2], [3], [4].
- Wie der Körper damit umgeht. Halbwertszeit, Ausscheidung und der im Blut ankommende Anteil sind allesamt ungemessen [7].
- Wie fest der Stoff bindet. Zur Bindungsstärke an der menschlichen Ghrelin-Andockstelle ist nichts veröffentlicht, nur die Tatsache, dass er dort bindet [15].
- Muskeln, Körperfett, Kraft, Erholung und Schlaf. Dazu wurde bei niemandem je etwas gemessen.
- Ob der Stoff ACTH freisetzt. Gemessen wurde nur Cortisol, und das stieg. Ob sich das Steuerungshormon darüber bewegt, wie es bei GHRP-2 und GHRP-6 der Fall ist, hat niemand geprüft [3].
- Was der Stoff bei gesunden Erwachsenen tut. Die Daten am Menschen umfassen Kinder, Jugendliche und Frauen rund um eine Geburt [1], [2], [3].
Nebenwirkungen und Sicherheit
Kein Amt hat je Nutzen und Risiken gegeneinander abgewogen, denn ein Zulassungsantrag wurde nie gestellt. Alles Folgende stammt aus Hormonmessungen, die neben einzelnen Testdosen liefen. Die eine Studie, die Sicherheitsdaten sammeln sollte, endete nach drei Teilnehmern und veröffentlichte nichts [4].
Was beim Menschen gemessen wurde:
- Cortisol stieg nach einer einzelnen Spritze von 1 µg/kg bei Kindern und Jugendlichen (p < 0,05). Absolute Werte nennt die Arbeit nicht [3].
- Die Schilddrüsenwerte verschoben sich. Bei denselben 23 Menschen fiel TSH und stieg das freie Thyroxin, beides mit p < 0,01, wobei alle Werte im Normbereich blieben [3]. Menschliches Schilddrüsengewebe zeigt in der Kultur eine direkte Wirkung, die dazu passen würde [17].
- Prolaktin bewegte sich nicht, und LH und FSH ebenso wenig [3]. Übersichtsarbeiten schreiben dieser Familie allgemein zu, Prolaktin und Cortisol freizusetzen [16], deshalb ist es bemerkenswert, dass dieser Anstieg in der einzigen Studie ausblieb, die überhaupt danach gesucht hat.
- Nebenwirkungen wurden in keiner Studie am Menschen berichtet. Keine dieser Studien hat allerdings systematisch danach gefragt. Es fehlen also Daten, statt dass ein Befund vorläge.
Zwei Risiken kommen aus der weiteren Familie und nicht von GHRP-1 selbst.
Das erste ist, dass die Antwort bei fortgesetzter Anwendung nachlässt. Eine 24-stündige Dauerinfusion von GHRP-6 senkte die Menge an Wachstumshormon, die eine spätere Dosis noch freisetzte, von 19 ± 3,0 auf 4,1 ± 1,6 µg/l·h. Der Spitzenwert fiel von 25 ± 2,9 auf 7,9 ± 2,9 µg/l, beides mit p < 0,05 [23]. Mit GHRP-1 hat das niemand geprüft.
Das zweite ist die Frage, was in Ware vom Graumarkt tatsächlich steckt. Die Fachliteratur der Dopingkontrolle beschreibt Peptide dieser Klasse als offen über das Internet erhältlich [24]. Eine Analyse dessen, was solche Produkte wirklich enthalten, hat niemand veröffentlicht.
Warnhinweise lassen sich hier nur den Studien entnehmen, denn eine Packungsbeilage gibt es nicht. Die eine Studie, die solche Kriterien festlegte, schloss eine lange Liste von Erkrankungen aus [4]. Dazu zählten insulinpflichtige Zuckerkrankheit, eine aktive Herzerkrankung, eine akute Infektion, Blutarmut, Lebererkrankungen, überaktive Nebenschilddrüsen und Erkrankungen des Nervensystems. Das sind Ausschlusskriterien einer Studie und keine förmlichen Gegenanzeigen.
Schon die Herkunft der Daten am Menschen ist eine Einschränkung. Dreiundzwanzig der untersuchten Menschen waren Kinder und Jugendliche, weitere 115 waren Frauen rund um eine Geburt oder Neugeborene [1], [2], [3], [18]. Einem gesunden Erwachsenen hat dieses Peptid nie jemand gegeben und darüber berichtet.
Dass GHRP-1 auf den amerikanischen Listen zur Rezepturherstellung fehlt, sagt nichts über seine Sicherheit. GHRP-2, GHRP-6 und Ipamorelin stehen dort in der Risikokategorie, weil jemand sie vorgeschlagen hat und die Behörde sie daraufhin bewertete [25]. GHRP-1 hat offenbar nie jemand vorgeschlagen, also hat sich auch nie jemand eine Meinung gebildet.
Die Lücken lassen sich klar benennen. Es gibt keine Daten zu Aufnahme und Abbau und keine gemessene Bindungsstärke. Zu wiederholter Gabe, zu Reaktionen des Immunsystems, zu Wechselwirkungen, zur Schwangerschaft und zu Lagerung und Haltbarkeit ist nichts veröffentlicht.
Dosierungen in den Studien
Diese Dosierungen stammen aus den zitierten Studien und stehen hier nur als Beleg. Sie sind keine Empfehlung und taugen nicht als Anleitung für eine eigene Anwendung. Die meisten Einträge zum Menschen sind einzelne Testdosen, die im Krankenhaus gegeben wurden, und Tierdosen lassen sich nicht auf den Menschen umrechnen.
| Studie | Modell oder Population | Dosis | Verabreichung | Häufigkeit | Dauer | Quelle |
|---|---|---|---|---|---|---|
| Laron 1993, Kinder und Jugendliche | 15 kleinwüchsige gesunde junge Menschen, 8 mit versagender Hirnanhangdrüse | 1 µg/kg | In die Vene | Einmalig | Einmalig | [3] |
| Mericq 1995, Wachstumshormonmangel | 22 Kinder vor der Pubertät | 1 µg/kg, allein oder mit 1 µg/kg GHRH | In die Vene | Einmal je Testtag | Drei Testtage | [1] |
| de Zegher 1998, nach der Geburt | 68 Frauen | 100 µg insgesamt | In die Vene | Einmalig | Einmalig | [2] |
| Bowers 1993, Vergleich der Wege | Gesunde jüngere Erwachsene | 1 µg/kg mit GHRH; für die übrigen Wege sind keine Dosen genannt | Vene, Haut, Mund | Einmalig | Einmalig | [10] |
| Semenistaya 2015, Ausscheidungsstudie | Ein Freiwilliger | In der Arbeit nicht genannt | In die Nase | Einmalig | Proben über 2 Tage | [26] |
| NCT00381602, die abgebrochene Studie | 3 Erwachsene an der Blutwäsche | 70 mg als Depot | Unter die Haut | Einmal je Abschnitt | 12 Wochen, vorzeitig beendet | [4] |
| Charrier 1998, Jungschafe | 8 Jungschafe | 1,2 · 2,4 · 6 nmol/kg | In die Vene | Einmal je Stufe | Einmalig | [19] |
| Wu 1994, Hirnanhangdrüsen-Zellen vom Schaf | Zellen in Kultur | Halbmaximal bei 10⁻⁷ M | Im Nährmedium | Zweimal im Abstand einer Stunde | Im Reagenzglas | [20] |
| Kraiem 1995, menschliches Schilddrüsengewebe | Bläschen in Kultur | 6 bis 600 µg/l | Im Nährmedium | Einmalig | Im Reagenzglas | [17] |
| Xu 2005, Ratten mit Herzschwäche | Ratten, vier Peptide im Vergleich | 100 µg/kg | Unter die Haut | Zweimal täglich | 3 Wochen | [22] |
| Akman 1993, Hirnanhangdrüsen-Zellen der Ratte | Zellen in Kultur | Eine Dosisreihe; Werte nicht genannt | Im Nährmedium | Einmalig | Im Reagenzglas | [8] |
Eine Lücke in dieser Tabelle verdient einen eigenen Satz. Die akademischen Studien am Menschen arbeiteten mit 1 µg/kg oder mit 100 µg insgesamt, während der einzige industrielle Versuch ein Depot von 70 mg einsetzte, also ungefähr das Tausendfache. Dieses Depot gab seinen Inhalt langsam über Wochen ab, in einer anderen Patientengruppe, deshalb sind die beiden Zahlen nicht vergleichbar.
Entwicklungsstand und Zulassung
Vom Labor Bowers bis zum namentlichen Verbot
- Anfang der 1990erCyril Bowers beschreibt den Stoff in New OrleansPeptid der zweiten Generation genannt, nach GHRP-6, Quellen [8], [9]
- 1993Erste Tests am Menschen, bei kleinwüchsigen Kindern und JugendlichenCortisol steigt, TSH fällt, Prolaktin bewegt sich nicht, Quelle [3]
- 1995Die größte Studie zu GHRP-1 allein, bei 22 Kindern60 Prozent antworten, und mit GHRH ergibt sich ein Zusammenspiel, Quelle [1]
- 1998Ipamorelin erscheint, gebaut aus dem Gerüst von GHRP-1Zwei mittlere Bausteine entfernt, und selektiv, Quelle [11]
- 1998 bis 2000Letzte akademische Studien am Menschen, bei Frauen nach der Geburt68 und 47 Teilnehmerinnen, das Peptid dient als Werkzeug, Quellen [2], [18]
- 2001NN703 geht über Ipamorelin aus GHRP-1 hervorEin geschluckt wirksames Nachfolgemolekül von Novo Nordisk, Quelle [12]
- 2006 bis 2007Die eine registrierte Studie beginnt und wird abgebrochenDrei Menschen eingeschlossen, als Grund ist Mangel an Teilnehmern angegeben, Quelle [4]
- 2015 bis 2016Dopinglabore veröffentlichen NachweisverfahrenSechs Bruchstücke bestimmt; das Peptid selbst findet sich im Urin nicht, Quelle [26]
- 2026Namentlich auf der Anti-Doping-Liste, in Australien über eine Gruppe erfasstJederzeit verboten, und Besitz ohne Erlaubnis ist strafbar, Quellen [5], [6]
- Anfang der 1990er-Jahre — das Peptid stammt aus dem Labor von Bowers und wird an Hirnanhangdrüsen-Zellen der Ratte beschrieben [8].
- 1993 bis 1995 — das Programm am Menschen bleibt klein und ist schnell vorbei: 23 junge Menschen, dann 22 Kinder mit Mangel [1], [3].
- 1998 bis 2000 — zwei Studien nutzen den Stoff, um bei Frauen nach der Geburt die Hirnanhangdrüse zu prüfen. Danach endet die akademische Arbeit [2], [18].
- 2006 bis 2007 — die einzige registrierte Studie schließt drei Menschen ein und wird abgebrochen [4]. Eine Suche im Studienregister liefert keine weitere Untersuchung zu diesem Peptid [27].
- 2026 — der Stoff steht namentlich auf der Anti-Doping-Liste und ist im australischen Recht über einen Gruppeneintrag erfasst [5], [6].
Warum die Entwicklung endete, ist nirgends dokumentiert. Drei Dinge geschahen in dieser Zeit. GHRP-2 erwies sich im direkten Vergleich als zehnmal stärker [21]. Das Gerüst wurde gezielt zu Ipamorelin und NN703 weiterentwickelt [11], [12]. Und 1999 wurde Ghrelin isoliert, der natürliche Bindungspartner, was das ganze Feld in Bewegung brachte [15].
Keiner dieser drei Punkte ist als Ursache belegt, und diese Seite behauptet das auch nicht.
Jede dieser Studien gab eine einzige Dosis. Die registrierte Phase-2-Studie, die als einzige über Wochen laufen sollte, schloss drei Menschen ein, bevor sie abgebrochen wurde. Quellen [1], [2], [3], [4], [18].
| Markt | Status | Anmerkung | Quelle |
|---|---|---|---|
| Vereinigte Staaten | Nicht zugelassen | Keine Fachinformation; auf keiner der beiden Listen zur Rezepturherstellung | [25], [28] |
| Europäische Union | Nicht zugelassen | Registerabfrage blockiert; keine Zulassung bekannt | [29] |
| Deutschland | Nicht zugelassen | Über eine offene Klausel in der Anlage zum Anti-Doping-Gesetz erfasst | [30] |
| Vereinigtes Königreich | Nicht zugelassen | Die Registerabfrage lieferte keine brauchbare Seite | [31] |
| Australien | Verschreibungspflichtig | Über eine Gruppe erfasst; Besitz ohne Erlaubnis strafbar | [6] |
| Kanada | Nicht zugelassen | Kein Eintrag in der Datenbank | [32] |
| Russland | Unbekannt | Das Register lieferte keine brauchbare Trefferliste | [33] |
Jede Abfrage hinter dieser Tabelle lief am 10. September 2026. Drei Zeilen brauchen einen Vorbehalt. Das europäische, das britische und das russische Register ließen sich an diesem Tag nicht ordentlich durchsuchen [29], [31], [33]. Diese Zeilen beruhen auf einem schwächeren Argument: In der gesamten Literatur taucht für GHRP-1 nirgends ein Handelsname auf.
Die deutsche Zeile braucht eine zweite Unterscheidung. Die Anlage zum Anti-Doping-Gesetz führt die Peptide, die Wachstumshormon freisetzen, als Gruppe und nennt GHRP-2, GHRP-6 und Hexarelin als Beispiele. GHRP-1 ist nicht darunter, doch die Aufzählung ist ausdrücklich offen [30].
Die australische Zeile funktioniert genauso. Die Giftliste führt diese Peptide als Gruppe, statt den Stoff einzeln zu nennen, und zwar sowohl unter den verschreibungspflichtigen Stoffen als auch in jenem Anhang, der den Besitz ohne behördliche Erlaubnis verbietet [6].
Anti-Doping
Im Sport ist GHRP-1 jederzeit verboten, im Wettkampf wie außerhalb. Anders als die meisten übrigen Regelwerke nennt die Anti-Doping-Liste den Stoff beim Namen, statt ihn über eine allgemeine Klausel zu erfassen.
Abschnitt S2.2.4 der Verbotsliste 2026 lautet: „GH-releasing peptides (GHRPs) e.g. alexamorelin, examorelin (hexarelin), GHRP-1, GHRP-2 (pralmorelin), GHRP-3, GHRP-4, GHRP-5 and GHRP-6“ (Peptide, die Wachstumshormon freisetzen, zum Beispiel Alexamorelin, Examorelin (Hexarelin), GHRP-1, GHRP-2 (Pralmorelin), GHRP-3, GHRP-4, GHRP-5 und GHRP-6) [5]. Auf der Liste von 2025 stand der Stoff ebenfalls, dort in der Schreibweise GHRP1.
Die Kontrollen suchen nach Bruchstücken und nicht nach dem Peptid selbst. Nach einer Gabe über die Nase ließ sich GHRP-1 im Urin überhaupt nicht mehr finden. Bestimmt wurden sechs Bruchstücke, und eines davon blieb 27 Stunden lang nachweisbar [26].
Die üblichen Suchverfahren decken den Stoff neben anderen kleinen Peptiden mit ab. Ein Verfahren, das den Urin direkt einspritzt, erreicht Nachweisgrenzen von 50 bis 500 pg/ml [34]. Ein anderes, das GHRP-1 neben zehn weiteren verbotenen Peptiden erfasst, kommt auf 2 bis 10 pg/ml [35]. Einen Überblick über diese Stoffgruppe gibt die Seite im Sport verbotene Peptide.
Vergleich mit verwandten Peptiden
| Peptid | Stoffgruppe | Zulassung | Anti-Doping | Unterscheidender Befund |
|---|---|---|---|---|
| GHRP-1 | Peptid, das Wachstumshormon freisetzt, sieben Bausteine | Nirgends | Namentlich, S2.2.4 [5] | Zu Aufnahme und Abbau am Menschen gibt es keine Studie [7] |
| GHRP-2 | Peptid, das Wachstumshormon freisetzt, sechs Bausteine | Nirgends | Namentlich, S2.2.4 [5] | Im selben System vom Schaf zehnmal stärker [21]; eine vollständige Studie am Menschen ergibt eine Halbwertszeit von 0,55 ± 0,14 Stunden [7] |
| GHRP-6 | Peptid, das Wachstumshormon freisetzt, sechs Bausteine | Nirgends | Namentlich, S2.2.4 [5] | Das erste der Familie, und jenes, aus dem die anderen entstanden [9] |
| Hexarelin | Peptid, das Wachstumshormon freisetzt, sechs Bausteine | Nirgends | Namentlich, S2.2.4 [5] | Entstanden aus GHRP-6 und nicht aus GHRP-1, durch den Austausch eines Bausteins [36] |
| Ipamorelin | Stoff, der Wachstumshormon freisetzt, fünf Bausteine | Nirgends | Namentlich, S2.2.4 [5] | Aus dem Gerüst von GHRP-1 gebaut und selektiv: Beim Schwein hob es weder ACTH noch Cortisol stärker an als GHRH, selbst beim mehr als 200-Fachen jener Dosis, die die halbe maximale Wachstumshormon-Antwort auslöst [11] |
| Sermorelin | Nachbau des natürlichen Steuerungshormons GHRH | Früher zugelassen, zurückgezogen | Namentlich, S2.2.4 [5] | Eine ganz andere Andockstelle, weshalb beide zusammen mehr bewirken, als sich aus den Einzelwirkungen ergäbe [1] |
Die Tabelle lässt sich nach zwei Gesichtspunkten lesen. Der erste trennt die Nachbauten des natürlichen Steuerungshormons GHRH, etwa Sermorelin, von den Peptiden, die an der Ghrelin-Andockstelle angreifen. Alles Übrige in der Tabelle steht auf der Ghrelin-Seite.
Der zweite Gesichtspunkt betrifft die Ghrelin-Gruppe selbst, nämlich die Frage, wie viel über die einzelnen Stoffe überhaupt bekannt ist. GHRP-2 hat einen amtlichen Freinamen, eine vollständige Untersuchung am Menschen zu Aufnahme und Abbau und einen Platz mit Namen im deutschen wie im australischen Recht [7], [21]. GHRP-1 hat nichts davon. Es ist das am schlechtesten belegte Mitglied einer ohnehin dünn belegten Familie.
Bei einer Zeile der Tabelle ist Vorsicht geboten. Hexarelin steht in jeder Liste und in jedem Dopingtest dicht neben GHRP-1, doch die beiden entstanden auf verschiedenen Wegen, und keines ist eine Abwandlung des anderen [36].
Am nachhaltigsten wirkte GHRP-1 als Ausgangspunkt für andere Moleküle. Ipamorelin entfernte zwei seiner mittleren Bausteine und gewann dadurch Selektivität [11], und NN703 ging noch einen Schritt weiter in Richtung eines Moleküls, das auch geschluckt wirkt [12].
Verbreitete Irrtümer
- „GHRP-1 ist wegen der Zahl das älteste.“ Die Nummerierung folgt nicht der Reihenfolge der Entdeckung. GHRP-6 kam zuerst, und die Arbeit, die den Wirkweg von GHRP-1 aufklärte, spricht schon im eigenen Titel von einem Peptid der zweiten Generation [8], [9].
- „GHRP-1 und Hexarelin sind ungefähr dasselbe.“ Gleiche Familie, verschiedene Wege. GHRP-1 hat sieben Bausteine; Hexarelin hat sechs und stammt unmittelbar von GHRP-6 ab, wo ein Baustein so verändert wurde, dass Enzyme ihn schwerer zerschneiden [36]. Registriernummer und rechtlicher Status unterscheiden sich ebenfalls.
- „GHRP-1 und GHRP-2 sind austauschbar.“ Im selben System vom Schaf war GHRP-2 zehnmal stärker [21]. GHRP-2 hat außerdem einen amtlichen Freinamen und eine vollständige Untersuchung am Menschen zu Aufnahme und Abbau; GHRP-1 hat beides nicht [7].
- „Ipamorelin ist selektiv, also ist GHRP-1 es auch.“ Ipamorelin entstand aus dem Gerüst von GHRP-1 gerade deshalb, um die Stresshormone zu umgehen. Beim Schwein hob es weder ACTH noch Cortisol über die Werte unter GHRH, selbst beim mehr als 200-Fachen jener Dosis, die die halbe maximale Wachstumshormon-Antwort auslöst [11]. Nach GHRP-1 stieg Cortisol beim Menschen messbar an [3].
- „Es schützt das Herz.“ Die Rattenstudie gab vier Peptide und berichtete sie als eine Gruppe [22]. Der Befund beim Menschen lautet, dass GHRP-1 einen Spürstoff von den Membranen der Herzzellen verdrängt, und das ist eine Bindung und keine Wirkung [16]. Am Herzen eines Menschen, der dieses Peptid bekam, hat nie jemand etwas gemessen.
- „Ältere Arbeiten über GHRP sagen etwas über GHRP-1 aus.“ Oft tun sie das nicht. Mehrere viel zitierte Arbeiten aus den frühen 1990er-Jahren schreiben GHRP und meinen GHRP-6 [37], [38]. Jede Zahl aus dieser Literatur muss man zu dem Peptid zurückverfolgen, das tatsächlich gegeben wurde.
- „In den Studien wurde es gut vertragen.“ Nebenwirkungen hat niemand systematisch erfasst. Die einzige Studie, die das vorhatte, endete nach drei Menschen [4]. Vorhanden sind Hormonmessungen bei 23 Kindern und Jugendlichen, und diese Werte bewegten sich sehr wohl [3].
- „Es steht nicht auf der FDA-Risikoliste, also ist es sicherer.“ Es fehlt dort, weil es nie jemand vorgeschlagen hat, die Behörde hat also nie hingesehen. Die Begründung, die für GHRP-2 und GHRP-6 gilt, passt genauso gut auf diesen Stoff [25].
Häufige Fragen
Ist GHRP-1 irgendwo zugelassen?
Nein. Kein Land hat den Stoff als Arzneimittel zugelassen, für keine Erkrankung. Er bekam nie einen amtlichen Freinamen und nie einen Handelsnamen, weil nirgends ein Präparat damit genehmigt wurde. Die Registerabfragen hinter dieser Seite liefen am 10. September 2026.
Was ist GHRP-1?
Ein künstlich hergestelltes Peptid aus sieben Bausteinen mit der Abfolge Ala-His-D-2-Nal-Ala-Trp-D-Phe-Lys-NH2. Es schaltet die Andockstelle des Hungerhormons Ghrelin ein und löst dadurch einen Schub Wachstumshormon aus. Zwei seiner Bausteine sind Spiegelbilder der natürlichen Form, und einer kommt in Eiweißen überhaupt nicht vor.
War GHRP-1 das erste Peptid, das Wachstumshormon freisetzt?
Nein, trotz der Zahl im Namen. GHRP-6 kam zuerst, und eine historische Übersichtsarbeit nennt es das erste künstliche Peptid, das Wachstumshormon abhängig von der Dosis freisetzte. Die Arbeit, die den Wirkweg von GHRP-1 aufklärte, spricht schon im Titel von einem Peptid der zweiten Generation.
Was haben die Studien zu GHRP-1 ergeben?
Dass der Stoff Wachstumshormon freisetzt, und sonst wenig. Bei 22 Kindern mit Wachstumshormonmangel antworteten 60 Prozent, mit Spitzenwerten von 7,5 ± 8,0 µg/l gegenüber 11,2 ± 12,1 µg/l unter dem natürlichen Steuerungshormon. Die Streuung war dort größer als der Messwert selbst.
Welche Nebenwirkungen von GHRP-1 sind bekannt?
Die gemessenen betreffen die Hormone, und sie stammen aus einer einzigen Studie an 23 Kindern und Jugendlichen. Cortisol stieg (p < 0,05), das Schilddrüsen-Steuerungshormon TSH fiel und das freie Thyroxin stieg (beides p < 0,01), während Prolaktin, LH und FSH sich nicht bewegten. Systematisch erfasst hat Nebenwirkungen unter GHRP-1 nie jemand.
Wie lange bleibt GHRP-1 im Körper?
Darauf hat niemand eine veröffentlichte Antwort. Es gibt keine Studie am Menschen dazu, wie der Körper GHRP-1 aufnimmt und abbaut, also sind Halbwertszeit, Ausscheidung und der im Blut ankommende Anteil allesamt ungemessen. Für das eng verwandte GHRP-2 existiert eine vollständige Untersuchung an Kindern mit einer Halbwertszeit von 0,55 ± 0,14 Stunden. Diese Zahl gehört zu GHRP-2, nicht zu diesem Peptid.
Ist GHRP-1 im Sport verboten?
Ja, zu jeder Zeit, im Wettkampf wie außerhalb. Abschnitt S2.2.4 der Verbotsliste 2026 nennt den Stoff ausgeschrieben, neben GHRP-2, GHRP-6 und Hexarelin. Die Kontrolllabore suchen nach seinen Bruchstücken statt nach dem Peptid selbst, denn das ist aus dem Urin verschwunden, bevor eine Probe genommen wird.
Ist der Besitz von GHRP-1 in Australien erlaubt?
Nein, nicht ohne behördliche Erlaubnis. Die australische Giftliste vom Juni 2026 führt die Peptide, die Wachstumshormon freisetzen, als Gruppe in ihrer verschreibungspflichtigen Kategorie und wiederholt diese Gruppe in einem Anhang, über dem die Regel steht, dass der Besitz ohne Erlaubnis strafbar ist. GHRP-1 ist über die Gruppe erfasst und nicht namentlich genannt.
Worin unterscheidet sich GHRP-1 von Ipamorelin?
Ipamorelin entstand aus dem Gerüst von GHRP-1, indem zwei mittlere Bausteine entfernt wurden, und es wurde gezielt auf Selektivität hin gebaut. Beim Schwein hob es weder ACTH noch Cortisol stärker an als GHRH, selbst beim mehr als 200-Fachen jener Dosis, die die halbe maximale Wachstumshormon-Antwort auslöst. GHRP-1 hob Cortisol beim Menschen messbar an, deshalb lässt sich die Selektivität von Ipamorelin nicht auf den Stoff übertragen.
Was ist zu GHRP-1 weiterhin unbekannt?
Fast alles, worauf es jemandem ankäme. Es gibt keine Studie zur wiederholten Gabe, keine Daten zu Aufnahme und Abbau, keine gemessene Bindungsstärke an der Andockstelle und keinerlei Daten zu Muskeln, Körperfett, Erholung oder Schlaf. Die eine Studie, die Sicherheitsdaten sammeln sollte, endete nach drei Teilnehmern.
Quellen
- Mericq V, Cassorla F, Garcia H, Avila A, Bowers CY, Merriam GR (1995). Growth hormone (GH) responses to GH-releasing peptide and to GH-releasing hormone in GH-deficient children. Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism 80(5):1681-1684. PMID 7745018. DOI 10.1210/jcem.80.5.7745018
- de Zegher F, Spitz B, Van den Berghe G, Lemmens D, Vanweser K, Keppens K, Bowers CY (1998). Postpartum hyperprolactinemia and hyporesponsiveness of growth hormone (GH) to GH-releasing peptide. Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism 83(1):103-106. PMID 9435424. DOI 10.1210/jcem.83.1.4483
- Laron Z, Bowers CY, Hirsch D, Almonte AS, Pelz M, Keret R, Gil-Ad I (1993). Growth hormone-releasing activity of growth hormone-releasing peptide-1 (a synthetic heptapeptide) in children and adolescents. Acta Endocrinologica (Copenhagen) 129(5):424-426. PMID 8279223. DOI 10.1530/acta.0.1290424
- ClinicalTrials.gov, NCT00381602. A phase 2, randomised, crossover, vehicle-controlled, double-blind, multicentre study of GHRP-1/AG in subjects with end-stage renal disease on haemodialysis. Sponsor QLT Inc.; status terminated, reason "Lack of enrolment"; 3 participants enrolled; September 2006 to May 2007; no results posted. Full study record retrieved through API v2 on 10 September 2026. https://clinicaltrials.gov/study/NCT00381602
- World Anti-Doping Agency. The 2026 Prohibited List, section S2.2.4, third bullet, naming GHRP-1 among the growth hormone releasing peptides. Full text read 10 September 2026. The 2025 list carries the same entry, spelled GHRP1.
- Therapeutic Goods (Poisons Standard—June 2026) Instrument 2026, F2026L00633, registered 28 May 2026. Schedule 4 entry "# GROWTH HORMONE RELEASING PEPTIDES (GHRPs)."; Appendix D, clause 5, item 19. Text extract read 10 September 2026. https://www.legislation.gov.au/F2026L00633/asmade
- Pihoker C, Kearns GL, French D, Bowers CY (1998). Pharmacokinetics and pharmacodynamics of growth hormone-releasing peptide-2: a phase I study in children. Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism 83(4):1168-1172. PMID 9543135. DOI 10.1210/jcem.83.4.4744 — cited as the contrast: a complete human study exists for GHRP-2 and none for GHRP-1, in any source read for this page.
- Akman MS, Girard M, O'Brien LF, Ho AK, Chik CL (1993). Mechanisms of action of a second generation growth hormone-releasing peptide (Ala-His-D-beta Nal-Ala-Trp-D-Phe-Lys-NH2) in rat anterior pituitary cells. Endocrinology 132(3):1286-1291. PMID 8095015. DOI 10.1210/endo.132.3.8095015
- Cabrales A, Berlanga J, et al. (2017). Synthetic growth hormone-releasing peptides (GHRPs): a historical appraisal of the evidences supporting their cytoprotective effects. PMCID PMC5392015. Full text read 10 September 2026.
- Bowers CY (1993). GH releasing peptides — structure and kinetics. Journal of Pediatric Endocrinology 6(1):21-31. PMID 8374685. DOI 10.1515/jpem.1993.6.1.21 — the only source on oral use in people; the accessible abstract gives no doses and no participant numbers.
- Raun K, Hansen BS, Johansen NL, Thøgersen H, Madsen K, Ankersen M, Andersen PH (1998). Ipamorelin, the first selective growth hormone secretagogue. European Journal of Endocrinology 139(5):552-561. PMID 9849822. DOI 10.1530/eje.0.1390552
- Ahnfelt-Rønne I, Nowak J, Olsen UB (2001). Do growth hormone-releasing peptides act as ghrelin secretagogues? Endocrine 14(1):133-135. PMID 11322495. DOI 10.1385/ENDO:14:1:133
- PubChem. Compound CID 10350910, growth hormone-releasing peptide 1; formula C51H62N12O7, 955.1 g/mol, CAS 141925-59-9, UNII 39EVI31P0W, ChEMBL427926, InChIKey NWQWNCILOXTTHF-HLCSKTDOSA-N, synonym "KP 101". Retrieved 10 September 2026. https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/10350910
- Ferro P, Krotov G, Zvereva I, Rodchenkov G, Segura J (2017). Structure-activity relationship for peptidic growth hormone secretagogues. Drug Testing and Analysis 9(1):87-95. PMID 26811125. DOI 10.1002/dta.1947
- Bowers CY (2012). History to the discovery of ghrelin. Methods in Enzymology 514:3-32. PMID 22975043. DOI 10.1016/B978-0-12-381272-8.00001-5
- Muccioli G, Broglio F, Valetto MR, Ghè C, Catapano F, Graziani A, Papotti M, Bisi G, Deghenghi R, Ghigo E (2000). Growth hormone-releasing peptides and the cardiovascular system. Annales d'Endocrinologie (Paris) 61(1):27-31. PMID 10790589
- Kraiem Z, Bowers CY, Sobel E, Laron Z (1995). Growth hormone (GH)-releasing heptapeptide, but not GH-releasing hormone, inhibits thyrotropin-stimulated thyroid hormone secretion and cAMP formation in cultured human thyroid follicles. European Journal of Endocrinology 133(1):117-120. PMID 7627332. DOI 10.1530/eje.0.1330117
- Boguszewski CL, Boguszewski MC, de Zegher F, Carlsson B, Carlsson LM (2000). Growth hormone isoforms in newborns and postpartum women. European Journal of Endocrinology 142(4):353-358. PMID 10754476. DOI 10.1530/eje.0.1420353
- Charrier J, Fraysse A, Guilhermet R, Serra-Pujol R, Formal M, Bowers CY (1998). In vivo effects of the GH-releasing heptapeptide GHRP-1 in lambs. Reproduction Nutrition Development 38(3):245-254. PMID 9698275. DOI 10.1051/rnd:19980304
- Wu D, Chen C, Zhang J, Katoh K, Clarke I (1994). Effects in vitro of new growth hormone releasing peptide (GHRP-1) on growth hormone secretion from ovine pituitary cells in primary culture. Journal of Neuroendocrinology 6(2):185-190. PMID 8049717. DOI 10.1111/j.1365-2826.1994.tb00571.x
- Wu D, Chen C, Katoh K, Zhang J, Clarke IJ (1994). The effect of GH-releasing peptide-2 (GHRP-2 or KP 102) on GH secretion from primary cultured ovine pituitary cells can be abolished by a specific GH-releasing factor (GRF) receptor antagonist. Journal of Endocrinology 140(2):R9-R13. PMID 8169551. DOI 10.1677/joe.0.140r009
- Xu XB, Pang JJ, Cao JM, Ni C, Xu RK, Peng XZ, Yu XX, Guo S, Chen MC, Chen C (2005). GH-releasing peptides improve cardiac dysfunction and cachexia and suppress stress-related hormones and cardiomyocyte apoptosis in rats with heart failure. American Journal of Physiology. Heart and Circulatory Physiology 289(4):H1643-H1651. PMID 15951341. DOI 10.1152/ajpheart.01042.2004
- Huhn WC, Hartman ML, Pezzoli SS, Thorner MO (1993). Twenty-four-hour growth hormone (GH)-releasing peptide (GHRP) infusion enhances pulsatile GH secretion and specifically attenuates the response to a subsequent GHRP bolus. Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism 76(5):1202-1208. PMID 8496311 — the substance given was GHRP-6, and the figures are cited here as a finding for the family, not for GHRP-1.
- Thomas A, Delahaut P, Krug O, Schänzer W, Thevis M (2012). Metabolism of growth hormone releasing peptides. Analytical Chemistry 84(23):10252-10259. PMID 23101768. DOI 10.1021/ac302034w
- U.S. Food and Drug Administration. Certain bulk drug substances for use in compounding that may present significant safety risks. Full page text read 10 September 2026; GHRP-2, GHRP-6 and ipamorelin acetate appear in category 2, added 29 September 2023, and GHRP-1 does not appear. https://www.fda.gov/drugs/human-drug-compounding/certain-bulk-drug-substances-use-compounding-may-present-significant-safety-risks
- Semenistaya E, Zvereva I, Thomas A, Thevis M, Krotov G, Rodchenkov G (2015). Determination of growth hormone releasing peptides metabolites in human urine after nasal administration of GHRP-1, GHRP-2, GHRP-6, hexarelin, and ipamorelin. Drug Testing and Analysis 7(10):919-925. PMID 25869809. DOI 10.1002/dta.1787
- ClinicalTrials.gov API v2. Query for "GHRP-1" on 10 September 2026 returned exactly one study, NCT00381602; a query for the spelled-out term returned eight studies, none of them testing this peptide.
- openFDA and Drugs@FDA. Label endpoint query for "GHRP-1" on 10 September 2026 returned HTTP 404 with no matches; the alphabetical Drugs@FDA listing for the letter G holds no product containing it. https://api.fda.gov/drug/label.json
- European Medicines Agency. Full-text search and medicines listing attempted on 10 September 2026; the site returned HTTP 401 and no server-rendered result list. No European register finding of our own exists.
- Annex to section 2(3) of the German Anti-Doping Act (AntiDopG), published at BGBl. 2023 I, No. 67, 1-5, section II.2.4. The entry covers peptides acting like growth hormone releasing factors and gives GHRP-2, GHRP-2-Gly, GHRP-6, GHRP-6-Gly and hexarelin as examples, introduced by "for example" and therefore not exhaustive. Full text read 10 September 2026. https://www.gesetze-im-internet.de/antidopg/anlage.html
- MHRA. products.mhra.gov.uk returned only a search shell without a rendered result list on 10 September 2026. No British register finding of our own exists.
- Health Canada. Drug Product Database, active ingredient and brand name APIs, queries for "GHRP" and "growth hormone releasing" on 10 September 2026, 0 results each; the control query for somatropin returned several in the same run. https://health-products.canada.ca/api/drug/
- State Register of Medicines of the Russian Federation (GRLS). Query on 10 September 2026 returned HTTP 200 but no usable result list, so no finding can be drawn either way.
- Thomas A, Görgens C, Guddat S, Thieme D, Dellanna F, Schänzer W, Thevis M (2016). Simplifying and expanding the screening for peptides <2 kDa by direct urine injection, liquid chromatography, and ion mobility mass spectrometry. Journal of Separation Science 39(2):333-341. PMID 26578461. DOI 10.1002/jssc.201501060
- Thomas A, Walpurgis K, Krug O, Schänzer W, Thevis M (2012). Determination of prohibited, small peptides in urine for sports drug testing by means of nano-liquid chromatography/benchtop quadrupole orbitrap tandem-mass spectrometry. Journal of Chromatography A 1259:251-257. PMID 22901302. DOI 10.1016/j.chroma.2012.07.022
- Deghenghi R, Cananzi MM, Torsello A, Battisti C, Muller EE, Locatelli V (1994). GH-releasing activity of Hexarelin, a new growth hormone releasing peptide, in infant and adult rats. Life Sciences 54(18):1321-1328. PMID 7910650. DOI 10.1016/0024-3205(94)00510-9
- Robinson BM, Friberg RD, Bowers CY, Barkan AL (1992). Acute growth hormone (GH) response to GH-releasing hexapeptide in humans is independent of endogenous GH-releasing hormone. Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism 75(4):1121-1124. PMID 1400881 — the peptide given was GHRP-6.
- Hartman ML, Farello G, Pezzoli SS, Thorner MO (1992). Oral administration of growth hormone (GH)-releasing peptide stimulates GH secretion in normal men. Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism 74(6):1378-1384. PMID 1592884 — the peptide given was GHRP-6.
Diese Seite zitieren
Die Angaben auf dieser Seite wurden am 10. September 2026 geprüft, und jede Registerabfrage hinter der Statustabelle lief an diesem Tag. Seit 2007 entwickelt niemand mehr an GHRP-1, deshalb dürften sich am ehesten die Einträge zu Anti-Doping und Recht ändern.
myPeptides Research & Editing. (2026). GHRP-1: Was die Studien zeigen, Zulassungsstatus und Sicherheit. Version 1.0, 10. September 2026. myPeptides Peptid-Register. Abgerufen von https://mypep.app/peptides/ghrp-1
Wie die Seiten dieses Registers entstehen und bewertet werden, steht unter Methodik; das vollständige Register findet sich unter Peptide.
| Version | Datum | Änderung |
|---|---|---|
| 1.0 | 2026-09-10 | Erstveröffentlichung |
Zuletzt geprüft: 10. September 2026. Nächste Prüfung: bei jeder Änderung der Anti-Doping-Liste, des australischen Poisons Standard oder der FDA-Listen zur Rezepturherstellung sowie bei jeder neuen Studie am Menschen.